Enzima metaloproteasa
ADAMTS13 ( una desintegrina y metaloproteinasa con un motivo de trombospondina tipo 1, miembro 13 ), también conocida como proteasa de escisión del factor von Willebrand ( VWFCP ) , es una enzima metaloproteasa que contiene zinc que escinde el factor von Willebrand (vWf), una proteína grande involucrada en la coagulación sanguínea . Se secreta en la sangre y degrada los multímeros grandes de vWf, disminuyendo su actividad, por lo tanto, ADAMTS13 actúa para reducir la formación de trombos. [5]
Genética
El gen ADAMTS13 se asigna al noveno cromosoma (9q34). [5]
Descubrimiento
Desde 1982 se sabía que la púrpura trombocitopénica trombótica (PTT), una de las anemias hemolíticas microangiopáticas (ver más abajo), se caracterizaba en su forma familiar por la presencia en el plasma de multímeros del factor de von Willebrand (ULVWF) inusualmente grandes. [5]
En 1994, se demostró que el vWF se escindía entre una tirosina en la posición 1605 y una metionina en la 1606 por acción de una enzima metaloproteasa plasmática cuando se exponía a altos niveles de esfuerzo cortante. En 1996, dos grupos de investigación caracterizaron de forma independiente esta enzima. En los dos años siguientes, los mismos dos grupos demostraron que la deficiencia congénita de una proteasa que escinde el vWF estaba asociada con la formación de microtrombos plaquetarios en los vasos sanguíneos pequeños. Además, informaron que los anticuerpos IgG dirigidos contra esta misma enzima causaban PTT en la mayoría de los casos no familiares. [5]
Proteómica
Genómicamente, ADAMTS13 comparte muchas propiedades con la familia ADAMTS de 19 miembros , todas las cuales se caracterizan por un dominio de proteasa (la parte que realiza la hidrólisis de proteínas), un dominio de desintegrina adyacente y uno o más dominios de trombospondina . De hecho, ADAMTS13 tiene ocho dominios de trombospondina. No tiene un dominio transmembrana hidrofóbico y, por lo tanto, no está anclado en la membrana celular. [5]
Papel en la enfermedad
La deficiencia de ADAMTS13 se descubrió originalmente en el síndrome de Upshaw Schulman , la forma familiar recurrente de púrpura trombocitopénica trombótica . En ese momento ya se sospechaba que la PTT también se presentaba en la forma autoinmune , debido a su respuesta a la plasmaféresis y la caracterización de inhibidores de IgG. Desde el descubrimiento de ADAMTS13, se ha demostrado que epítopos específicos en su superficie son el objetivo de anticuerpos inhibidores. [5] [6] [7]
Los niveles bajos de ADAMTS13 también se asocian con un mayor riesgo de trombosis arterial, [8] incluido infarto de miocardio [9] y enfermedad cerebrovascular. [10] [11]
Por último, dado que se ha demostrado que la relación entre la estenosis valvular aórtica y la angiodisplasia se debe a una elevada tensión de cizallamiento ( síndrome de Heyde ), se ha aceptado que una mayor exposición del vWf a ADAMTS13 debido a diversas razones predispondría al sangrado al provocar una mayor degradación del vWf. Este fenómeno se caracteriza por una forma de enfermedad de von Willebrand (tipo 2a). [5]
Véase también
Referencias
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Lectura adicional
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Enlaces externos
- Base de datos en línea MEROPS para peptidasas y sus inhibidores: M12.241
- Herencia mendeliana en línea en el hombre (OMIM): 274150
- Entrada de la base de datos de proteínas secretadas
- Ubicación del genoma humano ADAMTS13 y página de detalles del gen ADAMTS13 en el navegador de genoma de la UCSC .
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : Q76LX8 (Una desintegrina y metaloproteinasa con motivos de trombospondina 13) en el PDBe-KB .