stringtranslate.com

Fototropina

Las fototropinas son proteínas fotorreceptoras de luz azul (más específicamente, flavoproteínas ) que median las respuestas del fototropismo en muchas especies de algas, [1] hongos y plantas superiores . [2] Las fototropinas se pueden encontrar en todas las hojas de una planta. Junto con los criptocromos y fitocromos, permiten que las plantas respondan y alteren su crecimiento en respuesta al entorno de luz. Cuando las fototropinas son golpeadas por la luz azul, inducen una vía de transducción de señales que altera las funciones de las células vegetales de diferentes maneras.

Las fototropinas son parte del sistema sensorial fototrópico de las plantas que provoca diversas respuestas ambientales en ellas. Las fototropinas, en particular, hacen que los tallos se doblen hacia la luz [3] y que los estomas se abran. [4] Además, las fototropinas median los primeros cambios en la elongación del tallo en luz azul antes de la activación del criptocromo. [5] Las fototropinas también son necesarias para la desestabilización de la transcripción mediada por la luz azul de ARNm específicos en la célula. [6]

Las fototropinas también regulan el movimiento de los cloroplastos dentro de la célula, [7] [8] en particular la evitación de los cloroplastos. Se pensaba que esta evitación cumple una función protectora para evitar daños por luz intensa, [9] sin embargo, un estudio alternativo sostiene que la respuesta de evitación es principalmente para aumentar la penetración de la luz en capas más profundas del mesófilo en condiciones de alta luz. [10] Las fototropinas también pueden ser importantes para la apertura de los estomas . [11]

Actividad enzimática

Estructura cristalina del dominio LOV2 de la fototropina-2 de Arabidopsis thaliana , generada con ChimeraX. Parte del dominio LOV2 está oculto para mayor claridad del sitio activo que contiene FMN. Las líneas punteadas azules representan enlaces de hidrógeno que se prevé que sean importantes para la unión. En verde se encuentran los residuos Cys426 y Arg427 que son cruciales para la fotoactividad y la unión a FMN, respectivamente, y las mutaciones resultan en la pérdida total de la función de la proteína. [12] Tras la fotoexcitación, el azufre (amarillo) de Cys426 forma un enlace covalente con el carbono 4 de FMN. (PDBe: 4EEP)

Las fototropinas tienen dos dominios distintos regulados por luz, oxígeno o voltaje (LOV1, LOV2) que se unen al mononucleótido de flavina (FMN). [13] El FMN está unido de forma no covalente a un dominio LOV en la oscuridad, pero se une de forma covalente tras la exposición a la luz adecuada. [13] La formación del enlace es reversible una vez que ya no hay luz. [13] La reacción directa con la luz no depende de la temperatura, aunque las temperaturas bajas dan lugar a una mayor estabilidad del enlace covalente, lo que conduce a una reacción de reversión más lenta. [13]

La excitación lumínica provocará un cambio conformacional dentro de la proteína, lo que permite la actividad de la quinasa . [14] También hay evidencia que sugiere que las fototropinas experimentan autofosforilación en varios sitios a lo largo de la enzima. [13] Las fototropinas desencadenan respuestas de señalización dentro de la célula, pero se desconoce qué proteínas son fosforiladas por las fototropinas, o exactamente cómo los eventos de autofosforilación juegan un papel en la señalización. [13]

Las fototropinas se encuentran típicamente en la membrana plasmática , pero algunas fototropinas se han encontrado en cantidades sustanciales en las membranas de los cloroplastos. [15] Un estudio encontró que las fototropinas en la membrana plasmática juegan un papel en el fototropismo, el aplanamiento de las hojas, la apertura estomática y los movimientos de los cloroplastos, mientras que las fototropinas en los cloroplastos solo afectaron parcialmente la apertura estomática y el movimiento de los cloroplastos, [16] lo que sugiere que la ubicación de la proteína en la célula también puede jugar un papel en su función de señalización.

Referencias

  1. ^ Veetil, SK; Mittal, C; Ranjan, P; Kateriya, S (julio de 2011). "Una isoleucina conservada en el dominio LOV1 de una nueva fototropina del alga marina Ostreococcus tauri modula la recuperación del dominio en estado oscuro". Biochim Biophys Acta . 1810 (7): 675–82. doi :10.1016/j.bbagen.2011.04.008. PMID  21554927.
  2. ^ Li, FW, Rothfels, CJ, Melkonian, M., Villarreal, JC, Stevenson, DW, Graham, SW, Wong, GKS, Mathews, S., y Pryer, KM (2015). El origen y la evolución de las fototropinas. Frontiers in Plant Science , 6 (AGOSTO). https://doi.org/10.3389/fpls.2015.00637
  3. ^ Price (2009). Bases moleculares de la biología botánica . Phoenix Publishing. pág. 213.
  4. ^ Price (2009). Bases moleculares de la biología botánica . Phoenix Publishing. pág. 213.
  5. ^ Folta, Kevin (2001). "Funciones inesperadas del criptocromo 2 y la fototropina reveladas mediante análisis de alta resolución de la inhibición del crecimiento del hipocótilo mediada por luz azul". The Plant Journal . 26 (5): 471–78. doi : 10.1046/j.1365-313x.2001.01038.x . PMID  11439133.
  6. ^ Brighton; et al. (2006). "El papel de la fototropina en la expresión diferencial de los ARNm mediada por luz azul". Revista Internacional de Botánica Molecular . 72 (54): 672–691.
  7. ^ Wada M, Kagawa T, Sato Y (2003). "Movimiento de cloroplastos". Annu Rev Plant Biol . 54 : 455–68. doi :10.1146/annurev.arplant.54.031902.135023. PMID  14502999.
  8. ^ DeBlasio SL, Luesse DL, Hangarter RP (septiembre de 2005). "Una proteína específica de la planta esencial para los movimientos de los cloroplastos inducidos por la luz azul". Plant Physiol . 139 (1): 101–14. doi :10.1104/pp.105.061887. PMC 1203361 . PMID  16113226. 
  9. ^ Kasahara, M., Kagawa, T., Olkawa, K., Suetsugu, N., Miyao, M. y Wada, M. (2002). El movimiento de evitación de los cloroplastos reduce el fotodaño en las plantas. Nature , 420 (6917). https://doi.org/10.1038/nature01213
  10. ^ Wilson, S., y Ruban, A. v. (2020). Replanteamiento de la influencia de los movimientos de los cloroplastos en la extinción no fotoquímica y la fotoprotección. Plant Physiology , 183 (3). https://doi.org/10.1104/pp.20.00549
  11. ^ Smith, Garland (2010). Fundamentos de botánica biomolecular (2.ª ed.). Fisher Press. pág. 340.
  12. ^ Łabuz, J., Sztatelman, O. y Hermanowicz, P. (2022). Perspectivas moleculares sobre el control de los movimientos de los cloroplastos por la fototropina. En Journal of Experimental Botany (vol. 73, número 18). https://doi.org/10.1093/jxb/erac271
  13. ^ abcdef Łabuz, J., Sztatelman, O., y Hermanowicz, P. (2022). Perspectivas moleculares sobre el control de los movimientos de los cloroplastos por la fototropina. En Journal of Experimental Botany (vol. 73, número 18). https://doi.org/10.1093/jxb/erac271
  14. ^ Koyama, T., Iwata, T., Yamamoto, A., Sato, Y., Matsuoka, D., Tokutomi, S., y Kandori, H. (2009). Diferentes funciones de la hélice Jα en la activación inducida por la luz de los dominios LOV2 en varias fototropinas. Biochemistry , 48 (32). https://doi.org/10.1021/bi9009192
  15. ^ Kong, SG, Suetsugu, N., Kikuchi, S., Nakai, M., Nagatani, A. y Wada, M. (2013). Tanto la fototropina 1 como la 2 se localizan en la membrana externa del cloroplasto con una actividad de localización distinta. Plant and Cell Physiology , 54 (1). https://doi.org/10.1093/pcp/pcs151
  16. ^ Ishishita, K., Higa, T., Tanaka, H., Inoue, SI, Chung, A., Ushijima, T., Matsushita, T., Kinoshita, T., Nakai, M., Wada, M., Suetsugu, N., y Gotoh, E. (2020). La fototropina 2 contribuye a la respuesta de evitación del cloroplasto en la interfase 1 entre el cloroplasto y la membrana plasmática [CC-by]. Plant Physiology , 183 (5). https://doi.org/10.1104/pp.20.00059

Otras fuentes


  • en
  • a
  • mi