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Hormona adrenocorticotrópica

derivados de proopiomelanocortina

La hormona adrenocorticotrópica ( ACTH ; también adrenocorticotropina , corticotropina ) es una hormona polipeptídica producida y secretada por la glándula pituitaria anterior . [1] También se utiliza como medicamento y agente de diagnóstico . La ACTH es un componente importante del eje hipotálamo-hipofisario-adrenal y a menudo se produce en respuesta al estrés biológico (junto con su precursora, la hormona liberadora de corticotropina del hipotálamo ). Sus principales efectos son el aumento de la producción y liberación de cortisol y andrógenos por la zona fasiculata y la zona reticularis, respectivamente. La ACTH también está relacionada con el ritmo circadiano en muchos organismos. [2]

La deficiencia de ACTH es un indicador de insuficiencia suprarrenal secundaria (producción suprimida de ACTH debido a un deterioro de la glándula pituitaria o el hipotálamo , cf. hipopituitarismo ) o insuficiencia suprarrenal terciaria (enfermedad del hipotálamo, con una disminución en la liberación de la hormona liberadora de corticotropina (CRH) ). Por el contrario, los niveles crónicamente elevados de ACTH ocurren en la insuficiencia suprarrenal primaria (p. ej. enfermedad de Addison ) cuando la producción de cortisol por la glándula suprarrenal es crónicamente deficiente. En la enfermedad de Cushing , un tumor hipofisario conduce a una producción excesiva de ACTH, que estimula la corteza suprarrenal para producir altos niveles de cortisol.

Producción y regulación

POMC , ACTH y β-lipotropina son secretadas por células corticotrópicas en el lóbulo anterior (o adenohipófisis ) de la glándula pituitaria en respuesta a la hormona liberadora de corticotropina (CRH) liberada por el hipotálamo . [3] La pre-pro-opiomelanocortina ( Pre-POMC ) es el precursor de POMC, su escisión forma POMC. [4] La ACTH, por otro lado, se produce a partir de la escisión de POMC. La eliminación del péptido señal durante la traducción produce el polipéptido de 241 aminoácidos POMC, que sufre una serie de modificaciones postraduccionales como la fosforilación y la glicosilación antes de que sea escindido proteolíticamente por endopeptidasas para producir varios fragmentos de polipéptidos con actividad fisiológica variable. Estos fragmentos incluyen: [5]

Para regular la secreción de ACTH, muchas sustancias secretadas dentro de este eje exhiben una actividad de retroalimentación lenta/intermedia y rápida. Los glucocorticoides secretados por la corteza suprarrenal actúan inhibiendo la secreción de CRH por el hipotálamo, lo que a su vez disminuye la secreción de ACTH por la hipófisis anterior. Los glucocorticoides también pueden inhibir las tasas de transcripción del gen POMC y la síntesis de péptidos. Este último es un ejemplo de un ciclo de retroalimentación lento, que funciona en el orden de horas a días, mientras que el primero funciona en el orden de minutos.

Se informa que la vida media de la ACTH en la sangre humana es de entre diez y 30 minutos. [6] [7] [8]

Estructura

La ACTH consta de 39 aminoácidos , de los cuales los primeros 13 (contando desde el extremo N) pueden escindirse para formar la hormona α-estimulante de los melanocitos (α-MSH) (esta estructura común es responsable del bronceado excesivo de la piel en la enfermedad de Addison). Después de un corto período de tiempo, la ACTH se escinde en la hormona α-estimulante de los melanocitos (α-MSH) y CLIP, un péptido con actividad desconocida en humanos.

En el cuerpo humano, el peso total de ACTH es de 4.540 unidades de masa atómica (Da). [9]

Función

La ACTH estimula la secreción de hormonas esteroides glucocorticoides de las células de la corteza suprarrenal, especialmente en la zona fasciculada de las glándulas suprarrenales. La ACTH actúa uniéndose a los receptores de ACTH de la superficie celular , que se encuentran principalmente en las células adrenocorticales de la corteza suprarrenal . El receptor de ACTH es un receptor acoplado a proteína G que abarca siete membranas . [10] Tras la unión del ligando, el receptor sufre cambios de conformación que estimulan la enzima adenilil ciclasa , lo que conduce a un aumento del AMPc intracelular [11] y la posterior activación de la proteína quinasa A.

La ACTH influye en la secreción de hormonas esteroideas mediante mecanismos rápidos de corto plazo que tienen lugar en cuestión de minutos y acciones más lentas de largo plazo. Las acciones rápidas de la ACTH incluyen la estimulación del suministro de colesterol a las mitocondrias, donde se encuentra la enzima P450scc . La P450scc cataliza el primer paso de la esteroidogénesis, que es la escisión de la cadena lateral del colesterol. La ACTH también estimula la captación de lipoproteínas en las células corticales. Esto aumenta la biodisponibilidad del colesterol en las células de la corteza suprarrenal.

Las acciones a largo plazo de la ACTH incluyen la estimulación de la transcripción de los genes que codifican enzimas esteroidogénicas, especialmente P450scc, esteroide 11β-hidroxilasa y sus proteínas de transferencia de electrones asociadas. [11] Este efecto se observa durante varias horas. [11]

Además de las enzimas esteroidogénicas, la ACTH también mejora la transcripción de genes mitocondriales que codifican subunidades de los sistemas de fosforilación oxidativa mitocondrial. [12] Estas acciones son probablemente necesarias para satisfacer las mayores necesidades energéticas de las células adrenocorticales estimuladas por la ACTH. [12]

Rangos de referencia para análisis de sangre , que muestran la hormona adrenocorticotrópica (verde a la izquierda) entre las hormonas con menor concentración en la sangre.

Receptores de ACTH fuera de la glándula suprarrenal

Como se indicó anteriormente, la ACTH es un producto de escisión de la prohormona proopiomelanocortina (POMC), que también produce otras hormonas, incluida la α-MSH , que estimula la producción de melanina . Una familia de receptores relacionados media las acciones de estas hormonas, los MCR o familia de receptores de melanocortina . Estos no están principalmente asociados con el eje hipófisis - suprarrenal . MC2R es el receptor de ACTH . [13]

Si bien tiene una función crucial en la regulación de las glándulas suprarrenales, también se expresa en otras partes del cuerpo, específicamente en el osteoblasto , que es responsable de producir hueso nuevo, un proceso continuo y altamente regulado en los cuerpos de los vertebrados que respiran aire. [14] La expresión funcional de MC2R en el osteoblasto fue descubierta por Isales et alia en 2005. [15] Desde entonces, se ha demostrado que la respuesta de las células formadoras de hueso a la ACTH incluye la producción de VEGF , como lo hace en la glándula suprarrenal. Esta respuesta podría ser importante para mantener la supervivencia de los osteoblastos en algunas condiciones. [16] Si esto es fisiológicamente importante, probablemente funcione en condiciones con señalización de ACTH de período corto o intermitente, ya que con la exposición continua de los osteoblastos a la ACTH, el efecto se perdió en unas pocas horas.

Historia

Mientras trabajaba en su tesis, Evelyn M. Anderson descubrió la ACTH junto con James Bertram Collip y David Landsborough Thomson y, en un artículo publicado en 1933, explicó su función en el cuerpo. [17] [18]

Klaus Hofmann fue el primero en crear una forma sintética activa de ACTH, compuesta por los primeros 23 aminoácidos de la ACTH nativa, en la Universidad de Pittsburgh . [19]

Condiciones asociadas

Véase también

Referencias

  1. ^ Morton IK, Hall JM (6 de diciembre de 2012). Diccionario conciso de agentes farmacológicos: propiedades y sinónimos. Springer Science & Business Media. pp. 84–. ISBN 978-94-011-4439-1.
  2. ^ Dibner C, Schibler U, Albrecht U (2010). "El sistema de sincronización circadiana de los mamíferos: organización y coordinación de los relojes central y periférico" (PDF) . Revista anual de fisiología . 72 : 517–49. doi :10.1146/annurev-physiol-021909-135821. PMID  20148687. Archivado (PDF) del original el 4 de abril de 2023. Consultado el 28 de junio de 2019 .
  3. ^ "Hormona adrenocorticotrópica (ACTH)". vivo.colostate.edu . Archivado desde el original el 22 de mayo de 2023 . Consultado el 15 de octubre de 2008 .
  4. ^ Chen, Xuanyu (11 de febrero de 2024). "Análisis de la metilación y expresión del gen POMC en pacientes con esquizofrenia". Revista internacional de neurociencia del desarrollo . 84 (3). Wiley: 208–216. doi : 10.1002/jdn.10319 . PMID  38343101.
  5. ^ "Precursor de la proopiomelocortina". UniProt . Archivado desde el original el 16 de julio de 2024. Consultado el 8 de abril de 2013 .
  6. ^ Yalow RS, Glick SM, Roth J, Berson SA (noviembre de 1964). "Radioinmunoensayo de ACTH plasmática humana". Revista de endocrinología clínica y metabolismo . 24 (11): 1219–25. doi :10.1210/jcem-24-11-1219. PMID  14230021.
  7. ^ Patel K (1993). "Estabilidad de la hormona adrenocorticotrópica (ACTH) y vías de desamidación del residuo de asparaginilo en segmentos hexapeptídicos". Estabilidad y caracterización de fármacos proteínicos y peptídicos . Biotecnología farmacéutica. Vol. 5. págs. 201–20. doi :10.1007/978-1-4899-1236-7_6. ISBN 978-1-4899-1238-1. Número PMID  8019694.
  8. ^ Veldhuis JD, Iranmanesh A, Naftolowitz D, Tatham N, Cassidy F, Carroll BJ (noviembre de 2001). "Dinámica secretora de corticotropina en humanos con baja retroalimentación de glucocorticoides". The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism . 86 (11): 5554–63. doi : 10.1210/jcem.86.11.8046 . PMID  11701735.
  9. ^ PROOPIOMELANOCORTIN; NCBI → POMC Archivado el 16 de julio de 2024 en Wayback Machine . Recuperado el 28 de septiembre de 2009.
  10. ^ Raikhinstein M, Zohar M, Hanukoglu I (febrero de 1994). «Clonación de ADNc y análisis de secuencia del receptor de la hormona adrenocorticotrópica bovina (ACTH)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1220 (3): 329–32. doi :10.1016/0167-4889(94)90157-0. PMID  8305507. Archivado desde el original el 13 de septiembre de 2017. Consultado el 28 de junio de 2019 .
  11. ^ abc Hanukoglu I, Feuchtwanger R, Hanukoglu A (noviembre de 1990). "Mecanismo de inducción de enzimas del sistema mitocondrial del citocromo P450 por corticotropina y AMPc en células de la corteza suprarrenal" (PDF) . The Journal of Biological Chemistry . 265 (33): 20602–8. doi : 10.1016/S0021-9258(17)30545-8 . PMID  2173715. Archivado (PDF) desde el original el 16 de septiembre de 2012 . Consultado el 24 de julio de 2012 .
  12. ^ ab Raikhinstein M, Hanukoglu I (noviembre de 1993). "ARN codificados por el genoma mitocondrial: regulación diferencial por corticotropina en células adrenocorticales bovinas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 90 (22): 10509–13. Bibcode :1993PNAS...9010509R. doi : 10.1073/pnas.90.22.10509 . PMC 47806 . PMID  7504267. 
  13. ^ Slominski A, Tobin DJ, Shibahara S, Wortsman J (2004). "Pigmentación de melanina en la piel de mamíferos y su regulación hormonal". Physiological Reviews . 84 (4): 1155–1228. doi :10.1152/physrev.00044.2003. PMID  15383650.
  14. ^ Isales CM, Zaidi M, Blair HC (marzo de 2010). "ACTH es un nuevo regulador de la masa ósea". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 1192 (1): 110–6. Bibcode :2010NYASA1192..110I. doi :10.1111/j.1749-6632.2009.05231.x. PMID  20392225. S2CID  24378203.
  15. ^ Zhong Q, Sridhar S, Ruan L, Ding KH, Xie D, Insogna K, et al. (mayo de 2005). "Se expresan múltiples receptores de melanocortina en las células óseas". Bone . 36 (5): 820–31. doi :10.1016/j.bone.2005.01.020. PMID  15804492.
  16. ^ Zaidi M, Sun L, Robinson LJ, Tourkova IL, Liu L, Wang Y, et al. (mayo de 2010). "ACTH protege contra la osteonecrosis ósea inducida por glucocorticoides". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (19): 8782–7. Bibcode :2010PNAS..107.8782Z. doi : 10.1073/pnas.0912176107 . PMC 2889316 . PMID  20421485. 
  17. ^ Johnstone R (2003). "Una evolución de sesenta años de la bioquímica en la Universidad McGill" (PDF) . Scientia Canadensis . 27 : 27–84. doi : 10.7202/800458ar . PMID  16116702. Archivado (PDF) desde el original el 17 de noviembre de 2015. Consultado el 16 de noviembre de 2015 .
  18. ^ Collip JB, Anderson E, Thomson DL (12 de agosto de 1933). "La hormona adrenotrópica del lóbulo pituitario anterior". Lancet . 222 (5737): 347–348. doi :10.1016/S0140-6736(00)44463-6.
  19. ^ "ACTH simulada". Time . 12 de diciembre de 1960. Archivado desde el original el 6 de septiembre de 2009.

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