El hemo B o hemo B (también conocido como protohemo IX ) es el hemo más abundante . [1] La hemoglobina y la mioglobina son ejemplos de proteínas de transporte de oxígeno que contienen hemo B. La familia de enzimas peroxidasa también contiene hemo B. Las enzimas COX-1 y COX-2 (ciclooxigenasa) de fama reciente, también contienen hemo B en uno de dos sitios activos.
Generalmente, el hemo B se une a la matriz proteica circundante (conocida como apoproteína ) a través de un enlace de coordinación simple entre el hierro del hemo y una cadena lateral de aminoácidos .
Tanto la hemoglobina como la mioglobina tienen un enlace de coordinación con una histidina conservada evolutivamente , mientras que la óxido nítrico sintasa y el citocromo P450 tienen un enlace de coordinación con una cisteína conservada evolutivamente unida al centro de hierro del hemo B.
Dado que el hierro de las proteínas que contienen el grupo hemo B está unido a los cuatro nitrógenos de la porfirina (formando un plano) y a un único átomo donador de electrones de la proteína, el hierro suele estar en estado pentacoordinado. Cuando el oxígeno o el tóxico monóxido de carbono están unidos, el hierro se vuelve hexacoordinado. Las estructuras correctas del grupo hemo B y del grupo hemo S fueron dilucidadas por primera vez por el químico alemán Hans Fischer . [2]