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Enfermedad de almacenamiento de glucógeno tipo V

La enfermedad de almacenamiento de glucógeno tipo V ( GSD5 , GSD-V ), [1] también conocida como enfermedad de McArdle , [2] es un trastorno metabólico , una de las miopatías metabólicas , más específicamente una enfermedad de almacenamiento de glucógeno muscular , causada por una deficiencia de miofosforilasa . [3] [4] Su incidencia se informa como uno en 100.000, aproximadamente la misma que la enfermedad de almacenamiento de glucógeno tipo I. [ 2]

La enfermedad fue reportada por primera vez en 1951 por el Dr. Brian McArdle del Guy's Hospital , Londres. [5]

Signos y síntomas

Aparición de síntomas y retraso diagnóstico

En el fenotipo clásico , el inicio de esta enfermedad suele notarse en la infancia, [6] [7] [8] pero a menudo no se diagnostica hasta la tercera o cuarta década de la vida, con frecuencia debido a un diagnóstico erróneo y al desestimación de los síntomas. [6] [8] La edad media de aparición de los síntomas es de 3 años, y el retraso medio en el diagnóstico es de 29 años. [8] El diagnóstico erróneo es abrumadoramente común, con aproximadamente el 90% de los pacientes siendo mal diagnosticados, y aproximadamente el 62% recibiendo múltiples diagnósticos erróneos antes de un diagnóstico correcto. [8] El retraso diagnóstico prolongado, el diagnóstico erróneo o múltiples diagnósticos erróneos, o recibir consejos de ejercicio inadecuados (como ignorar el dolor o evitar el ejercicio) afectan gravemente la calidad de vida (CdV), física y mental. [6] [8]

Fenotipos ultra raros

Fenotipo de cintura escapular, de aparición tardía en la edad adulta

Existe un fenotipo de cintura escapular ultra raro que aparece en la edad adulta muy tarde (70 años o más) debido a una mutación homocigótica recesiva PYGM (p. Lys42Profs*48) que provoca una atrofia grave de las extremidades superiores e inferiores, con posibilidad de ptosis (párpados caídos) y camptocormia (postura encorvada). [9] Hasta 2017, se han notificado dos casos de esta mutación homocigótica y fenotipo específicos. [9] En 1980, una mujer también tenía un fenotipo de cintura escapular que apareció a los 60 años; la tinción histoquímica mostró deficiencia de miofosforilasa; sin embargo, se desconocía la mutación genética. [10]

Fenotipo fatal de inicio infantil

Existe un fenotipo de inicio infantil, extremadamente raro y fatal, que produce debilidad muscular profunda (" bebé flácido ") e insuficiencia respiratoria en las semanas posteriores al nacimiento (asfixia perinatal). La biopsia post mortem mostró deficiencia de miofosforilasa y acumulación anormal de glucógeno en el tejido muscular esquelético. Este fenotipo también puede incluir nacimiento prematuro y contracturas articulares. [11] [12] Se informaron dos casos en 1978 y 1989. [13]

Fenotipo leve

Existe un fenotipo leve ultra raro causado por alelos heterocigotos recesivos en el gen PYGM, donde un alelo es una mutación de exón común y el otro alelo es una mutación intrónica ultra rara . También puede ser causado por mutaciones intrónicas homocigotas recesivas. Estas mutaciones intrónicas dan como resultado un fenotipo más leve en comparación con el fenotipo clásico de la enfermedad de McArdle. Hay actividad residual de miofosforilasa, entre 1-2% de actividad residual en comparación con los individuos no afectados. Esto da como resultado una mayor capacidad de ejercicio en comparación con los individuos de fenotipo clásico de McArdle, particularmente para la actividad aeróbica sostenida, pero la capacidad todavía estaba por debajo de la de los individuos no afectados. En este fenotipo leve, desde su adolescencia temprana, experimentaron calambres y fatiga muscular prematura durante el ejercicio vigoroso repentino y el ejercicio isométrico prolongado; sin embargo, debido a su capacidad menos disminuida para la actividad aeróbica, pudieron seguir el ritmo de sus compañeros en los deportes y las actividades cotidianas. [14] [15] Hasta 2009, se han notificado 3 casos de individuos no relacionados, una familia drusa de individuos consanguíneos (relacionados) y 9 casos en dos familias finlandesas . [14] [16] [15] [17]

Signos y síntomas comunes

El síntoma más destacado es el de la intolerancia al ejercicio que incluye:

La frecuencia cardíaca durante el ejercicio es un indicador clave ya que, a diferencia de los síntomas de fatiga muscular y calambres, es un signo médico (es decir, es observable y medible por un tercero en lugar de sentirlo subjetivamente por el paciente). En las personas con enfermedad de McArdle que son regularmente activas, es posible que no sientan los síntomas habituales de fatiga muscular y calambres hasta que aumenten su velocidad a una caminata muy rápida, trote o anden en bicicleta; sin embargo, seguirán mostrando una respuesta de frecuencia cardíaca rápida inapropiada al ejercicio, con una frecuencia cardíaca en descenso una vez que hayan recuperado el aliento. [20] [21] [22]

"En la enfermedad de McArdle, nuestra frecuencia cardíaca tiende a aumentar en lo que se denomina una respuesta 'inapropiada'. Es decir, después del inicio del ejercicio aumenta mucho más rápidamente de lo que se esperaría en alguien que no padece la enfermedad de McArdle". [19]

Otros síntomas y comorbilidades

La mioglobinuria (orina de color marrón rojizo) puede observarse debido a la degradación del músculo esquelético conocida como rabdomiólisis (una afección en la que las células musculares se descomponen y envían su contenido al torrente sanguíneo). [23] En 2020, el estudio más grande hasta la fecha de 269 pacientes con GSD-V, el 39,4 % no informó episodios previos de mioglobinuria y el 6,8 % tenía CK normal (incluidos aquellos con debilidad muscular fija); por lo que la ausencia de mioglobinuria y CK normal no debe descartar la posibilidad de la enfermedad. [24] Entre el 33 y el 51,4 % desarrollan debilidad muscular fija , generalmente del tronco y la parte superior del cuerpo, y la aparición de la debilidad muscular generalmente ocurre más tarde en la vida (más de 40 años de edad). [25] [24]

Las personas más jóvenes pueden presentar síntomas inusuales, como dificultad para masticar, tragar o utilizar las funciones motoras orales normales. [26] Los dolores idiopáticos en las piernas eran comunes en los niños, generalmente ocurrían por la noche, a menudo se asumía que eran "dolores de crecimiento" y no se investigaban más. [27] Se encontraron varias comorbilidades en individuos GSD-V a una tasa más alta que en la población general, incluyendo (pero no limitado a): hipertensión (17%), enfermedades endocrinas (15,7%), enfermedad musculoesquelética/reumática (12,9%), hiperuricemia/gota (11,6%), enfermedades gastrointestinales (11,2%), enfermedad neurológica (10%), enfermedad respiratoria (9,5%) y enfermedad de la arteria coronaria (8,3%). [24] Pueden tener una apariencia pseudoatlética de hipertrofia muscular (24%), particularmente de las piernas, y pueden tener un contenido y densidad mineral ósea más bajos en las piernas. [28] [27] [29] [30]

Además de la fatiga muscular prematura inducida por el ejercicio, las personas con GSD-V también pueden tener comorbilidades de fatiga mental, fatiga general, motivación reducida, trastornos del sueño, ansiedad y depresión. [31] [27]

Como el músculo esquelético depende predominantemente de la glucogenólisis durante los primeros minutos mientras pasa del reposo a la actividad, así como durante la actividad aeróbica de alta intensidad y toda la actividad anaeróbica, las personas con GSD-V experimentan durante el ejercicio: taquicardia sinusal , taquipnea , fatiga muscular y dolor, durante las actividades y períodos de tiempo mencionados anteriormente. [18] [32] Pueden presentar un fenómeno de "segundo aire" , que se caracteriza por una mejor tolerancia del individuo al ejercicio aeróbico, como caminar y andar en bicicleta, después de aproximadamente 10 minutos. [33] Esto se atribuye a la combinación de un mayor flujo sanguíneo y la capacidad del cuerpo para encontrar fuentes alternativas de energía, como ácidos grasos, proteínas y una mayor captación de glucosa en sangre. [6] [18]

El AMP se produce principalmente a partir de la reacción de la mioquinasa (adenilato quinasa), [34] que se lleva a cabo cuando el reservorio de ATP es bajo. La reacción de la mioquinasa es una de las tres reacciones en el sistema de fosfágeno (ATP-PCr) , y la reacción de la mioquinasa ocurre después de que se haya agotado la fosfocreatina (fosfato de creatina). En los individuos con enfermedad de McArdle, sus células musculares producen mucho más AMP que los individuos no afectados, ya que el flujo glucolítico reducido debido a la glucogenólisis alterada da como resultado un reservorio de ATP crónicamente bajo durante el ejercicio. [34] Las células musculares necesitan ATP (trifosfato de adenosina) ya que proporciona energía para la contracción muscular al transportar activamente iones de calcio al retículo sarcoplásmico antes de la contracción muscular, y se utiliza durante la contracción muscular para la liberación de cabezas de miosina en el modelo de filamento deslizante durante el ciclo de puente cruzado.

Junto con la reacción de la mioquinasa, el AMP también se produce mediante el ciclo de nucleótidos de purina , que también se ejecuta cuando el reservorio de ATP en las células musculares es bajo, y es parte del metabolismo de las proteínas . En el ciclo de nucleótidos de purina, tres nucleótidos: AMP (monofosfato de adenosina), IMP (monofosfato de inosina) y S-AMP (adenilosuccinato) se convierten de manera circular; los subproductos son fumarato (que continúa produciendo ATP a través de la fosforilación oxidativa), amoníaco (de la conversión de AMP en IMP) y ácido úrico (del exceso de AMP). Los pacientes con GSD-V pueden experimentar hiperuricemia miogénica (descomposición acelerada inducida por el ejercicio de nucleótidos de purina en el músculo esquelético). [35] [36]

Para evitar complicaciones de salud, los pacientes con GSD-V necesitan obtener su ATP principalmente de los ácidos grasos libres ( metabolismo lipídico ) en lugar del metabolismo proteico . La dependencia excesiva del metabolismo proteico se puede evitar mejor si no se agota la reserva de ATP, por ejemplo, si no se supera el dolor y si no se actúa demasiado rápido, demasiado pronto. [19] [22]

"Ten cuidado de no seguir adelante cuando sientas dolor al principio. Este dolor es el resultado de un daño muscular, y el daño repetido causará problemas a largo plazo. Pero también es contraproducente, ya que te impedirá recuperar el aliento. Si sigues adelante a pesar del dolor, activas el metabolismo de las proteínas, que luego bloquea de manera efectiva el metabolismo de la glucosa y las grasas . Si alguna vez llegas a esta situación, debes detenerte por completo durante 30 minutos o más y luego comenzar todo el proceso nuevamente". [22]

Los pacientes pueden presentarse en salas de emergencia con una contractura transitoria de los músculos y, a menudo, dolor intenso (p. ej., "mano en garra"). Estos requieren una evaluación urgente para la rabdomiólisis, ya que en aproximadamente el 30 % de los casos esto conduce a una lesión renal aguda , que si no se trata puede poner en peligro la vida. En una pequeña cantidad de casos se ha desarrollado un síndrome compartimental , que requiere una derivación quirúrgica inmediata. [25] [37] [38]

Genética

Herencia autosómica recesiva

La enfermedad de McArdle (GSD-V) se hereda de forma autosómica recesiva . Si ambos padres son portadores (no tienen la enfermedad, pero cada uno de ellos tiene una copia del alelo mutado), cada hijo de la pareja tendrá un 25 % de probabilidades de estar afectado (tener la enfermedad de McArdle), un 50 % de probabilidades de ser portador y un 25 % de probabilidades de no estar afectado (ni ser portador ni estar enfermo). [26]

Existen dos formas autosómicas recesivas de esta enfermedad: la que aparece en la infancia y la que aparece en la edad adulta. El gen de la miofosforilasa, PYGM (el gen de la glucógeno fosforilasa de tipo muscular), se encuentra en el cromosoma 11q13. Según las publicaciones más recientes, se han descrito 95 mutaciones diferentes. Las formas de las mutaciones pueden variar entre los grupos étnicos. Por ejemplo, la mutación R50X (Arg50Stop) (anteriormente denominada R49X ) es más común en América del Norte y Europa occidental, y la mutación Y84X es más común entre los europeos centrales. [9]

Se ha dilucidado el método exacto de alteración de las proteínas en ciertas mutaciones. Por ejemplo, se sabe que R138W altera el sitio de unión del fosfato de piridoxal. [39] En 2006, se descubrió otra mutación (c.13_14delCT) que puede contribuir al aumento de los síntomas además de la mutación común Arg50Stop. [40]

Miofosforilasa

Estructura

La estructura de la miofosforilasa consta de 842 aminoácidos. Su peso molecular del precursor no procesado es de 97 kDa. Se ha determinado la estructura tridimensional de esta proteína. Se conocen las interacciones de varios aminoácidos en la estructura de la miofosforilasa. La Ser-14 es modificada por la fosforilasa quinasa durante la activación de la enzima. La Lys-680 está involucrada en la unión del fosfato de piridoxal, que es la forma activa de la vitamina B 6 , un cofactor requerido por la miofosforilasa. Por similitud, se han estimado otros sitios: Tyr-76 se une al AMP, Cys-109 y Cys-143 están involucradas en la asociación de subunidades, y Tyr-156 puede estar involucrado en el control alostérico. [ cita requerida ]

Función

La miofosforilasa es la forma de la glucógeno fosforilasa que se encuentra en el músculo y que cataliza la siguiente reacción: [41] [42] [43]

((1→4)-alfa-D-glucosilo) (n) + fosfato = ((1→4)-alfa-D-glucosilo) (n-1) + alfa-D-glucosa 1-fosfato

Durante el ejercicio, una deficiencia de esta enzima conduce finalmente a un rápido agotamiento de la fosfocreatina, una disminución del ATP disponible y un aumento exagerado del ADP y el AMP. [44] [45] Las personas con enfermedad de McArdle también tienen una oxidación máxima de grasas aumentada en comparación con las personas no afectadas. [46] Durante el ejercicio, en las personas afectadas, no hay un aumento significativo en la producción de ácido láctico en comparación con los niveles en reposo (incluso puede caer por debajo de los niveles en reposo), y los niveles de pH plasmático aumentan (se vuelven más alcalinos) en lugar de caer (se vuelven más ácidos). [47] [48]

Fisiopatología

La miofosforilasa participa en la descomposición del glucógeno en glucosa-1-fosfato para su uso en los músculos. La enzima elimina los residuos de 1,4-glicosilo de las ramas externas del glucógeno y añade fosfato inorgánico para formar glucosa-1-fosfato . Por lo general, la eliminación de los residuos de 1,4-glicosilo por la miofosforilasa conduce a la formación de glucosa-1-fosfato durante la descomposición del glucógeno y la glucosa polar fosforilada no puede salir de la membrana celular y, por lo tanto, está marcada para el catabolismo intracelular. En la enfermedad de McArdle, la deficiencia de miofosforilasa conduce a la acumulación de glucógeno intramuscular y a una falta de glucosa-1-fosfato para el combustible celular. [ cita requerida ]

La miofosforilasa se presenta en dos formas: la forma "a" es fosforilada por la fosforilasa quinasa , la forma "b" no está fosforilada. La forma "a" es desfosforilada en la forma "b" por la enzima fosfoproteína fosfatasa , que se activa por niveles elevados de insulina. Ambas formas tienen dos estados conformacionales : activo (R o relajado) e inactivo (T o tenso). Cuando la forma "a" o "b" están en estado activo, la enzima convierte el glucógeno en glucosa-1-fosfato. La miofosforilasa-b se activa alostéricamente por niveles elevados de AMP dentro de la célula, y se inactiva alostéricamente por niveles elevados de ATP y/o glucosa-6-fosfato. La miofosforilasa-a está activa, a menos que se inactive alostéricamente por niveles elevados de glucosa dentro de la célula. De esta manera, la miofosforilasa-a es la más activa de las dos formas, ya que continuará convirtiendo el glucógeno en glucosa-1-fosfato incluso con altos niveles de glucógeno-6-fosfato y ATP. [ cita requerida ]

Diagnóstico

Existen algunas pruebas de laboratorio que pueden ayudar en el diagnóstico de GSD-V. Una biopsia muscular mostrará la ausencia de miofosforilasa en las fibras musculares. En algunos casos, la acumulación anormal de glucógeno teñido con ácido peryódico de Schiff se puede ver con microscopio. [25] [9]

La secuenciación genética del gen PYGM (que codifica la isoforma muscular de la glucógeno fosforilasa [49] [50] ) se puede realizar para determinar la presencia de mutaciones genéticas y determinar si existe enfermedad de McArdle. Este tipo de prueba es considerablemente menos invasiva que una biopsia muscular. [26]

El médico también puede realizar una prueba de ejercicio isquémico del antebrazo, como se describe a continuación (ver Historia ). Algunos hallazgos sugieren que se podría realizar una prueba no isquémica con resultados similares. [51] La versión no isquémica de esta prueba implicaría no cortar el flujo sanguíneo al brazo que se ejercita. Los hallazgos compatibles con la enfermedad de McArdle incluirían una falta de aumento del lactato en la sangre venosa y niveles exagerados de amoníaco . Estos hallazgos indicarían un bloqueo glucolítico muscular grave.

El lactato sérico puede no aumentar en parte debido a una mayor captación a través del transportador de monocarboxilato (MCT1) , que se regula positivamente en el músculo esquelético en la enfermedad de McArdle. El lactato puede usarse como fuente de combustible una vez convertido en piruvato . Los niveles de amoníaco pueden aumentar dado que el amoníaco es un subproducto de la AMP desaminasa que sigue a la producción de AMP por la adenilato quinasa , una vía alternativa para la producción de ATP. En esta vía, la adenilato quinasa combina dos moléculas de ADP para producir ATP y AMP; luego el AMP se desamina , produciendo monofosfato de inosina (IMP) y amoníaco (NH 3 ) como parte del ciclo de nucleótidos de purina . [45]

Los médicos también pueden comprobar los niveles en reposo de creatina quinasa , que están moderadamente aumentados en el 90% de los pacientes. [18] En algunos, el nivel aumenta muchísimo: una persona sin GSD-V tendrá una CK entre 60 y 400 UI/L, mientras que una persona con el síndrome puede tener un nivel de 5.000 UI/L en reposo, y puede aumentar a 35.000 UI/L o más con el esfuerzo muscular. Esto puede ayudar a distinguir el síndrome de McArdle de la deficiencia de carnitina palmitoiltransferasa II (CPT-II), un trastorno metabólico basado en lípidos que impide que los ácidos grasos se transporten a las mitocondrias para su uso como fuente de energía. Además, también se completarán los electrolitos séricos y los estudios endocrinos (como la función tiroidea, la función paratiroidea y los niveles de hormona del crecimiento). Los estudios de orina solo son necesarios si se sospecha rabdomiólisis. Se determinarían el volumen de orina, el sedimento urinario y los niveles de mioglobina. Si se sospecha rabdomiólisis, se controlarán la mioglobina sérica, la creatina quinasa, la lactato deshidrogenasa, los electrolitos y la función renal. [ cita requerida ]

Los médicos también pueden realizar una prueba de esfuerzo para comprobar si hay una frecuencia cardíaca rápida inapropiada ( taquicardia sinusal ) en respuesta al ejercicio. Debido a la naturaleza poco frecuente de la enfermedad, la frecuencia cardíaca rápida inapropiada en respuesta al ejercicio puede diagnosticarse erróneamente como taquicardia sinusal inapropiada (que es un diagnóstico de exclusión ). La prueba de caminata de 12 minutos (12MWT) se puede utilizar para determinar el " segundo aire ", que requiere una cinta de correr (sin inclinación), un monitor de frecuencia cardíaca, un cronómetro, una escala de dolor y que el paciente haya descansado durante 30 minutos antes de la prueba para asegurarse de que el "segundo aire" haya cesado (es decir, que la producción aumentada de ATP, principalmente a partir de ácidos grasos libres, haya regresado a los niveles de reposo). [20] [52]

La electromiografía (EMG) puede mostrar resultados normales o miopáticos ( MUAP de corta duración, polifásicos, de pequeña amplitud ). [9] [53] Antes del ejercicio, una minoría de los pacientes con GSD-V muestran resultados miopáticos (5/25 pacientes); mientras que después de 5 minutos de ejercicio isométrico de alta intensidad, la mayoría mostró resultados miopáticos (22/25 pacientes). Los resultados miopáticos fueron una disminución en la amplitud de CMAP , que fue evidente inmediatamente después del ejercicio y, después de una fase de meseta de unos pocos minutos, alcanzó su máximo después de 30 minutos. [53]

Diagnóstico diferencial

Síntomas dinámicos de intolerancia al ejercicio (por ejemplo, fatiga muscular y calambres) con o sin debilidad muscular proximal fija:

Fatiga muscular inducida por ejercicio sin calambres:

Síntoma fijo de debilidad muscular, predominantemente de los músculos proximales:

La enfermedad alélica de McArdle (GSD-V) es una enfermedad descubierta recientemente que tiene una mutación autosómica dominante patogénica en el exón 16 del gen PYGM c.1915G>C (p.Asp639His). Descubierta en 2020, afectó a 13 miembros de una familia a lo largo de cuatro generaciones y aún no se le ha asignado un número GSD. A diferencia de la enfermedad de McArdle (GSD-V), esta enfermedad no tiene una deficiencia general de miofosforilasa, solo una deficiencia de miofosforilasa-a funcional con abundante miofosforilasa-b funcional (similar a GSD-IXd ). La miofosforilasa-b puede activarse alostéricamente para descomponer el glucógeno (glucogenólisis) mediante altos niveles de AMP, y como la actividad dependiente de AMP se conservó, los individuos de esta familia tenían concentraciones normales de glucógeno muscular y carecían de intolerancia al ejercicio (que son características distintivas prominentes de la enfermedad de McArdle). El único síntoma fue una debilidad muscular fija que comenzó en la edad adulta (40 años o más), inicialmente en los músculos proximales de las piernas, seguida por los músculos proximales de los brazos y luego los músculos distales de las piernas. La biopsia muscular también mostró acumulación del filamento intermedio desmina en las miofibras. [54] [55]

Tratamiento

Se ha demostrado en estudios pequeños que los programas de ejercicio supervisado mejoran la capacidad de ejercicio mediante varias medidas: reducción de la frecuencia cardíaca, reducción de la creatina quinasa sérica (CK), aumento del umbral de intensidad del ejercicio antes de que se experimenten síntomas de fatiga muscular y calambres, y los músculos esqueléticos se acondicionan aeróbicamente . [56] [57] [30] [6]

Se ha demostrado que el tratamiento oral con sacarosa (por ejemplo, una bebida deportiva con 75 gramos de sacarosa en 660 ml) tomado 30 minutos antes del ejercicio ayuda a mejorar la tolerancia al ejercicio, incluida una frecuencia cardíaca más baja y un nivel de esfuerzo percibido más bajo en comparación con el placebo. [58] Esto se debe a que la ingestión de una comida o bebida rica en carbohidratos causa hiperglucemia transitoria, y las células musculares que hacen ejercicio utilizan la alta glucosa en la sangre para la vía glucolítica. Sin embargo, la ingestión de una comida o bebida rica en carbohidratos es problemática como una forma frecuente de tratamiento, ya que aumentará la liberación de insulina , que inhibe la liberación de ácidos grasos [59] y, posteriormente, retrasará la capacidad de recuperar el aliento . [ 19] La ingestión frecuente de sacarosa (por ejemplo, bebidas azucaradas), con el fin de evitar la fatiga muscular prematura y los calambres, también es problemática porque puede conducir a la obesidad, ya que la insulina también estimulará la síntesis de triglicéridos (desarrollará grasa corporal), [59] y a la mala salud relacionada con la obesidad (por ejemplo, diabetes tipo II y enfermedades cardíacas). [19] [60]

Un tratamiento de dosis baja con creatina mostró una mejora significativa de los problemas musculares en comparación con placebo en un pequeño estudio clínico, mientras que otros estudios han demostrado un beneficio subjetivo mínimo. [61] [62] Se ha demostrado que el tratamiento con dosis altas de creatina empeora los síntomas de mialgia (dolor muscular). [62]

Se ha demostrado que una dieta cetogénica es beneficiosa para la enfermedad de McArdle (GSD-V), ya que las cetonas se convierten fácilmente en acetil CoA para la fosforilación oxidativa, mientras que los ácidos grasos libres tardan unos minutos en convertirse en acetil CoA. [63] [64] Las cetonas son parte del metabolismo de las grasas, [59] las cetonas pueden actuar como el combustible principal antes de que el catabolismo de los ácidos grasos tome el control (segundo aire), durante el cual las cetonas actuarían como un combustible complementario junto con los ácidos grasos para producir trifosfato de adenosina (ATP) por fosforilación oxidativa.

Historia

Esta deficiencia fue la primera miopatía metabólica que se reconoció, cuando el médico Brian McArdle describió el primer caso en un hombre de 30 años que siempre experimentaba dolor y debilidad después del ejercicio. McArdle notó que los calambres de este paciente eran eléctricamente silenciosos y que sus niveles de lactato venoso no aumentaban con el ejercicio isquémico. (El ejercicio isquémico consiste en que el paciente apriete un dinamómetro de mano con la máxima fuerza durante un período de tiempo específico, generalmente un minuto, con un manguito de presión arterial, que se coloca en la parte superior del brazo y se ajusta a 250 mmHg, bloqueando el flujo de sangre al brazo que se ejercita).

Cabe destacar que este es el mismo fenómeno que ocurre cuando el músculo es envenenado in vitro por yodoacetato , que inhibe la descomposición del glucógeno en glucosa y previene la formación de lactato; además de producir una contractura muscular electrónicamente silenciosa. Saber lo que le ocurre al músculo envenenado por yodoacetato ayudó a McArdle a especular que podría estar ocurriendo un bloqueo glucogenolítico cuando describió por primera vez la enfermedad. [65] McArdle concluyó acertadamente que el paciente tenía un trastorno de la descomposición del glucógeno que afectaba específicamente al músculo esquelético. La deficiencia enzimática asociada fue descubierta en 1959 por WFHM Mommaerts et al. [66]

En animales

Se ha encontrado deficiencia natural de miofosforilasa (GSD-V; enfermedad de McArdle) en ganado Charolais y ovejas Merino . [67] El ganado era asintomático en reposo, pero cuando se lo obligaba a hacer ejercicio, se fatigaba notablemente y permanecía recostado (teniendo que acostarse) durante aproximadamente 10 minutos antes de poder reanudar el ejercicio (el fenómeno del segundo aire). [68] [69]

Se creó una deficiencia de miofosforilasa inducida artificialmente en ratones, alterando su ADN embrionario, para su uso en experimentos de laboratorio. [67] [70]

Véase también

Referencias

  1. ^ Bissonnette B, Luginbuehl I, Engelhardt T (2019). "Enfermedad por almacenamiento de glucógeno tipo V (GSD V)". Síndromes: reconocimiento rápido e implicaciones perioperatorias (2.ª ed.). Nueva York, NY: McGraw-Hill Education . Consultado el 12 de diciembre de 2021 .
  2. ^ abc Nagaraju K, Lundberg IE (2013). "Enfermedades inflamatorias del músculo y otras miopatías". En Firestein GS, Budd RC, Gabriel SE, McInnes IB, O'Dell JR (eds.). Libro de texto de reumatología de Kelley . págs. 1404–1430.e5. doi :10.1016/b978-1-4377-1738-9.00085-2. ISBN 978-1-4377-1738-9.
  3. ^ Rubio JC, Garcia-Consuegra I, Nogales-Gadea G, Blazquez A, Cabello A, Lucia A, et al. (febrero de 2007). "Propuesta de un diagrama de flujo de diagnóstico molecular para la deficiencia de miofosforilasa (enfermedad de McArdle) en muestras de sangre de pacientes españoles". Human Mutation . 28 (2): 203–204. doi : 10.1002/humu.9474 . PMID  17221871.
  4. ^ Valberg SJ (2008). "Función del músculo esquelético". En Kaneko JJ, Harvey JW, Bruss MO (eds.). Bioquímica clínica de animales domésticos . págs. 459–484. doi :10.1016/b978-0-12-370491-7.00015-5. ISBN 978-0-12-370491-7.
  5. ^ Brian McArdle en ¿Quién lo nombró?
  6. ^ abcde Reason SL, Voermans N, Lucia A, Vissing J, Quinlivan R, Bhai S, Wakelin A (julio de 2023). "Desarrollo de un continuo de atención para la enfermedad de McArdle: una herramienta práctica para médicos y pacientes". Trastornos neuromusculares . 33 (7): 575–579. doi : 10.1016/j.nmd.2023.05.006 . PMID  37354872. S2CID  259141690.
  7. ^ Wolfe GI, Baker NS, Haller RG, Burns DK, Barohn RJ (abril de 2000). "Enfermedad de McArdle que se presenta con debilidad asimétrica y tardía en el brazo". Muscle & Nerve . 23 (4): 641–645. doi :10.1002/(SICI)1097-4598(200004)23:4<641::AID-MUS25>3.0.CO;2-M. PMID  10716777. S2CID  22423841.
  8. ^ abcde Scalco, Renata Siciliani; Morrow, Jasper M.; Booth, Suzanne; Chatfield, Sherryl; Godfrey, Richard; Quinlivan, Ros (septiembre de 2017). "El diagnóstico erróneo es un factor importante para el retraso diagnóstico en la enfermedad de McArdle". Trastornos neuromusculares . 27 (9): 852–855. doi : 10.1016/j.nmd.2017.04.013 . ISSN  1873-2364. PMID  28629675.
  9. ^ abcde Chéraud, Chrystel; Froissart, Roseline; Lannes, Beatriz; Echaniz-Laguna, Andoni (enero 2018). "Nueva variante en el gen PYGM que causa miopatía de cinturas, ptosis y camptocormia de aparición tardía". Músculo y nervio . 57 (1): 157–160. doi :10.1002/mus.25588. ISSN  1097-4598. PMID  28120463. S2CID  206298597.
  10. ^ Kost, GJ; Verity, MA (1980). "Una nueva variante de la deficiencia de miofosforilasa de aparición tardía". Muscle & Nerve . 3 (3): 195–201. doi :10.1002/mus.880030302. ISSN  0148-639X. PMID  6929403.
  11. ^ DiMauro, S.; Hartlage, PL (noviembre de 1978). "Forma infantil fatal de deficiencia de fosforilasa muscular". Neurología . 28 (11): 1124–1129. doi :10.1212/wnl.28.11.1124. ISSN  0028-3878. PMID  101896.
  12. ^ Milstein, JM; Herron, TM; Haas, JE (julio de 1989). "Deficiencia de fosforilasa muscular infantil fatal". Journal of Child Neurology . 4 (3): 186–188. doi :10.1177/088307388900400305. ISSN  0883-0738. PMID  2768781.
  13. ^ "Entrada - #232600 - ENFERMEDAD POR ALMACENAMIENTO DE GLUCÓGENO V; GSD5 - OMIM". www.omim.org . Consultado el 21 de abril de 2024 .
  14. ^ ab Vissing, John; Duno, Morten; Schwartz, Marianne; Haller, Ronald G. (junio de 2009). "Las mutaciones de empalme preservan la actividad de la miofosforilasa que mejora el fenotipo en la enfermedad de McArdle". Brain: A Journal of Neurology . 132 (Pt 6): 1545–1552. doi :10.1093/brain/awp065. ISSN  1460-2156. PMID  19433441.
  15. ^ ab Bruno, C.; Löfberg, M.; Tamburino, L.; Jänkälä, H.; Hadjigeorgiou, director general; Andreu, AL; Shanské, S.; Somer, H.; DiMauro, S. (1 de junio de 1999). "Caracterización molecular de la enfermedad de McArdle en dos grandes familias finlandesas". Revista de Ciencias Neurológicas . 165 (2): 121-125. doi : 10.1016/s0022-510x(99)00091-x . ISSN  0022-510X. PMID  10450796.
  16. ^ Iyengar, S.; Kalinsky, H.; Weiss, S.; Korostishevsky, M.; Sadeh, M.; Zhao, Y.; Kidd, KK; Bonne-Tamir, B. (mayo de 1997). "La homocigosidad por descendencia para una mutación rara en el gen de la miofosforilasa está asociada con fenotipos variables en una familia drusa con enfermedad de McArdle". Revista de genética médica . 34 (5): 391–394. doi :10.1136/jmg.34.5.391. ISSN  0022-2593. PMC 1050946 . PMID  9152836. 
  17. ^ "Entrada - *608455 - GLUCÓGENO FOSFORILASA, MÚSCULO; PYGM - OMIM". www.omim.org . Consultado el 23 de abril de 2024 .
  18. ^ abcd Lucia A, Martinuzzi A, Nogales-Gadea G, Quinlivan R, Reason S (diciembre de 2021). "Guías de práctica clínica para la enfermedad de almacenamiento de glucógeno V y VII (enfermedad de McArdle y enfermedad de Tarui) de un grupo de estudio internacional". Trastornos neuromusculares . 31 (12): 1296–1310. doi : 10.1016/j.nmd.2021.10.006 . PMID  34848128. S2CID  240123241.
  19. ^ abcde Wakelin A (2017). Vivir con la enfermedad de McArdle (PDF) . IAMGSD.
  20. ^ ab Salazar-Martínez E, Santalla A, Valenzuela PL, Nogales-Gadea G, Pinós T, Morán M, et al. (2021). "El segundo aliento en los pacientes de McArdle: el estado físico importa". Fronteras en Fisiología . 12 : 744632. doi : 10.3389/fphys.2021.744632 . PMC 8555491 . PMID  34721068. 
  21. ^ Perez, M.; Martin, MA; Rubio, JC; Maté-Muñoz, JL; Gómez-Gallego, F.; Foster, C.; Andreu, AL; Arenas, J.; Lucia, A.; Fleck, SJ (agosto de 2006). "Capacidad de ejercicio en un paciente de 78 años con enfermedad de McArdle: nunca es tarde para empezar a hacer ejercicio". British Journal of Sports Medicine . 40 (8): 725–726, discusión 726. doi :10.1136/bjsm.2006.026666. ISSN  1473-0480. PMC 2579473 . PMID  16864568. 
  22. ^ abc Wakelin A (2013). 101 consejos para una buena vida con la enfermedad de McArdle (PDF) . AGSD-UK Ltd.
  23. ^ Stanley M, Chippa V, Aeddula NR, Quintanilla Rodriguez BS, Adigunet R (10 de agosto de 2022). "Rabdomiólisis". StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing. PMID  28846335.
  24. ^ abc Scalco RS, Lucia A, Santalla A, Martinuzzi A, Vavla M, Reni G, et al. (noviembre de 2020). "Datos del registro europeo de pacientes con enfermedad de McArdle y otras glucogenosis musculares (EUROMAC)". Orphanet Journal of Rare Diseases . 15 (1): 330. doi : 10.1186/s13023-020-01562-x . PMC 7687836 . PMID  33234167. 
  25. ^ abc Ph.D, Kathryn Elizabeth Birch (1 de julio de 2011). Manual de la enfermedad de McArdle: una guía sobre la investigación científica y médica de la enfermedad de McArdle, explicada en un lenguaje sencillo. AGSD-UK. ISBN 978-0-9569658-1-3.
  26. ^ abc Martín MA, Lucia A, Arenas J, Andreu AL (1993). "Enfermedad por almacenamiento de glucógeno tipo V". GeneReviews® . Universidad de Washington, Seattle. PMID  20301518.
  27. ^ abc Quinlivan, Ros; Buckley, John; Twist, Anthony; Ball, Sarah; Duno, Morten; Vissing, John; Bruno, Claudio; Cassandrini, Denise; Roberts, Mark; Winer, John (noviembre de 2010). "Enfermedad de McArdle: una revisión clínica". Revista de neurología, neurocirugía y psiquiatría . 81 (11): 1182–1188. doi :10.1136/jnnp.2009.195040. PMID  20861058 – vía HAL Open Science (HAL ID: hal-00578727).
  28. ^ Rodríguez-Gómez I, Santalla A, Díez-Bermejo J, Munguía-Izquierdo D, Alegre LM, Nogales-Gadea G, et al. (noviembre de 2018). "Hipertrofia muscular no osteogénica en niños con enfermedad de McArdle". Revista de enfermedades metabólicas hereditarias . 41 (6): 1037–1042. doi :10.1007/s10545-018-0170-7. hdl : 10578/19657 . PMID  29594644. S2CID  4394513.
  29. ^ Rodríguez-Gómez, Irene; Santalla, Alfredo; Díez-Bermejo, Jorge; Munguía-Izquierdo, Diego; Alegre, Luis M.; Nogales-Gadea, Gisela; Arenas, Joaquín; Martín, Miguel Ángel; Lucía, Alejandro; Ara, Ignacio (enero 2018). "Una nueva condición en la enfermedad de McArdle: mala salud ósea: beneficios de un estilo de vida activo". Medicina y ciencia en deportes y ejercicio . 50 (1): 3–10. doi :10.1249/MSS.0000000000001414. ISSN  0195-9131. PMID  29251685. S2CID  4414503.
  30. ^ ab Pietrusz, Aleksandra; Scalco, Renata S.; Quinlivan, Ros (2018). "Entrenamiento con ejercicios de resistencia en la enfermedad de McArdle: ¿mito o realidad?". Informes de casos en medicina neurológica . 2018 : 9658251. doi : 10.1155/2018/9658251 . ISSN  2090-6668. PMC 6186374. PMID 30363996El  paciente 1 tenía hipertrofia de los músculos de la pantorrilla, el deltoides y el bíceps antes de que comenzara el entrenamiento de resistencia. Mientras vivía un estilo de vida sedentario con un trabajo de oficina, caminar distancias cortas era difícil, al igual que las tareas cotidianas como pasar la aspiradora y cortar el césped. Después de cuatro años de entrenamiento de resistencia, la hipertrofia preexistente en los músculos deltoides aumentó aún más y se ganó masa muscular en grupos musculares adicionales (cuádriceps, glúteos, pectorales y trapecios). {{cite journal}}: Mantenimiento de CS1: postscript ( enlace )
  31. ^ Resbaladizo, Anna; Andersen, Linda Kahr; Voermans, Nicol Cornelia; Lucía, Alejandro; Karazi, Walaa; Santalla, Alfredo; Visitando, John; Løkken, Nicoline (11 de noviembre de 2023). "Fatiga y factores asociados en 172 pacientes con enfermedad de McArdle: una encuesta internacional basada en la web". Trastornos neuromusculares . 34 : 19-26. doi : 10.1016/j.nmd.2023.11.003 . ISSN  1873-2364. PMID  38042739.
  32. ^ Scalco RS, Chatfield S, Godfrey R, Pattni J, Ellerton C, Beggs A, et al. (julio de 2014). "De la intolerancia al ejercicio a la mejora funcional: el fenómeno del segundo aire en la identificación de la enfermedad de McArdle". Archivos de Neuro-Psiquiatria . 72 (7): 538–541. doi : 10.1590/0004-282x20140062 . PMID  25054987.
  33. ^ Pearson CM, Rimer DG, Mommaerts WF (abril de 1961). "Una miopatía metabólica debida a la ausencia de fosforilasa muscular". The American Journal of Medicine . 30 (4): 502–517. doi :10.1016/0002-9343(61)90075-4. PMID  13733779.
  34. ^ ab Brull A, de Luna N, Blanco-Grau A, Lucia A, Martin MA, Arenas J, et al. (junio de 2015). "Consecuencias fenotípicas de la disfunción de la miofosforilasa: perspectivas del modelo de ratón McArdle". The Journal of Physiology . 593 (12): 2693–2706. doi :10.1113/JP270085. PMC 4500353 . PMID  25873271. 
  35. ^ Mineo I, Kono N, Hara N, Shimizu T, Yamada Y, Kawachi M, et al. (Julio de 1987). "Hiperuricemia miógena. Una característica fisiopatológica común de la glucogenosis tipos III, V y VII". La Revista de Medicina de Nueva Inglaterra . 317 (2): 75–80. doi :10.1056/NEJM198707093170203. PMID  3473284.
  36. ^ Mineo I, Tarui S (1995). "Hiperuricemia miogénica: ¿qué podemos aprender de las miopatías metabólicas?". Muscle & Nerve. Suplemento . 3 : S75–S81. doi :10.1002/mus.880181416. PMID  7603532. S2CID  41588282.
  37. ^ Triplet, Jacob J.; Goss, David A.; Taylor, Benjamin (septiembre de 2017). "Síndrome compartimental espontáneo en un paciente con enfermedad de McArdle: informe de un caso y revisión de la literatura". JBJS Case Connector . 7 (3): e49. doi :10.2106/JBJS.CC.16.00196. ISSN  2160-3251. PMID  29252879. S2CID  1883161.
  38. ^ Mull, Aaron B.; Wagner, Janelle I.; Mycktayn, Terence M.; Kells, Amy F. (diciembre de 2015). "Síndrome compartimental recurrente que conduce al diagnóstico de la enfermedad de McArdle: informe de caso". The Journal of Hand Surgery . 40 (12): 2377–2379. doi :10.1016/j.jhsa.2015.09.015. ISSN  0363-5023. PMID  26612634.
  39. ^ Martín MA, Rubio JC, Wevers RA, Van Engelen BG, Steenbergen GC, Van Diggelen OP, et al. (Enero de 2004). "Análisis molecular de la deficiencia de miofosforilasa en pacientes holandeses con enfermedad de McArdle". Anales de genética humana . 68 (Parte 1): 17–22. doi :10.1046/j.1529-8817.2003.00067.x. PMID  14748827. S2CID  41149417.
  40. ^ Rubio JC, Lucía A, Fernández-Cadenas I, Cabello A, Blázquez A, Gámez J, et al. (Diciembre de 2006). "Nueva mutación en el gen PYGM que provoca la enfermedad de McArdle". Archivos de Neurología . 63 (12): 1782-1784. doi : 10.1001/archneur.63.12.1782 . PMID  17172620.
  41. ^ "PYGM - Glicógeno fosforilasa, forma muscular - Homo sapiens (humano) - Gen y proteína PYGM" www.uniprot.org . Consultado el 31 de agosto de 2018 . Este artículo incorpora texto disponible bajo la licencia CC BY 4.0.
  42. ^ "UniProt: la base de conocimiento universal sobre proteínas". Nucleic Acids Research . 45 (D1): D158–D169. Enero de 2017. doi :10.1093/nar/gkw1099. PMC 5210571 . PMID  27899622. 
  43. ^ "Participantes de la reacción de la glucógeno fosforilasa". www.rhea-db.org . Consultado el 26 de diciembre de 2020 .
  44. ^ Zange, Jochen; Grehl, Torsten; Disselhorst-Klug, Catherine; Rau, Günter; Müller, Klaus; Schröder, Rolf; Tegenthoff, Martin; Malin, Jean-Pierre; Vorgerd, Matthias (junio de 2003). "Descomposición del conjunto de nucleótidos de adenina en el músculo esquelético fatigado en la enfermedad de McArdle: un estudio no invasivo de 31P-MRS y EMG". Muscle & Nerve . 27 (6): 728–736. doi :10.1002/mus.10377. ISSN  0148-639X. PMID  12766985.
  45. ^ ab Kitaoka Y (febrero de 2014). "Enfermedad de McArdle y fisiología del ejercicio". Biology . 3 (1): 157–166. doi : 10.3390/biology3010157 . PMC 4009758 . PMID  24833339. 
  46. ^ Rodríguez-López, Carlos; Santalla, Alfredo; Valenzuela, Pedro L.; Real-Martínez, Alberto; Villarreal-Salazar, Mónica; Rodríguez-Gómez, Irene; Pinós, Tomás; Ara, Ignacio; Lucía, Alejandro (febrero 2023). "Indisponibilidad de glucógeno muscular y tasa de oxidación de grasas durante el ejercicio: conocimientos de la enfermedad de McArdle". La Revista de Fisiología . 601 (3): 551–566. doi :10.1113/JP283743. ISSN  1469-7793. PMC 10099855 . PMID  36370371. 
  47. ^ Hagberg, JM; Coyle, EF; Carroll, JE; Miller, JM; Martin, WH; Brooke, MH (abril de 1982). "Hiperventilación durante el ejercicio en pacientes con enfermedad de McArdle". Revista de fisiología aplicada: fisiología respiratoria, ambiental y del ejercicio . 52 (4): 991–994. doi :10.1152/jappl.1982.52.4.991. ISSN  0161-7567. PMID  6953061.
  48. ^ Hagberg, JM; King, DS; Rogers, MA; Montain, SJ; Jilka, SM; Kohrt, WM; Heller, SL (abril de 1990). "Respuestas ventilatorias y de VO2 durante el ejercicio y la recuperación de pacientes con enfermedad de McArdle". Journal of Applied Physiology . 68 (4): 1393–1398. doi :10.1152/jappl.1990.68.4.1393. ISSN  8750-7587. PMID  2347781.
  49. ^ NCBI Gene ID 5837: fosforilasa PYGM, glucógeno, músculo , consultado el 22 de mayo de 2013
  50. ^ "PYGM", NLM Genetics Home Reference , consultado el 22 de mayo de 2013
  51. ^ Kazemi-Esfarjani P, Skomorowska E, Jensen TD, Haller RG, Vissing J (agosto de 2002). "Una prueba de ejercicio del antebrazo no isquémica para la enfermedad de McArdle". Anales de neurología . 52 (2): 153–159. doi : 10.1002/ana.10263 . PMID  12210784. S2CID  43237025.
  52. ^ "IAMGSD | Soporte de capacitación". iamgsd . Consultado el 4 de diciembre de 2022 .
  53. ^ ab Semplicini, Claudio; Hézode-Arzel, Marianne; Laforêt, Pascal; Behin, Anthony; Leonard-Louis, Sarah; Hogrel, Jean-Yves; Petit, François; Eymard, Bruno; Stojkovic, Tanya; Fournier, Emmanuel (19 de enero de 2018). "El papel del electrodiagnóstico con prueba de esfuerzo prolongada en la enfermedad de mcardle". Músculo y nervio . 58 : 64–71. doi :10.1002/mus.26074. ISSN  1097-4598. PMID  29350794. S2CID  3885470.
  54. ^ Echaniz-Laguna, A.; Lornage, X.; Edelweiss, E.; Laforêt, P.; Eymard, B.; Vissing, J.; Laporte, J.; Böhm, J. (octubre de 2019). "O.5 Un nuevo trastorno de almacenamiento de glucógeno causado por una mutación dominante en el gen de la glucógeno miofosforilasa (PYGM)". Trastornos neuromusculares . 29 : T39. doi :10.1016/j.nmd.2019.06.023. ISSN  0960-8966. S2CID  203582211.
  55. ^ Echaniz-Laguna, Andoni; Lornage, Xavier; Laforêt, Pascal; Orngreen, Mette C.; Edelweiss, Evelina; Folleto, Guy; Bui, Mai T.; Silva-Rojas, Roberto; Birck, Catalina; Lannes, Beatriz; Romero, Norma B.; Visitando, John; Laporte, Jocelyn; Böhm, Johann (agosto de 2020). "Una nueva enfermedad por almacenamiento de glucógeno causada por una mutación dominante PYGM". Anales de Neurología . 88 (2): 274–282. doi :10.1002/ana.25771. ISSN  0364-5134. PMID  32386344. S2CID  218572587.
  56. ^ Pérez M, Moran M, Cardona C, Maté-Muñoz JL, Rubio JC, Andreu AL, et al. (Enero de 2007). "¿Pueden correr los pacientes con la enfermedad de McArdle?". Revista británica de medicina deportiva . 41 (1): 53–54. doi :10.1136/bjsm.2006.030791. PMC 2465149 . PMID  17000713. 
  57. ^ Haller RG, Wyrick P, Taivassalo T, Vissing J (junio de 2006). "Acondicionamiento aeróbico: una terapia eficaz en la enfermedad de McArdle". Anales de neurología . 59 (6): 922–928. doi :10.1002/ana.20881. PMID  16718692. S2CID  31921729.
  58. ^ Vissing J, Haller RG (diciembre de 2003). "El efecto de la sacarosa oral en la tolerancia al ejercicio en pacientes con enfermedad de McArdle". The New England Journal of Medicine . 349 (26): 2503–2509. doi : 10.1056/NEJMoa031836 . PMID  14695410.
  59. ^ abc Coffee, Carole J. (1999). Vistazo rápido a la medicina: metabolismo . Hayes Barton Press. ISBN 1-59377-192-4.
  60. ^ Løkken, Nicoline; Khawajazada, Tahmina; Slipsager, Anna; Voermans, Nicol C.; Vissing, John (noviembre de 2023). "La administración repetida de sacarosa oral después del segundo aire es innecesaria en pacientes con enfermedad de McArdle: resultados de un estudio aleatorizado, controlado con placebo, doble ciego y cruzado". Journal of Inherited Metabolic Disease . 46 (6): 1139–1146. doi :10.1002/jimd.12656. ISSN  0141-8955.
  61. ^ Vorgerd M, Grehl T, Jager M, Muller K, Freitag G, Patzold T, et al. (julio de 2000). "Terapia con creatina en la deficiencia de miofosforilasa (enfermedad de McArdle): un ensayo cruzado controlado con placebo". Archivos de neurología . 57 (7): 956–963. doi : 10.1001/archneur.57.7.956 . PMID  10891977.
  62. ^ ab Quinlivan, Rosaline; Martinuzzi, Andrea; Schoser, Benedikt (12 de noviembre de 2014). "Tratamiento farmacológico y nutricional para la enfermedad de McArdle (enfermedad por almacenamiento de glucógeno tipo V)". Base de datos Cochrane de revisiones sistemáticas . 2014 (11): CD003458. doi :10.1002/14651858.CD003458.pub5. ISSN  1469-493X. PMC 7173724. PMID 25391139  . 
  63. ^ Løkken N, Hansen KK, Storgaard JH, Ørngreen MC, Quinlivan R, Vissing J (julio de 2020). "Titulación de una dieta cetogénica modificada para pacientes con enfermedad de McArdle: un estudio piloto". Journal of Inherited Metabolic Disease . 43 (4): 778–786. doi :10.1002/jimd.12223. PMID  32060930. S2CID  211121921.
  64. ^ Løkken N, Voermans NC, Andersen LK, Karazi W, Reason SL, Zweers H, et al. (febrero de 2023). "Experiencias informadas por pacientes con una dieta cetogénica baja en carbohidratos: una encuesta internacional en pacientes con enfermedad de McArdle". Nutrients . 15 (4): 843. doi : 10.3390/nu15040843 . PMC 9964801 . PMID  36839201. 
  65. ^ Layzer RB (febrero de 1985). "Enfermedad de McArdle en la década de 1980". The New England Journal of Medicine . 312 (6): 370–371. doi :10.1056/NEJM198502073120609. PMID  3855500.
  66. ^ Mommaerts WF, Illingworth B, Pearson CM, Guillory RJ, Seraydarian K (junio de 1959). "Un trastorno funcional del músculo asociado con la ausencia de fosforilasa". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 45 (6): 791–797. Bibcode :1959PNAS...45..791M. doi : 10.1073/pnas.45.6.791 . PMC 222638 . PMID  16590445. 
  67. ^ ab DiMauro, Salvatore; Akman, Hasan Orhan (1 de enero de 2015), Rosenberg, Roger N.; Pascual, Juan M. (eds.), "Capítulo 54 - Enfermedades por almacenamiento de glucógeno", Rosenberg's Molecular and Genetic Basis of Neurological and Psychiatric Disease (quinta edición) , Boston: Academic Press, págs. 607–614, doi :10.1016/b978-0-12-410529-4.00054-1, ISBN 978-0-12-410529-4, consultado el 11 de noviembre de 2023
  68. ^ Valberg, Stephanie J. (1 de enero de 2008), Kaneko, J. Jerry; Harvey, John W.; Bruss, Michael L. (eds.), "Capítulo 15 - Función del músculo esquelético", Bioquímica clínica de los animales domésticos (sexta edición) , San Diego: Academic Press, págs. 459–484, doi :10.1016/b978-0-12-370491-7.00015-5, ISBN 978-0-12-370491-7, consultado el 11 de noviembre de 2023
  69. ^ Valentine, Beth A. (1 de enero de 2017), Zachary, James F. (ed.), "Capítulo 15 - Músculo esquelético1", Pathologic Basis of Veterinary Disease (sexta edición) , Mosby, págs. 908–953.e1, doi :10.1016/b978-0-323-35775-3.00015-1, ISBN 978-0-323-35775-3, Número de pedido mínimo  7158298
  70. ^ Brull, Astrid; de Luna, Noemí; Blanco-Grau, Albert; Lucía, Alejandro; Martín, Miguel Ángel; Arenas, Joaquín; Martí, Ramón; Andreu, Antoni L.; Pinós, Tomás (15-06-2015). "Consecuencias fenotípicas de la disfunción de la miofosforilasa: conocimientos del modelo de ratón McArdle". La Revista de Fisiología . 593 (12): 2693–2706. doi :10.1113/JP270085. ISSN  1469-7793. PMC 4500353 . PMID  25873271. 

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