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Dominio de detección de luz, oxígeno y voltaje

Un dominio sensor de luz-oxígeno-voltaje ( dominio LOV ) es un sensor proteico utilizado por una gran variedad de plantas superiores, microalgas, hongos y bacterias para detectar las condiciones ambientales. En las plantas superiores, se utilizan para controlar el fototropismo , la reubicación de los cloroplastos y la apertura de los estomas , mientras que en los organismos fúngicos, se utilizan para ajustar la organización temporal circadiana de las células a los períodos diarios y estacionales. Son un subconjunto de los dominios PAS . [1]

Cromóforo

Todas las proteínas LOV tienen en común el cromóforo flavina sensible a la luz azul , que en el estado de señalización está unido covalentemente al núcleo de la proteína a través de un residuo de cisteína adyacente . [2] [3] Los dominios LOV se encuentran, por ejemplo, en las fototropinas , que son complejos proteicos sensibles a la luz azul que regulan una gran diversidad de procesos biológicos en plantas superiores, así como en microalgas. [4] [5] [6] [7] [8] Las fototropinas se componen de dos dominios LOV, cada uno de los cuales contiene un cromóforo mononucleótido de flavina (FMN) unido de forma no covalente en su forma de estado oscuro, y una quinasa Ser-Thr C-terminal .

Al absorber la luz azul, se forma un enlace covalente entre el cromóforo FMN y un residuo de cisteína reactivo adyacente de la apoproteína en el dominio LOV2. Esto posteriormente media la activación de la quinasa , que induce una señal en el organismo a través de la autofosforilación de la fototropina . [9]

Si bien se ha descubierto que la reactividad fotoquímica del dominio LOV2 es esencial para la activación de la quinasa , la funcionalidad in vivo del dominio LOV1 dentro del complejo proteico aún no está clara. [10]

Hongo

En el caso del hongo Neurospora crassa , el reloj circadiano está controlado por dos dominios sensibles a la luz, conocidos como el complejo de cuello blanco (WCC) y el dominio LOV vívido (VVD-LOV). [11] [12] [13] El WCC es el principal responsable de la transcripción inducida por la luz en la frecuencia del gen de control (FRQ) en condiciones de luz diurna, que impulsa la expresión de VVD-LOV y gobierna el ciclo de retroalimentación negativa en el reloj circadiano . [13] [14] Por el contrario, el papel de VVD-LOV es principalmente modulador y no afecta directamente a FRQ. [12] [15]

Funciones naturales y diseñadas de los dominios LOV

Se ha descubierto que los dominios LOV controlan la expresión genética a través de la unión al ADN y están involucrados en la regulación dependiente de redox, como por ejemplo en la bacteria Rhodobacter sphaeroides . [16] [17] En particular, las herramientas optogenéticas basadas en LOV [18] han ganado una amplia popularidad en los últimos años para controlar una gran variedad de eventos celulares, incluida la motilidad celular, [19] la distribución de orgánulos subcelulares, [20] la formación de sitios de contacto de membrana, [21] la dinámica de microtúbulos, [22] la transcripción, [23] y la degradación de proteínas. [24]

Véase también

Referencias

  1. ^ Edmunds, LNJ (1988). Bases celulares y moleculares de los relojes biológicos: modelos y mecanismos para el cronometraje circadiano . Nueva York: Springer Verlag.
  2. ^ Peter, Emanuel; Dick, Bernhard; Baeurle, Stephan A. (2010). "Mecanismo de transducción de señales del fotosensor LOV2-Jα de Avena sativa". Nature Communications . 1 (8): 122. Bibcode :2010NatCo...1..122P. doi : 10.1038/ncomms1121 . PMID  21081920.
  3. ^ Peter, Emanuel; Dick, Bernhard; Baeurle, Stephan A. (2012). "Un nuevo método de simulación por ordenador para simular la dinámica de transducción multiescala de proteínas señal" (PDF) . The Journal of Chemical Physics . 136 (12): 124112. Bibcode :2012JChPh.136l4112P. doi :10.1063/1.3697370. PMID  22462840.
  4. ^ Hegemann, P. (2008). "Fotorreceptores sensoriales de algas". Revisión anual de biología vegetal . 59 : 167–89. doi :10.1146/annurev.arplant.59.032607.092847. PMID  18444900.
  5. ^ Christie, JM (2007). "Receptores de luz azul de fototropina". Revisión anual de biología vegetal . 58 : 21–45. doi :10.1146/annurev.arplant.58.032806.103951. PMID  17067285.
  6. ^ Briggs, WR (2007). "El dominio LOV: un módulo cromóforo que da servicio a múltiples fotorreceptores". Revista de Ciencias Biomédicas . 14 (4): 499–504. doi :10.1007/s11373-007-9162-6. PMID  17380429.
  7. ^ Kottke, Tilman; Hegemann, Peter; Dick, Bernhard; Heberle, Joachim (2006). "La fotoquímica de los dominios sensibles a la luz, al oxígeno y al voltaje en el receptor de luz azul de las algas". Biopolímeros . 82 (4): 373–8. doi :10.1002/bip.20510. PMID  16552739.
  8. ^ Veetil, SK; Mittal, C; Ranjan, P; Kateriya, S (julio de 2011). "Una isoleucina conservada en el dominio LOV1 de una nueva fototropina del alga marina Ostreococcus tauri modula la recuperación del estado oscuro del dominio". Biochim Biophys Acta . 1810 (7): 675–82. doi :10.1016/j.bbagen.2011.04.008. PMID  21554927.
  9. ^ Jones, MA; Feeney, KA; Kelly, SM; Christie, JM (2007). "El análisis mutacional de la fototropina 1 proporciona información sobre el mecanismo subyacente a la transmisión de la señal LOV2". Journal of Biological Chemistry . 282 (9): 6405–14. doi : 10.1074/jbc.M605969200 . PMID  17164248.
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  11. ^ Peter, Emanuel; Dick, Bernhard; Baeurle, Stephan A. (2012). "Iluminando la vía de señalización temprana de un fotorreceptor fúngico de luz-oxígeno-voltaje". Proteínas: Estructura, función y bioinformática . 80 (2): 471–481. doi :10.1002/prot.23213. PMID  22081493. S2CID  206406322.
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