Los miofilamentos son los tres filamentos proteicos de las miofibrillas en las células musculares . Las principales proteínas implicadas son la miosina , la actina y la titina . La miosina y la actina son las proteínas contráctiles y la titina es una proteína elástica. Los miofilamentos actúan juntos en la contracción muscular y, en orden de tamaño, son uno grueso de mayoritariamente miosina, uno delgado de mayoritariamente actina y uno muy delgado de mayoritariamente titina. [1] [2]
Los tipos de tejido muscular son el músculo esquelético estriado y el músculo cardíaco , el músculo estriado oblicuamente (presente en algunos invertebrados ) y el músculo liso no estriado . [3] Diversas disposiciones de miofilamentos crean diferentes músculos. El músculo estriado tiene bandas transversales de filamentos. En el músculo estriado oblicuamente, los filamentos están escalonados. El músculo liso tiene disposiciones irregulares de filamentos.
Hay tres tipos diferentes de miofilamentos: filamentos gruesos, delgados y elásticos. [1]
El complejo proteico compuesto por actina y miosina, proteínas contráctiles, a veces se denomina actomiosina . En el músculo estriado esquelético y cardíaco , los filamentos de actina y miosina tienen cada uno una longitud específica y constante del orden de unos pocos micrómetros, mucho menor que la longitud de la célula muscular alargada (hasta varios centímetros en algunas células del músculo esquelético ). [5] La naturaleza contráctil de este complejo proteico se basa en la estructura de los filamentos gruesos y delgados. El filamento grueso, miosina , tiene una estructura de doble cabeza, con las cabezas colocadas en extremos opuestos de la molécula. Durante la contracción muscular, las cabezas de los filamentos de miosina se unen a filamentos delgados orientados de manera opuesta, actina , y tiran de ellos uno hacia el otro. La acción de la unión de la miosina y el movimiento de la actina da como resultado el acortamiento del sarcómero. La contracción muscular consiste en el acortamiento simultáneo de múltiples sarcómeros. [6]
La terminal axónica de una neurona motora libera el neurotransmisor acetilcolina , que se difunde a través de la hendidura sináptica y se une a la membrana de la fibra muscular . Esto despolariza la membrana de la fibra muscular y el impulso viaja al retículo sarcoplásmico del músculo a través de los túbulos transversales . Luego, los iones de calcio se liberan del retículo sarcoplásmico al sarcoplasma y posteriormente se unen a la troponina . La troponina y la tropomiosina asociada experimentan un cambio conformacional después de la unión del calcio y exponen los sitios de unión de la miosina en la actina , el filamento delgado. Los filamentos de actina y miosina luego forman enlaces. Después de la unión, la miosina tira de los filamentos de actina uno hacia el otro, o hacia adentro. Por lo tanto, se produce la contracción muscular y el sarcómero se acorta a medida que tiene lugar este proceso. [7]
La enzima acetilcolinesterasa descompone la acetilcolina y esto detiene la estimulación de la fibra muscular. El transporte activo devuelve los iones de calcio al retículo sarcoplásmico de la fibra muscular. El ATP hace que se rompa la unión entre los filamentos de actina y miosina. La troponina y la tropomiosina vuelven a su conformación original y, por lo tanto, bloquean los sitios de unión en el filamento de actina. La fibra muscular se relaja y todo el sarcómero se alarga. La fibra muscular ahora está preparada para la siguiente contracción. [8]
Los cambios que se producen en el miofilamento en respuesta al ejercicio han sido durante mucho tiempo un tema de interés para los fisiólogos del ejercicio y los atletas que dependen de su investigación para obtener las técnicas de entrenamiento más avanzadas. Los atletas de todo el espectro de eventos deportivos están particularmente interesados en saber qué tipo de protocolo de entrenamiento dará como resultado la generación de fuerza máxima de un músculo o un conjunto de músculos, por lo que se ha prestado mucha atención a los cambios en el miofilamento durante episodios de formas crónicas y agudas de ejercicio.
Aunque todavía se está estudiando el mecanismo exacto de la alteración de los miofilamentos en respuesta al ejercicio en los mamíferos, se han revelado algunas pistas interesantes en los caballos de carreras pura sangre . Los investigadores estudiaron la presencia de ARNm en el músculo esquelético de los caballos en tres momentos distintos: inmediatamente antes del entrenamiento, inmediatamente después del entrenamiento y cuatro horas después del entrenamiento. Informaron de diferencias estadísticamente significativas en el ARNm de los genes específicos de la producción de actina . Este estudio proporciona evidencia de los mecanismos de la respuesta inmediata y tardía de los miofilamentos al ejercicio a nivel molecular. [9]
Más recientemente, se han estudiado los cambios en las proteínas de los miofilamentos en humanos en respuesta al entrenamiento de resistencia. Una vez más, los investigadores no tienen del todo claros los mecanismos moleculares del cambio, y una alteración de la composición del tipo de fibra en el miofilamento puede no ser la respuesta que muchos atletas han asumido durante mucho tiempo. [10] Este estudio examinó la tensión muscular específica en el cuádriceps femoral y el vasto lateral de cuarenta y dos hombres jóvenes. Los investigadores informan de un aumento del 17% en la tensión muscular específica después de un período de entrenamiento de resistencia, a pesar de una disminución de la presencia de MyHC, la cadena pesada de miosina. Este estudio concluye que no existe una relación clara entre la composición del tipo de fibra y la tensión muscular in vivo, ni tampoco hubo evidencia de empaquetamiento de miofilamentos en los músculos entrenados.
Otras áreas de investigación prometedoras que pueden iluminar la naturaleza molecular exacta de la remodelación proteica inducida por el ejercicio en el músculo pueden ser el estudio de proteínas relacionadas involucradas con la arquitectura celular, como la desmina y la distrofina . Se cree que estas proteínas proporcionan el andamiaje celular necesario para que el complejo actina-miosina experimente una contracción. La investigación sobre la desmina reveló que su presencia aumentó en gran medida en un grupo de prueba expuesto al entrenamiento de resistencia, mientras que no hubo evidencia de aumento de desmina con el entrenamiento de resistencia. Según este estudio, no hubo un aumento detectable de distrofina en el entrenamiento de resistencia o de resistencia. [11] Puede ser que las alteraciones de los miofilamentos inducidas por el ejercicio involucren más que las proteínas contráctiles actina y miosina.
Si bien la investigación sobre la remodelación de las fibras musculares está en curso, existen datos generalmente aceptados sobre el miofilamento del Colegio Estadounidense de Medicina del Deporte. [ cita requerida ] Se cree que un aumento en la fuerza muscular se debe a un aumento en el tamaño de las fibras musculares, no a un aumento en la cantidad de fibras musculares y miofilamentos. Sin embargo, existe cierta evidencia de que las células satélite animales se diferencian en nuevas fibras musculares y no simplemente brindan una función de soporte a las células musculares.
La función contráctil debilitada del músculo esquelético también está relacionada con el estado de las miofibrillas. Estudios recientes sugieren que estas condiciones están asociadas con un rendimiento alterado de las fibras individuales debido a una menor expresión de las proteínas de los miofilamentos y/o cambios en las interacciones entre los puentes cruzados miosina-actina. Además, las adaptaciones a nivel celular y de los miofilamentos están relacionadas con una disminución del rendimiento de todo el músculo y de todo el cuerpo. [12]
{{cite journal}}: CS1 maint: nombres numéricos: lista de autores ( enlace ){{cite book}}: Mantenimiento de CS1: falta la ubicación del editor ( enlace )