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Fagos Ff

Micrografía electrónica sombreada de fago no alineado

Los fagos Ff ( fagos filamentosos específicos de F ) son un grupo de fagos filamentosos casi idénticos (género Inovirus ) que incluyen los fagos f1 , fd, M13 y ZJ/2, que infectan bacterias que portan el factor de fertilidad F. [ 1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] El virión (partícula viral) es un filamento flexible que mide aproximadamente 6 por 900 nm, que comprende un tubo proteico cilíndrico que protege una molécula de ADN circular monocatenaria en su núcleo. El fago codifica solo 11 productos genéticos y es uno de los virus más simples conocidos. Se ha utilizado ampliamente para estudiar aspectos fundamentales de la biología molecular. George Smith y Greg Winter utilizaron f1 y fd para su trabajo sobre la visualización de fagos , por el que recibieron una parte del Premio Nobel de Química de 2018 . [8] Los primeros experimentos con fagos Ff utilizaron M13 para identificar funciones genéticas, [9] [10] y M13 también se desarrolló como vehículo de clonación, [11] por lo que el nombre M13 a veces se utiliza como sinónimo informal para todo el grupo de fagos Ff.

Estructura

Proteína de la capa principal ensamblada, vista ampliada

El virión es un filamento flexible ( cadena similar a un gusano ) de unos 6 nm de diámetro y 900 nm de longitud. Varios miles de copias de una pequeña (50 residuos de aminoácidos) subunidad de proteína de cubierta principal alfa-helicoidal alargada (el producto del gen 8, o p8) en una disposición superpuesta similar a una teja forman un cilindro hueco que encierra el genoma de ADN monocatenario circular. Cada subunidad p8 tiene una colección de residuos básicos cerca del extremo C de la proteína alargada y residuos ácidos cerca del extremo N; estas dos regiones están separadas por unos 20 residuos hidrófobos (no polares). La disposición similar a una teja coloca los residuos ácidos de p8 cerca de la superficie exterior del cilindro, donde hacen que la partícula del virus esté cargada negativamente; regiones no polares cerca de regiones no polares de subunidades p8 vecinas, donde las interacciones no polares contribuyen a una notable estabilidad física de la partícula del virus; y residuos básicos cerca del centro del cilindro, donde interactúan con los fosfatos de ADN cargados negativamente en el núcleo del virión. Las moléculas de ADN más largas [12] (o más cortas [13] ) se pueden empaquetar, ya que se pueden agregar más (o menos) subunidades p8 durante el ensamblaje según sea necesario para proteger el ADN, lo que hace que el fago sea útil para estudios genéticos. (Este efecto no debe confundirse con el polifago , que puede empaquetar varias moléculas de ADN separadas y distintas). Aproximadamente 5 copias de cada una de las cuatro proteínas menores tapan los dos extremos del virión. [14]

La estructura molecular de la cápside del virión (el ensamblaje de las proteínas de la subunidad p8) se ha determinado mediante difracción de rayos X en fibras y se han depositado modelos estructurales en el Protein Data Bank . En particular, la serie de estructuras de los viriones fd y Pf1 depositadas en el PDB a lo largo de décadas ilustra las mejoras en los métodos de recopilación de datos de difracción de fibras y análisis computacional. Las estructuras de la proteína de la cápside p3 y la proteína de replicación/ensamblaje p5 también se han determinado mediante cristalografía de rayos X y se han depositado en el PDB. [ cita requerida ]

Vistas esquemáticas que muestran proteínas menores en los dos extremos.

Genética

La secuencia de ADN del genoma fd tiene 6408 nucleótidos que comprenden 9 genes, pero el genoma tiene 11 marcos de lectura abiertos que producen 11 proteínas, ya que dos genes, el gen 2 y el gen 1, tienen inicios de traducción internos en marco, generando dos proteínas adicionales, p10 y p11. El genoma también contiene una secuencia intergénica corta no codificante. [15] Las secuencias M13 y f1 son ligeramente diferentes de fd. Ambas tienen solo 6407 nucleótidos; f1 difiere de fd en 180 posiciones (solo 10 de estos cambios se reflejan en cambios de aminoácidos en productos génicos) [16] y M13 tiene solo 59 diferencias de nucleótidos con f1. Para muchos propósitos, los fagos en el grupo Ff pueden considerarse intercambiables.

Cinco productos génicos forman parte del virión: la proteína principal de la cubierta (p8) y las proteínas secundarias que cubren los dos extremos, p3 y p6 en un extremo, y p7 y p9 en el otro extremo. Tres productos génicos (p2, p5 y p10) son proteínas citoplasmáticas necesarias para la síntesis de ADN y el resto son proteínas de membrana involucradas en el ensamblaje del virión. [17]

El gen que codifica p1 se ha utilizado como gen marcador conservado, junto con otras tres características específicas de los genomas de inovirus, en un enfoque de aprendizaje automático para identificar más de 10 000 secuencias similares a inovirus a partir de genomas microbianos. [18]

Ciclo de replicación

Infección

La proteína p3 está anclada a un extremo del virión por el dominio C-terminal de p3. La infección de las bacterias hospedadoras implica la interacción de dos regiones N-terminales diferentes de p3 con dos sitios diferentes de las bacterias hospedadoras. Primero, el dominio N2 de p3 se une a la punta externa del pilus F , y el pilus se retrae dentro de la célula. Esta retracción puede implicar la despolimerización del ensamblaje de subunidades del pilus en la membrana celular en la base del pilus por una inversión del proceso de crecimiento y polimerización del pilus. [1] [19] [20] A medida que la punta del pilus que lleva p3 se acerca a la pared celular, el dominio N1 de p3 interactúa con la proteína bacteriana TolQRA para completar la infección y liberar el genoma en el citoplasma del hospedador. [21] [22]

Replicación

Una vez que el ADN viral monocatenario ingresa al citoplasma, sirve como plantilla para la síntesis de una cadena complementaria de ADN. Esta síntesis se inicia en la región intergénica de la secuencia de ADN por la ARN polimerasa del huésped, que sintetiza un cebador de ARN corto en el ADN infectante como plantilla. La ADN polimerasa III del huésped utiliza luego este cebador para sintetizar la cadena complementaria completa de ADN, lo que produce un círculo de doble cadena, a veces llamado ADN de forma replicativa (RF). La cadena complementaria de la RF es la plantilla de transcripción para las proteínas codificadas por fagos, especialmente p2 y p10, que son necesarias para una mayor replicación del ADN. [ cita requerida ]

La proteína p2 corta la hebra viral del ADN de RF y la ADN polimerasa III del huésped sintetiza una nueva hebra viral. La hebra viral antigua se desplaza a medida que se sintetiza la nueva. Cuando se completa un círculo, la p2 unida covalentemente corta la hebra viral desplazada en la unión entre el ADN antiguo y el recién sintetizado y vuelve a ligar los dos extremos y libera p2. RF se replica mediante este mecanismo de círculo rodante para generar docenas de copias de RF. [ cita requerida ]

Cuando la concentración de proteínas del fago ha aumentado, las nuevas cadenas virales están recubiertas por la proteína de replicación/ensamblaje p5 en lugar de por las cadenas de ADN complementarias. La p5 también inhibe la traducción de p2, de modo que la producción y el empaquetamiento de ssADN viral de la progenie están sincronizados. [6]

Montaje y extrusión

La infección no mata a la bacteria huésped, [23] a diferencia de la mayoría de las otras familias de fagos. Los fagos de la progenie se ensamblan a medida que se extruyen a través de la membrana de las bacterias en crecimiento, probablemente en los sitios de adhesión que unen las membranas interna y externa. Las cinco proteínas del fago que forman la capa del fago completo ingresan a la membrana interna; para p8 y p3, las secuencias líder N-terminales (que luego se eliminan) ayudan a las proteínas a ingresar a la membrana bacteriana, con sus N-terminales dirigidos lejos del citoplasma hacia el periplasma. Otras tres proteínas de membrana del fago que no están presentes en el fago, p1, p11 y p4, también participan en el ensamblaje. La replicación del ADN RF se convierte en producción de ssDNA del fago al recubrir el ADN con p5 para formar un complejo de replicación/ensamblaje p5/ADN alargado, que luego interactúa con las proteínas del fago unidas a la membrana. El proceso de extrusión recoge las proteínas p7 y p9 que forman la punta externa del fago progenie. A medida que el p5 se separa del ADN, el ADN progenie se extruye a través de la membrana y se envuelve en una envoltura helicoidal de p8, a la que se añaden p3 y p6 al final del ensamblaje. La proteína p4 puede formar un poro de extrusión en la membrana externa. [14]

La interacción de la señal de empaquetamiento de ADN de doble cadena con el complejo p1-tiorredoxina en la membrana interna del huésped desencadena la formación de un poro. La proteína p1 contiene motivos Walker que son esenciales para el ensamblaje del fago, [24] lo que sugiere que p1 es un motor molecular involucrado en el ensamblaje del fago. La proteína p1 tiene un dominio hidrofóbico que abarca la membrana con la porción N-terminal en el citoplasma y la porción C-terminal en el periplasma (la orientación inversa de p8). Adyacente al lado citoplasmático del dominio que abarca la membrana hay una secuencia de 13 residuos de p1 que tiene un patrón de residuos básicos que coincide estrechamente con el patrón de residuos básicos cerca del extremo C de p8, pero invertido con respecto a esa secuencia. [25]

Se pueden generar conjuntos intermedios de p8 tratando el fago con cloroformo. [26] [27] [28] El contenido helicoidal de p8 en estas formas intermedias es similar al del fago, lo que sugiere que el cambio estructural durante el ensamblaje puede implicar solo un deslizamiento de las subunidades p8 en tejas con respecto a sus vecinas en el ensamblaje. [29] [30]

Aplicaciones

Ciencias de la vida y medicina

Los fagos Ff han sido diseñados para aplicaciones en ciencias biológicas y médicas. Muchas aplicaciones se basan en experimentos [12] que muestran que la secuencia de ADN que determina la resistencia al antibiótico kanamicina se puede insertar en una forma funcional en la secuencia intergénica no codificante del ADN del fago fd. Dichos fagos modificados son correspondientemente más largos que el fd filamentoso de tipo salvaje, porque el ADN más largo está recubierto con una cantidad correspondientemente mayor de proteínas de la cubierta del gen 8, pero el ciclo de vida del fago no se altera de ninguna otra manera. Por otro lado, el fago tradicional de forma “renacuajo” o isométrica, que tiene una cápside de tamaño limitado, no se puede utilizar tan fácilmente para encapsidar una molécula de ADN más grande. El fago modificado se puede seleccionar infectando bacterias sensibles a la kanamicina con fagos modificados para introducir resistencia a la kanamicina y cultivando las bacterias infectadas en medios que contienen una concentración de kanamicina que de otro modo sería letal. [ cita requerida ]

Este resultado se amplió insertando ADN extraño que expresa un péptido extraño en el gen 3 del fago fd, en lugar de en la secuencia intergénica, de modo que el péptido extraño aparece en la superficie del fago como parte de la proteína de adsorción del gen 3. [31] [32] [33] El fago que porta el péptido extraño puede detectarse entonces utilizando los anticuerpos apropiados. El reverso de este enfoque es insertar ADN que codifica anticuerpos en el gen 3 y detectar su presencia mediante antígenos apropiados. [34]

Estas técnicas se han ampliado a lo largo de los años de muchas maneras, por ejemplo, insertando ADN extraño en los genes que codifican proteínas de la cubierta de fagos distintas del gen 3, y/o duplicando el gen de interés para modificar solo algunos de los productos génicos correspondientes. La tecnología de visualización de fagos se ha utilizado ampliamente para muchos fines. [35] [36] [37]

Ciencias de los materiales y nanotecnología

Los fagos Ff han sido diseñados para aplicaciones tales como dispositivos de remediación, electroquímicos, fotovoltaicos, catalíticos, de detección y de memoria digital, especialmente por Angela Belcher y sus colegas. [6] [38] [39] [40] [41] [42] [43] [44] [45] [ citas excesivas ]

Véase también

Referencias

  1. ^ ab Rasched I, Oberer E (diciembre de 1986). "Colífagos Ff: relaciones estructurales y funcionales". Microbiological Reviews . 50 (4): 401–27. doi :10.1128/MR.50.4.401-427.1986. PMC  373080 . PMID  3540571.
  2. ^ Mai-Prochnow A, Hui JG, Kjelleberg S, Rakonjac J, McDougald D, Rice SA (julio de 2015). "'Grandes cosas en paquetes pequeños: la genética de los fagos filamentosos y los efectos sobre la aptitud de su anfitrión'". FEMS Microbiology Reviews . 39 (4): 465–87. doi : 10.1093/femsre/fuu007 . hdl : 10453/65260 . PMID  25670735.
  3. ^ Rakonjac J, Bas B, Derda R, eds. (2017). Bacteriófago filamentoso en biotecnología, nanotecnología, patogénesis bacteriana y ecología. Temas de investigación de Frontiers. Frontiers Media SA. doi : 10.3389/978-2-88945-095-4 . ISBN . 978-2-88945-095-4.
  4. ^ Morag O, Abramov G, Goldbourt A (diciembre de 2011). "Similitudes y diferencias entre los miembros de la familia Ff de virus bacteriófagos filamentosos". The Journal of Physical Chemistry B . 115 (51): 15370–9. doi :10.1021/jp2079742. PMID  22085310.
  5. ^ Hay ID, Lithgow T (junio de 2019). "Fagos filamentosos: maestros de una economía colaborativa microbiana". EMBO Reports . 20 (6). doi :10.15252/embr.201847427. PMC 6549030 . PMID  30952693. 
  6. ^ abc Rakonjac J, Bennett NJ, Spagnuolo J, Gagic D, Russel M (2011). "Bacteriófago filamentoso: biología, visualización de fagos y aplicaciones nanotecnológicas". Temas actuales en biología molecular . 13 (2): 51–76. PMID  21502666.
  7. ^ Rakonjac J, Russel M, Khanum S, Brooke SJ, Rajič M (2017). "Fago filamentoso: estructura y biología". En Lim TS (ed.). Anticuerpos recombinantes para enfermedades infecciosas . Avances en medicina y biología experimental. Vol. 1053. Cham: Springer International Publishing. págs. 1–20. doi :10.1007/978-3-319-72077-7_1. ISBN 978-3-319-72076-0. Número de identificación personal  29549632.
  8. ^ "El Premio Nobel de Química 2018". NobelPrize.org . Consultado el 10 de abril de 2021 .
  9. ^ Pratt D, Tzagoloff H, Erdahl WS (noviembre de 1966). "Mutantes letales condicionales del colifago filamentoso pequeño M13. I. Aislamiento, complementación, muerte celular, tiempo de acción del cistrón". Virology . 30 (3): 397–410. doi :10.1016/0042-6822(66)90118-8. PMID  5921643.
  10. ^ Pratt D, Tzagoloff H, Beaudoin J (septiembre de 1969). "Mutantes letales condicionales del colifago filamentoso pequeño M13. II. Dos genes para proteínas de la capa". Virología . 39 (1): 42–53. doi :10.1016/0042-6822(69)90346-8. PMID  5807970.
  11. ^ Messing J (abril de 1991). "Clonación en el fago M13 o cómo aprovechar al máximo la biología". Gene . 100 : 3–12. doi :10.1016/0378-1119(91)90344-b. PMID  2055478.
  12. ^ ab Herrmann R, Neugebauer K, Zentgraf H, Schaller H (febrero de 1978). "Transposición de una secuencia de ADN que determina la resistencia a la kanamicina en el genoma monocatenario del bacteriófago fd". Genética molecular y general . 159 (2): 171–8. doi :10.1007/BF00270890. PMID  345091. S2CID  22923713.
  13. ^ Sattar S, Bennett NJ, Wen WX, Guthrie JM, Blackwell LF, Conway JF, Rakonjac J (2015). "Ff-nano, nanobarras funcionales cortas derivadas del bacteriófago filamentoso Ff (f1, fd o M13)". Frontiers in Microbiology . 6 : 316. doi : 10.3389/fmicb.2015.00316 . PMC 4403547 . PMID  25941520. 
  14. ^ ab Straus SK, Bo HE (2018). "Proteínas y ensamblaje de bacteriófagos filamentosos". Complejos de proteínas y nucleoproteínas virales . Bioquímica subcelular. Vol. 88. págs. 261–279. doi :10.1007/978-981-10-8456-0_12. ISBN 978-981-10-8455-3. Número de identificación personal  29900501.
  15. ^ Beck E, Sommer R, Auerswald EA, Kurz C, Zink B, Osterburg G, et al. (diciembre de 1978). "Secuencia de nucleótidos del ADN del bacteriófago fd". Nucleic Acids Research . 5 (12): 4495–503. doi :10.1093/nar/5.12.4495. PMC 342768 . PMID  745987. 
  16. ^ Beck E, Zink B (diciembre de 1981). "Secuencia de nucleótidos y organización del genoma de los bacteriófagos filamentosos fl y fd". Gene . 16 (1–3): 35–58. doi :10.1016/0378-1119(81)90059-7. PMID  6282703.
  17. ^ Russel M, Linderoth NA, Sali A (junio de 1997). "Ensamblaje de fagos filamentosos: variación en un tema de exportación de proteínas". Gene . 192 (1): 23–32. doi :10.1016/s0378-1119(96)00801-3. PMID  9224870.
  18. ^ Roux S, Krupovic M, Daly RA, Borges AL, Nayfach S, Schulz F, et al. (noviembre de 2019). "Inovirus crípticos revelados como omnipresentes en bacterias y arqueas en los biomas de la Tierra". Nature Microbiology . 4 (11): 1895–1906. doi :10.1038/s41564-019-0510-x. PMC 6813254 . PMID  31332386. 
  19. ^ Lawley TD, Klimke WA, Gubbins MJ, Frost LS (julio de 2003). "La conjugación del factor F es un verdadero sistema de secreción de tipo IV". FEMS Microbiology Letters . 224 (1): 1–15. doi : 10.1016/S0378-1097(03)00430-0 . PMID  12855161.
  20. ^ Craig L, Forest KT, Maier B (julio de 2019). "Pilosidades tipo IV: dinámica, biofísica y consecuencias funcionales". Nature Reviews. Microbiología . 17 (7): 429–440. doi :10.1038/s41579-019-0195-4. PMID  30988511. S2CID  115153017.
  21. ^ Bennett NJ, Rakonjac J (febrero de 2006). "El desbloqueo del virión del bacteriófago filamentoso durante la infección está mediado por el dominio C de pIII". Journal of Molecular Biology . 356 (2): 266–73. doi :10.1016/j.jmb.2005.11.069. PMID  16373072.
  22. ^ Hoffmann-Thoms S, Jakob RP, Schmid FX (abril de 2014). "Comunicación energética entre sitios funcionales de la proteína gen-3 durante la infección por el fago fd". Journal of Molecular Biology . 426 (8): 1711–22. doi :10.1016/j.jmb.2014.01.002. PMID  24440124.
  23. ^ Hoffmann Berling H, Maze R (marzo de 1964). "Liberación de bacteriófagos específicos de machos de bacterias hospedadoras supervivientes BACTERIA". Virology . 22 (3): 305–13. doi :10.1016/0042-6822(64)90021-2. PMID  14127828.
  24. ^ Loh B, Haase M, Mueller L, Kuhn A, Leptihn S (abril de 2017). "La proteína de morfogénesis transmembrana gp1 de fagos filamentosos contiene motivos Walker A y Walker B esenciales para el ensamblaje de fagos". Viruses . 9 (4): 73. doi : 10.3390/v9040073 . PMC 5408679 . PMID  28397779. 
  25. ^ Rapoza MP, Webster RE (mayo de 1995). "Los productos del gen I y del gen XI superpuesto en el mismo marco son necesarios para el ensamblaje de fagos filamentosos". Journal of Molecular Biology . 248 (3): 627–38. doi :10.1006/jmbi.1995.0247. PMID  7752229.
  26. ^ Griffith J, Manning M, Dunn K (marzo de 1981). "Los bacteriófagos filamentosos se contraen y forman partículas esféricas huecas tras la exposición a una interfaz cloroformo-agua". Cell . 23 (3): 747–53. doi :10.1016/0092-8674(81)90438-4. PMID  7226228. S2CID  46531024.
  27. ^ Manning M, Griffith J (enero de 1985). "Asociación de formas I de M13 y esferoides con vesículas lipídicas". Archivos de bioquímica y biofísica . 236 (1): 297–303. doi :10.1016/0003-9861(85)90629-0. PMID  3966795.
  28. ^ Stopar D, Spruijt RB, Wolfs CJ, Hemminga MA (julio de 1998). "Imitación de las interacciones iniciales del desmontaje de la proteína de la cubierta del bacteriófago M13 en sistemas de membrana modelo". Bioquímica . 37 (28): 10181–7. doi :10.1021/bi9718144. PMID  9665724.
  29. ^ Roberts LM, Dunker AK (octubre de 1993). "Cambios estructurales que acompañan la contracción inducida por cloroformo del fago filamentoso fd". Bioquímica . 32 (39): 10479–88. doi :10.1021/bi00090a026. PMID  8399194.
  30. ^ Xue, Bin; Blocquel, David; Habchi, Johnny; Uversky, Alexey V.; Kurgan, Lukasz; Uversky, Vladimir N.; Longhi, Sonia (2014). "Trastorno estructural en proteínas virales". Chemical Reviews . 114 (13): 6880–6911. doi :10.1021/cr4005692. ISSN  0009-2665. PMID  24823319.
  31. ^ Smith, G. (1985). "Fago de fusión filamentoso: nuevos vectores de expresión que muestran antígenos clonados en la superficie del virión". Science . 228 (4705): 1315–1317. Bibcode :1985Sci...228.1315S. doi :10.1126/science.4001944. ISSN  0036-8075. PMID  4001944.
  32. ^ Parmley, Stephen F.; Smith, George P. (1988). "Vectores de fagos filamentosos fd seleccionables por anticuerpos: purificación por afinidad de genes diana". Gene . 73 (2): 305–318. doi :10.1016/0378-1119(88)90495-7. ISSN  0378-1119. PMID  3149606.
  33. ^ Webster, RE, 2001. Biología de los fagos filamentosos. En: Barbas III, CF, Burton, DR, Scott, JK, Silverman, GJ (Eds.), Phage Display: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, Nueva York, págs. 1.1-1.37.
  34. ^ Winter, Greg; Griffiths, Andrew D.; Hawkins, Robert E.; Hoogenboom, Hennie R. (1994). "Fabricación de anticuerpos mediante tecnología de visualización de fagos". Revisión anual de inmunología . 12 (1): 433–455. doi :10.1146/annurev.iy.12.040194.002245. ISSN  0732-0582. PMID  8011287.
  35. ^ Prisco A, De Berardinis P (2012). "Bacteriófago filamentoso fd como sistema de administración de antígenos en la vacunación". Revista Internacional de Ciencias Moleculares . 13 (4): 5179–94. doi : 10.3390/ijms13045179 . PMC 3344273 . PMID  22606037. 
  36. ^ Henry KA, Arbabi-Ghahroudi M, Scott JK (2015). "Más allá de la visualización de fagos: aplicaciones no tradicionales del bacteriófago filamentoso como portador de vacunas, agente biológico terapéutico y andamiaje de bioconjugación". Frontiers in Microbiology . 6 : 755. doi : 10.3389/fmicb.2015.00755 . PMC 4523942 . PMID  26300850. 
  37. ^ Sioud M (abril de 2019). "Bibliotecas de visualización de fagos: desde aglutinantes hasta administración dirigida de fármacos y terapias humanas". Biotecnología molecular . 61 (4): 286–303. doi :10.1007/s12033-019-00156-8. PMID  30729435. S2CID  73434013.
  38. ^ Dogic Z (2016). "Fagos filamentosos como sistema modelo en la física de la materia blanda". Frontiers in Microbiology . 7 : 1013. doi : 10.3389/fmicb.2016.01013 . PMC 4927585 . PMID  27446051. 
  39. ^ Oh D, Qi J, Lu YC, Zhang Y, Shao-Horn Y, Belcher AM (2013). "Diseño de cátodo mejorado biológicamente para mejorar la capacidad y el ciclo de vida de las baterías de litio-oxígeno". Nature Communications . 4 (1): 2756. Bibcode :2013NatCo...4.2756O. doi :10.1038/ncomms3756. PMC 3930201 . PMID  24220635. 
  40. ^ Dorval Courchesne NM, Klug MT, Huang KJ, Weidman MC, Cantú VJ, Chen PY, et al. (2015). "Construcción de compuestos nanoporosos multifuncionales con plantilla de virus para células solares de película delgada: contribuciones de la morfología y la óptica a la generación de fotocorriente". The Journal of Physical Chemistry C . 119 (25): 13987–14000. doi :10.1021/acs.jpcc.5b00295. hdl : 1721.1/102981 . ISSN  1932-7447.
  41. ^ Lee SW, Belcher AM (2004). "Fabricación de microfibras y nanofibras basada en virus mediante electrohilado". Nano Letters . 4 (3): 387–390. Bibcode :2004NanoL...4..387L. doi :10.1021/nl034911t. ISSN  1530-6984.
  42. ^ Casey JP, Barbero RJ, Heldman N, Belcher AM (noviembre de 2014). "Actividad enzimática versátil de novo en proteínas de la cápside de una biblioteca de bacteriófagos M13 diseñada". Journal of the American Chemical Society . 136 (47): 16508–14. doi :10.1021/ja506346f. PMID  25343220.
  43. ^ Zhang G, Wei S, Belcher AM (2018). "Nanofibras de sulfuro de zinc biotempladas como materiales de ánodo para baterías de iones de sodio". ACS Applied Nano Materials . 1 (10): 5631–5639. doi :10.1021/acsanm.8b01254. hdl : 1721.1/126086 . ISSN  2574-0970. S2CID  104742577.
  44. ^ Li L, Belcher AM, Loke DK (diciembre de 2020). "Simulación de la unión selectiva de una plantilla biológica a una arquitectura a nanoescala: un concepto central de un ensamblaje de dominio N-terminal favorecido por el bolsillo de unión basado en pinzas". Nanoescala . 12 (47): 24214–24227. doi :10.1039/D0NR07320B. PMID  33289758. S2CID  227950477.
  45. ^ Brogan AP, Heldman N, Hallett JP, Belcher AM (septiembre de 2019). "Biofluidos libres de solventes térmicamente robustos del bacteriófago M13 diseñados para una alta compatibilidad con líquidos iónicos anhidros". Chemical Communications . 55 (72): 10752–10755. doi :10.1039/C9CC04909F. hdl : 1721.1/125988 . PMID  31432818. S2CID  201115233.

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