El hemo C (o hemo C ) es un tipo importante de hemo .
La estructura correcta del hemo C fue publicada a mediados del siglo XX por el bioquímico sueco K.-G. Paul. [1] Este trabajo confirmó la estructura inferida por primera vez por el gran bioquímico sueco Hugo Theorell . La estructura del hemo C, basada en experimentos de RMN e IR de la forma reducida de Fe(II) del hemo, fue confirmada en 1975. [2] La estructura del hemo C, incluida la configuración estereoquímica absoluta sobre los enlaces tioéter, se presentó por primera vez para la proteína de vertebrados, citocromo c [3] y ahora se ha extendido a muchas otras proteínas que contienen hemo C.
El hemo C se diferencia del hemo B en que las dos cadenas laterales de vinilo del hemo B se reemplazan por enlaces covalentes de tioéter a la apoproteína . Los dos enlaces de tioéter se forman típicamente mediante residuos de cisteína de la proteína. Estos enlaces no permiten que el hemo C se disocie fácilmente de la holoproteína , el citocromo c , en comparación con el hemo B, que se disocia más fácilmente y puede disociarse de la holoproteína, el complejo hemo-proteína, incluso en condiciones suaves. Esto permite una amplia gama de estructura y función del citocromo c, con una miríada de citocromos de tipo c que actúan principalmente como transportadores de electrones. El potencial redox del citocromo c también se puede "ajustar" mediante pequeños cambios en la estructura de la proteína y la interacción con el disolvente. [4]
El número de unidades de hemo C unidas a una holoproteína es muy variable. Para las células de vertebrados, la regla es un hemo C por proteína, pero para las bacterias este número suele ser de 2, 4, 5, 6 o incluso 16 grupos hemo C por holoproteína. En general, se acepta que el número y la disposición de los grupos hemo C están relacionados e incluso son necesarios para el funcionamiento adecuado de la holoproteína. Por ejemplo, las proteínas que contienen varios grupos hemo C participan en múltiples reacciones de transferencia de electrones; particularmente importante es la reducción de 6 electrones necesaria para reducir el nitrógeno atmosférico en dos moléculas de amoníaco orgánico. Es común que la relación hemo C a aminoácidos sea alta para las hemoproteínas bacterianas , por lo que los interiores de algunas proteínas del citocromo c parecen estar repletos de muchos grupos hemo C en comparación con otras hemoproteínas. Algunas hemoproteínas, a menudo de organismos unicelulares , pueden contener cinco hemo C. [5] El complejo bc 1 es otra enzima importante que contiene un hemo de tipo C.
Los enlaces tioéter parecen permitir una gran libertad de función para las holoproteínas. En general, los citocromos de tipo c pueden "ajustarse" en un rango más amplio de potencial de oxidación-reducción que los citocromos b. Esta puede ser una razón importante por la que el citocromo c es casi omnipresente a lo largo de la vida. El hemo C también desempeña un papel importante en la apoptosis, donde sólo unas pocas moléculas de citocromo c citoplasmático, que aún deben contener hemo C, conducen a la muerte celular programada. [6] El citocromo c se puede medir en suero humano y se puede utilizar como marcador de inflamación. [7]
Además de estos enlaces covalentes ecuatoriales, el hierro del hemo también suele estar coordinado axialmente con las cadenas laterales de dos aminoácidos , lo que hace que el hierro sea hexacoordinado. Por ejemplo, el citocromo c de los mamíferos y del atún contiene un solo hemo C que está coordinado axialmente con las cadenas laterales tanto de la histidina como de la metionina . [8] Quizás debido a los dos enlaces covalentes que unen el hemo a la proteína, el hierro del hemo C a veces está ligado axialmente al grupo amino de la lisina o incluso del agua.
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