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MreB

MreB es una proteína que se encuentra en bacterias y que ha sido identificada como homóloga de la actina , como lo indican las similitudes en la estructura terciaria y la conservación de la secuencia de péptidos del sitio activo . La conservación de la estructura de la proteína sugiere la ascendencia común de los elementos del citoesqueleto formados por la actina, que se encuentra en eucariotas , y MreB, que se encuentra en procariotas . [1] De hecho, estudios recientes han encontrado que las proteínas MreB se polimerizan para formar filamentos que son similares a los microfilamentos de actina . Se ha demostrado que forman láminas multicapa que comprenden filamentos entrelazados en diagonal en presencia de ATP o GTP. [2]

MreB junto con MreC y MreD reciben su nombre del operón mre ( grupo de genes de información E ) al que todos pertenecen. [3]

Función

MreB controla el ancho de las bacterias con forma de bastón , como Escherichia coli . Una E. coli mutante que crea proteínas MreB defectuosas será esférica en lugar de con forma de bastón. Además, la mayoría de las bacterias que son naturalmente esféricas no tienen el gen que codifica MreB. Los miembros de Chlamydiota son una notable excepción, ya que estas bacterias utilizan la proteína para la síntesis localizada de peptidoglicano septal. [4] [5] Los procariotas que llevan el gen mreB también pueden tener forma helicoidal . Durante mucho tiempo se ha pensado que MreB forma un filamento helicoidal debajo de la membrana citoplasmática , sin embargo, este modelo ha sido puesto en duda por tres publicaciones recientes que muestran que los filamentos no se pueden ver mediante criotomografía electrónica y que GFP-MreB se puede ver como parches que se mueven alrededor de la circunferencia celular. Se ha demostrado que interactúa con varias proteínas que se ha demostrado que están involucradas en el crecimiento de la longitud (por ejemplo, PBP2 ). Por lo tanto, probablemente dirige la síntesis e inserción de nuevas unidades de construcción de peptidoglicano en la capa de peptidoglicano existente para permitir el crecimiento longitudinal de las bacterias.

Referencias

  1. ^ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (junio de 2015). "La evolución de filamentos de actina compositiva y funcionalmente distintos". Journal of Cell Science . 128 (11): 2009–2019. doi : 10.1242/jcs.165563 . PMID  25788699.
  2. ^ Popp D, Narita A, Maeda K, Fujisawa T, Ghoshdastider U, Iwasa M, et al. (mayo de 2010). "Estructura, organización y dinámica de filamentos en láminas de MreB". The Journal of Biological Chemistry . 285 (21): 15858–15865. doi : 10.1074/jbc.M109.095901 . PMC 2871453 . PMID  20223832. 
  3. ^ Löwe, Jan; Amos, Linda A. (11 de mayo de 2017). Citoesqueletos procariotas: polímeros proteicos filamentosos activos en el citoplasma de células bacterianas y arqueales. Springer. pág. 255. ISBN 978-3-319-53047-5.
  4. ^ Ouellette SP, Karimova G, Subtil A, Ladant D (julio de 2012). "Chlamydia coopta las proteínas determinantes de la forma de bastón MreB y Pbp2 para la división celular". Microbiología molecular . 85 (1): 164–178. doi : 10.1111/j.1365-2958.2012.08100.x . PMID  22624979. S2CID  5568586.
  5. ^ Liechti G, Kuru E, Packiam M, Hsu YP, Tekkam S, Hall E, et al. (mayo de 2016). "Las clamidias patógenas carecen de un sáculo clásico pero sintetizan un anillo de peptidoglicano estrecho en la mitad de la célula, regulado por MreB, para la división celular". PLOS Pathogens . 12 (5): e1005590. doi : 10.1371/journal.ppat.1005590 . PMC 4856321 . PMID  27144308. 

Lectura adicional