En el campo de la biología molecular , la enterotoxina tipo B , también conocida como enterotoxina estafilocócica B ( SEB ), es una enterotoxina producida por la bacteria grampositiva Staphylococcus aureus . Es una causa común de intoxicación alimentaria , con diarrea intensa , náuseas y calambres intestinales que a menudo comienzan a las pocas horas de la ingestión. [1] Al ser bastante estable, [2] la toxina puede permanecer activa incluso después de que se matan las bacterias contaminantes. Resiste la ebullición a 100 °C durante unos minutos. [1] La gastroenteritis ocurre porque SEB es un superantígeno , lo que hace que el sistema inmunológico libere una gran cantidad de citocinas que provocan una inflamación significativa.
Además, esta proteína es uno de los agentes causantes del síndrome de shock tóxico .
La función de esta proteína es facilitar la infección del organismo huésped . Es un factor de virulencia diseñado para inducir la patogénesis . [3] Una de las exotoxinas de mayor virulencia es la toxina del síndrome de shock tóxico (TSST), que es secretada por el organismo tras una invasión exitosa . Provoca una importante respuesta inflamatoria en el huésped a través de propiedades superantigénicas y es el agente causante del síndrome de shock tóxico. Funciona como un superantígeno mediante la activación de una fracción significativa de células T (hasta un 20%) mediante el entrecruzamiento de moléculas de MHC de clase II con receptores de células T. TSST es una enfermedad multisistémica con varios síntomas como fiebre alta , hipotensión , mareos, sarpullido y descamación de la piel. [3]
Todas estas toxinas comparten un pliegue similar de dos dominios (dominios N y C-terminales) con una larga hélice alfa en el medio de la molécula, un barril beta característico conocido como "pliegue oligosacárido/oligonucleótido" en el extremo N-. dominio terminal y un motivo de agarre beta en el dominio C-terminal. Cada superantígeno posee modos de unión ligeramente diferentes cuando interactúa con moléculas del MHC de clase II o con el receptor de células T. [4]
El dominio N-terminal también se denomina pliegue OB o, en otras palabras, pliegue de unión a oligonucleótidos. Esta región contiene un sitio del complejo mayor de histocompatibilidad de clase II ( MHC II ) de baja afinidad que provoca una respuesta inflamatoria . [5]
El dominio N-terminal contiene regiones involucradas en la asociación de clase II del Complejo Mayor de Histocompatibilidad. Es un barril beta de cinco hebras que forma un pliegue OB. [6] [7] [8]
El dominio de agarre beta tiene algunas similitudes estructurales con el motivo de agarre beta presente en los dominios de unión de inmunoglobulinas, la ubiquitina, la ferredoxina 2Fe-2 S y el factor 3 de iniciación de la traducción, tal como lo identifica la base de datos SCOP.