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Polipéptido pancreático

Inmunohistoquímica para el polipéptido pancreático en el páncreas de un ratón, 200×

El polipéptido pancreático ( PP ) es un polipéptido secretado por las células PP en el páncreas endocrino . Regula las actividades de secreción pancreática y también afecta el almacenamiento de glucógeno hepático y la secreción gastrointestinal. Su secreción puede verse afectada por ciertos tumores endocrinos .

Gene

El gen PPY codifica un precursor proteico inusualmente corto. [1] Este precursor se escinde para producir polipéptido pancreático, icosapéptido pancreático y un oligopéptido de 5 a 7 aminoácidos. [1]

Estructura

El polipéptido pancreático consta de 36 aminoácidos . [2] [3] Tiene un peso molecular de aproximadamente 4200 Da . [2] Tiene una estructura similar al neuropéptido Y. [ 3]

Síntesis

El polipéptido pancreático es sintetizado y secretado por las células PP (también conocidas como células gamma o células F) de los islotes pancreáticos del páncreas . [3] [4] Estas se encuentran predominantemente en la cabeza del páncreas . [ cita requerida ]

Función

El polipéptido pancreático regula las actividades de secreción pancreática de los tejidos endocrinos y exocrinos. También afecta los niveles de glucógeno hepático y las secreciones gastrointestinales.

Su secreción en humanos aumenta después de una comida proteica, ayuno , ejercicio e hipoglucemia aguda , y disminuye con la somatostatina y la glucosa intravenosa .

Se ha demostrado que el polipéptido pancreático plasmático se reduce en condiciones asociadas con una mayor ingesta de alimentos y se eleva en la anorexia nerviosa . Además, se ha demostrado que la administración periférica de polipéptido disminuye la ingesta de alimentos en roedores. [5] El polipéptido pancreático inhibe la secreción pancreática de líquido, bicarbonato y enzimas digestivas . [3] También estimula la secreción de ácido gástrico . [3] Es el antagonista de la colecistoquinina y se opone a la secreción pancreática estimulada por la colecistoquinina. [3] Puede estimular el complejo motor migratorio , sinérgico con la motilina . [3]

En ayunas, la concentración de polipéptido pancreático es de 80 pg/ml; después de la comida, aumenta de 8 a 10 veces más; la glucosa y las grasas también inducen el aumento del nivel de PP, pero con la introducción parenteral de estas sustancias, el nivel de hormonas no cambia. La administración de atropina , la vagotomía , bloquea la secreción de polipéptido pancreático después de las comidas. La excitación del nervio vago , la administración de gastrina , secretina o colecistoquinina inducen la secreción de PP.

Importancia clínica

La secreción de polipéptido pancreático puede aumentar por tumores pancreáticos ( insulina , glucagón ), por el síndrome de Verner-Morrison y por gastrinoma .

Véase también

Referencias

  1. ^ ab Boel E, Schwartz TW, Norris KE, Fiil NP (abril de 1984). "Un ADNc que codifica un pequeño precursor común para el polipéptido pancreático humano y el icosapéptido pancreático". The EMBO Journal . 3 (4): 909–12. doi :10.1002/j.1460-2075.1984.tb01904.x. PMC  557446 . PMID  6373251.
  2. ^ ab Lonovics J, Devitt P, Watson LC, Rayford PL, Thompson JC (octubre de 1981). "Polipéptido pancreático. Una revisión". Archivos de Cirugía . 116 (10): 1256–64. doi :10.1001/archsurg.1981.01380220010002. PMID  7025798.
  3. ^ abcdefg Washabau RJ (2013). "Capítulo 1 - Integración de la función gastrointestinal". Gastroenterología canina y felina . Saunders . págs. 1–31. doi :10.1016/B978-1-4160-3661-6.00001-8. ISBN . 978-1-4160-3661-6.
  4. ^ Cozzi B, Huggenberger S, Oelschläger H (1 de enero de 2017). "Capítulo 7 - Control corporal: el sistema endocrino y el sistema nervioso periférico". Anatomía de los delfines . Academic Press . págs. 305–338. doi :10.1016/B978-0-12-407229-9.00007-5. ISBN 978-0-12-407229-9.
  5. ^ Batterham RL, Le Roux CW, Cohen MA, Park AJ, Ellis SM, Patterson M, et al. (agosto de 2003). "El polipéptido pancreático reduce el apetito y la ingesta de alimentos en humanos". The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism . 88 (8): 3989–92. doi : 10.1210/jc.2003-030630 . PMID  12915697.

Lectura adicional

Enlaces externos