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Homoserina

La homoserina (también llamada isotreonina) es un α- aminoácido con la fórmula química HO 2 CCH(NH 2 )CH 2 CH 2 OH. La L -homoserina no es uno de los aminoácidos comunes codificados por el ADN. Se diferencia del aminoácido proteinogénico serina por la inserción de una unidad -CH 2 - adicional en la cadena principal. La homoserina, o su forma lactona , es el producto de una escisión de un péptido con bromuro de cianógeno por degradación de la metionina .

La homoserina es un intermediario en la biosíntesis de tres aminoácidos esenciales : metionina , treonina (un isómero de la homoserina) e isoleucina . [1] Su vía biosintética completa incluye la glucólisis , el ciclo del ácido tricarboxílico (TCA) o del ácido cítrico (ciclo de Krebs) y la vía metabólica del aspartato. Se forma mediante dos reducciones del ácido aspártico a través de la intermediación del aspartato semialdehído. [2] Específicamente, la enzima homoserina deshidrogenasa , en asociación con NADPH , cataliza una reacción reversible que interconvierte el L -aspartato-4-semialdehído en L -homoserina. Luego, otras dos enzimas, la homoserina quinasa y la homoserina O-succiniltransferasa, usan la homoserina como sustrato y producen fosfohomoserina y O -succinil homoserina respectivamente. [3]

Aplicaciones

En el mercado, la homoserina puede servir como precursora de la síntesis de isobutanol y 1,4-butanodiol . [4] La homoserina purificada se utiliza en estudios estructurales de enzimas. [5] Además, la homoserina ha desempeñado papeles importantes en estudios para dilucidar la síntesis de péptidos y la síntesis de glicopéptidos de proteoglicanos . [6] Las líneas celulares bacterianas pueden producir grandes cantidades de este aminoácido. [3] [4]

Biosíntesis

La homoserina se produce a partir del aspartato a través del aspartato-4-semialdehído, que se produce a partir del β-fosfoaspartato. Por acción de las homoserina deshidrogenasas , el semialdehído se convierte en homoserina. [7]

Vía de biosíntesis de la homoserina.

La L -homoserina es el sustrato de la homoserina quinasa , que produce fosfohomoserina (homoserina-fosfato), que es convertida por la treonina sintasa para producir L -treonina.

La homoserina se convierte en O -succinil homoserina por acción de la homoserina O-succiniltransferasa , un precursor de la L -metionina. [8]

La homoserina inhibe alostéricamente la aspartato quinasa y la glutamato deshidrogenasa . [3] La glutamato deshidrogenasa convierte reversiblemente el glutamato en α-cetoglutarato y el α-cetoglutarato se convierte en oxaloacetato a través del ciclo cítrico. La treonina actúa como otro inhibidor alostérico de la aspartato quinasa y la homoserina deshidrogenasa, pero es un inhibidor competitivo de la homoserina quinasa. [8]

Referencias

  1. ^ Tanaka M, Kishi T, Kinoshita S (septiembre de 1961). "Estudios sobre la síntesis de l-aminoácidos: Parte III. Una síntesis de l-homoserina a partir de l-ácido aspártico". Química agrícola y biológica . 25 (9): 678–679. doi :10.1080/00021369.1961.10857862. ISSN  0002-1369.
  2. ^ Berg, JM; Stryer, L. y col. (2002), Bioquímica . WH Freeman. ISBN 0-7167-4684-0 
  3. ^ abc Liu P, Zhang B, Yao ZH, Liu ZQ, Zheng YG (octubre de 2020). Zhou NY (ed.). "Diseño multiplex de la red metabólica para la producción de l-homoserina en Escherichia coli". Microbiología aplicada y ambiental . 86 (20). Código Bibliográfico :2020ApEnM..86E1477L. doi :10.1128/AEM.01477-20. PMC 7531971 . PMID  32801175. 
  4. ^ ab Huang JF, Zhang B, Shen ZY, Liu ZQ, Zheng YG (julio de 2018). "Ingeniería metabólica de E. coli para la producción de O-succinil-l-homoserina con alto rendimiento". 3 Biotech . 8 (7): 310. doi :10.1007/s13205-018-1332-x. PMC 6037649 . PMID  30002999. 
  5. ^ Akai S, Ikushiro H, Sawai T, Yano T, Kamiya N, Miyahara I (febrero de 2019). "La estructura cristalina de la homoserina deshidrogenasa complejada con l-homoserina y NADPH en una forma cerrada". Journal of Biochemistry . 165 (2): 185–195. doi :10.1093/jb/mvy094. PMID  30423116.
  6. ^ Yang W, Ramadan S, Yang B, Yoshida K, Huang X (diciembre de 2016). "Homoserina como precursor del ácido aspártico para la síntesis de glucopéptidos de proteoglicano que contienen ácido aspártico y una cadena de glicano sulfatado". The Journal of Organic Chemistry . 81 (23): 12052–12059. doi :10.1021/acs.joc.6b02441. PMC 5215661 . PMID  27809505. 
  7. ^ Viola, Ronald E. (2001). "Las enzimas centrales de la familia aspartato de la biosíntesis de aminoácidos". Accounts of Chemical Research . 34 (5): 339–349. doi :10.1021/ar000057q. PMID  11352712.
  8. ^ ab Petit C, Kim Y, Lee SK, Brown J, Larsen E, Ronning DR, et al. (enero de 2018). "La reducción de la inhibición por retroalimentación en la homoserina quinasa (ThrB) de Corynebacterium glutamicum mejora la biosíntesis de l-treonina". ACS Omega . 3 (1): 1178–1186. doi :10.1021/acsomega.7b01597. PMC 6045374 . PMID  30023797.