En el campo de la biología molecular , la enterotoxina tipo B , también conocida como enterotoxina estafilocócica B ( SEB ), es una enterotoxina producida por la bacteria grampositiva Staphylococcus aureus . Es una causa común de intoxicación alimentaria , con diarrea intensa , náuseas y calambres intestinales que a menudo comienzan unas horas después de la ingestión. [1] Al ser bastante estable, [2] la toxina puede permanecer activa incluso después de que se maten las bacterias contaminantes. Puede soportar la ebullición a 100 °C durante unos minutos. [1] La gastroenteritis se produce porque la SEB es un superantígeno , lo que hace que el sistema inmunológico libere una gran cantidad de citocinas que provocan una inflamación significativa.
Además, esta proteína es uno de los agentes causantes del síndrome de shock tóxico .
La función de esta proteína es facilitar la infección del organismo huésped . Es un factor de virulencia diseñado para inducir la patogénesis . [3] Una de las principales exotoxinas de virulencia es la toxina del síndrome de shock tóxico (TSST), que es secretada por el organismo tras una invasión exitosa . Provoca una importante respuesta inflamatoria en el huésped a través de propiedades superantigénicas y es el agente causante del síndrome de shock tóxico. Funciona como un superantígeno a través de la activación de una fracción significativa de células T (hasta un 20%) mediante la reticulación de moléculas MHC de clase II con receptores de células T. TSST es una enfermedad multisistémica con varios síntomas como fiebre alta , hipotensión , mareos, sarpullido y descamación de la piel. [3]
Todas estas toxinas comparten un pliegue de dos dominios similar (dominios N y C-terminales) con una hélice alfa larga en el medio de la molécula, un barril beta característico conocido como "pliegue oligosacárido/oligonucleótido" en el dominio N-terminal y un motivo de agarre beta en el dominio C-terminal. Cada superantígeno posee modos de unión ligeramente diferentes cuando interactúa con las moléculas MHC de clase II o el receptor de células T. [4]
El dominio N-terminal también se conoce como pliegue OB o, en otras palabras, pliegue de unión de oligonucleótidos. Esta región contiene un sitio de baja afinidad del complejo mayor de histocompatibilidad de clase II ( MHC II ) que provoca una respuesta inflamatoria . [5]
El dominio N-terminal contiene regiones implicadas en la asociación del complejo mayor de histocompatibilidad de clase II. Es un barril beta de cinco cadenas que forma un pliegue OB . [6] [7] [8]
El dominio beta-grasp tiene algunas similitudes estructurales con el motivo beta-grasp presente en los dominios de unión de inmunoglobulina, ubiquitina, ferredoxina 2Fe-2 S y factor de iniciación de la traducción 3, tal como lo identifica la base de datos SCOP.