La biliverdina (del latín bilis verde) es un pigmento biliar tetrapirrólico verde y es un producto del catabolismo del hemo . [1] [2] Es el pigmento responsable del color verdoso que a veces se observa en los hematomas . [2]
La biliverdina resulta de la degradación de la fracción hemo de la hemoglobina en los eritrocitos . Los macrófagos descomponen los eritrocitos senescentes y descomponen el hemo en biliverdina junto con hemosiderina , en la que la biliverdina normalmente se reduce rápidamente a bilirrubina libre . [1] [3]
La biliverdina se observa brevemente en algunos hematomas como un color verde. En los hematomas, su descomposición en bilirrubina da lugar a un color amarillento. [2]
Se ha encontrado un exceso de biliverdina en la sangre de personas que padecen enfermedades hepáticas. La ictericia es causada por la acumulación de biliverdina o bilirrubina (o ambas) en el sistema circulatorio y los tejidos. [1] La ictericia en la piel y la esclerótica (la parte blanca de los ojos) es característica de la insuficiencia hepática.
Aunque generalmente se la considera un mero producto de desecho de la descomposición del hemo, cada vez hay más evidencia que sugiere que la biliverdina (y otros pigmentos biliares) tiene un papel fisiológico en los seres humanos. [4] [5]
Los pigmentos biliares como la biliverdina poseen importantes propiedades antimutagénicas y antioxidantes y, por lo tanto, pueden cumplir una función fisiológica útil. [5] Se ha demostrado que la biliverdina y la bilirrubina son potentes eliminadores de radicales hidroperoxilo . [4] [5] También se ha demostrado que inhiben los efectos de los hidrocarburos aromáticos policíclicos , las aminas heterocíclicas y los oxidantes , todos los cuales son mutágenos . Algunos estudios han encontrado que las personas con mayores niveles de concentración de bilirrubina y biliverdina en sus cuerpos tienen una menor frecuencia de cáncer y enfermedad cardiovascular . [4] Se ha sugerido que la biliverdina, así como muchos otros pigmentos tetrapirrólicos, pueden funcionar como un inhibidor de la proteasa del VIH-1 [6], además de tener efectos beneficiosos en el asma [5], aunque se necesitan más investigaciones para confirmar estos resultados. Actualmente no hay implicaciones prácticas para el uso de biliverdina en el tratamiento de ninguna enfermedad.
La biliverdina es un pigmento importante en las cáscaras de los huevos de las aves , especialmente en las cáscaras azules y verdes. Las cáscaras de huevos azules tienen una concentración significativamente mayor de biliverdina que las cáscaras de huevos marrones. [7]
Las investigaciones han demostrado que la biliverdina de las cáscaras de huevo se produce a partir de la glándula de la cáscara, en lugar de a partir de la descomposición de los eritrocitos en el torrente sanguíneo, [ cita requerida ] aunque no hay evidencia de que las fuentes del material no sean tetrapirroles ni hemo libre del plasma sanguíneo. [ aclaración necesaria ] [ cita necesaria ]
Junto con su presencia en las cáscaras de los huevos de las aves, otros estudios también han demostrado que la biliverdina está presente en la sangre azul verdosa de muchos peces marinos, la sangre del gusano cuerno del tabaco , las alas de polillas y mariposas, el suero y los huevos de las ranas y la placenta de los perros. [8] En los perros, esto puede conducir, en casos extremadamente raros, al nacimiento de cachorros con pelaje verde; sin embargo, el color verde se desvanece poco después del nacimiento. [9] En el pez aguja ( Belone belone ) y especies relacionadas, los huesos son de un verde brillante debido a la biliverdina. [ cita requerida ] La coloración verde de muchos saltamontes y larvas de lepidópteros también se debe a la biliverdina. [10]
La biliverdina también está presente en la sangre verde, los músculos, los huesos y el revestimiento mucoso de los eslizones del género Prasinohaema , que se encuentran en Nueva Guinea . No se sabe con certeza si esta presencia de biliverdina es una adaptación ecológica o fisiológica de algún tipo. Se ha sugerido que la acumulación de biliverdina podría disuadir la infección dañina por parásitos de la malaria Plasmodium , aunque no se ha establecido una correlación estadísticamente significativa. [11] La rana camboyana, Chiromantis samkosensis , también exhibe esta característica junto con huesos de color turquesa. [12]
En un complejo con fitocromo bacteriano rediseñado , se ha empleado biliverdina como un cromóforo emisor de IR para imágenes in vivo. [13] [14] A diferencia de las proteínas fluorescentes que forman su cromóforo a través de modificaciones postraduccionales de la cadena polipeptídica , los fitocromos se unen a un ligando externo (en este caso, biliverdina), y la obtención de imágenes exitosa de la primera sonda basada en bacteriofitocromo requirió la adición de la biliverdina exógena. [13] Estudios recientes demostraron que las proteínas fluorescentes basadas en bacteriofitocromo con alta afinidad por la biliverdina se pueden obtener imágenes in vivo utilizando solo el ligando endógeno y, por lo tanto, con la misma facilidad que las proteínas fluorescentes convencionales. [14] El advenimiento de la segunda y posteriores generaciones de sondas basadas en bacteriofitocromo que se unen a la biliverdina debería ampliar las posibilidades de la obtención de imágenes in vivo no invasivas.
Una nueva clase de proteína fluorescente se desarrolló a partir de una ficobiliproteína cianobacteriana ( Trichodesmium erythraeum ) , la α- aloficocianina , y se denominó proteína fluorescente ultra roja pequeña ( smURFP ) en 2016. smURFP autoincorpora autocatalíticamente el cromóforo biliverdina sin la necesidad de una proteína externa , conocida como liasa . [15] Las proteínas fluorescentes derivadas de medusas y corales requieren oxígeno y producen una cantidad estequiométrica de peróxido de hidrógeno tras la formación del cromóforo . [16] smURFP no requiere oxígeno ni produce peróxido de hidrógeno y utiliza el cromóforo biliverdina. smURFP tiene un coeficiente de extinción grande (180.000 M −1 cm −1 ) y un rendimiento cuántico modesto (0,20), lo que lo hace comparable en brillo biofísico a eGFP y aproximadamente dos veces más brillante que la mayoría de las proteínas fluorescentes rojas o rojas lejanas derivadas del coral . Las propiedades espectrales de smURFP son similares a las del tinte orgánico Cy5 . [15]