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Hormona adrenocorticotrópica

derivados de proopiomelanocortina

La hormona adrenocorticotrópica ( ACTH ; también adrenocorticotropina , corticotropina ) es una hormona trópica polipeptídica producida y secretada por la glándula pituitaria anterior . [1] También se utiliza como medicamento y agente de diagnóstico . La ACTH es un componente importante del eje hipotalámico-pituitario-suprarrenal y a menudo se produce en respuesta al estrés biológico (junto con su precursora, la hormona liberadora de corticotropina del hipotálamo ). Sus principales efectos son el aumento de la producción y liberación de cortisol y andrógenos por la corteza y la médula de la glándula suprarrenal , respectivamente. La ACTH también está relacionada con el ritmo circadiano en muchos organismos. [2]

La deficiencia de ACTH es un indicador de insuficiencia suprarrenal secundaria (producción suprimida de ACTH debido a un deterioro de la glándula pituitaria o del hipotálamo , cf. hipopituitarismo ) o insuficiencia suprarrenal terciaria (enfermedad del hipotálamo, con una disminución en la liberación de la hormona liberadora de corticotropina). (CRH) ). Por el contrario, los niveles de ACTH crónicamente elevados ocurren en la insuficiencia suprarrenal primaria (p. ej., enfermedad de Addison ) cuando la producción de cortisol en la glándula suprarrenal es crónicamente deficiente. En la enfermedad de Cushing, un tumor hipofisario es la causa de un aumento de ACTH (de la hipófisis anterior) y un exceso de cortisol (hipercortisolismo); esta constelación de signos y síntomas se conoce como síndrome de Cushing .

Producción y regulación

POMC , ACTH y β-lipotropina son secretadas por células corticotrópicas en el lóbulo anterior (o adenohipófisis ) de la glándula pituitaria en respuesta a la hormona liberadora de corticotropina (CRH) liberada por el hipotálamo . [3] La ACTH se sintetiza a partir de pre-pro-opiomelanocortina (pre-POMC). La eliminación del péptido señal durante la traducción produce el polipéptido POMC de 241 aminoácidos , que sufre una serie de modificaciones postraduccionales , como la fosforilación y la glicosilación , antes de que las endopeptidasas lo escindan proteolíticamente para producir varios fragmentos de polipéptido con actividad fisiológica variable. Estos fragmentos incluyen: [4]

Para regular la secreción de ACTH, muchas sustancias secretadas dentro de este eje exhiben una actividad de circuito de retroalimentación lenta/intermedia y rápida. Los glucocorticoides secretados por la corteza suprarrenal inhiben la secreción de CRH por el hipotálamo, lo que a su vez disminuye la secreción de ACTH en la hipófisis anterior. Los glucocorticoides también pueden inhibir las tasas de transcripción del gen POMC y la síntesis de péptidos. Este último es un ejemplo de un ciclo de retroalimentación lento, que funciona en el orden de horas a días, mientras que el primero funciona en el orden de minutos.

Se informa que la vida media de la ACTH en la sangre humana es de entre diez y 30 minutos. [5] [6] [7]

Estructura

La ACTH consta de 39 aminoácidos , los primeros 13 de los cuales (contando desde el extremo N) pueden escindirse para formar la hormona estimulante de los melanocitos α (MSH) (esta estructura común es responsable de la piel excesivamente bronceada en la enfermedad de Addison). . Después de un corto período de tiempo, la ACTH se escinde en α- hormona estimulante de los melanocitos (α-MSH) y CLIP, un péptido con actividad desconocida en humanos.

En el cuerpo humano, el peso total de ACTH es de 4540 unidades de masa atómica (Da). [8]

Función

La ACTH estimula la secreción de hormonas esteroides glucocorticoides de las células de la corteza suprarrenal, especialmente en la zona fasciculada de las glándulas suprarrenales. La ACTH actúa uniéndose a los receptores de ACTH de la superficie celular , que se encuentran principalmente en las células suprarrenocorticales de la corteza suprarrenal . El receptor de ACTH es un receptor acoplado a proteína G que abarca siete membranas . [9] Tras la unión del ligando, el receptor sufre cambios de conformación que estimulan la enzima adenilil ciclasa , lo que conduce a un aumento del AMPc intracelular [10] y la posterior activación de la proteína quinasa A.

La ACTH influye en la secreción de hormonas esteroides mediante mecanismos rápidos a corto plazo que tienen lugar en cuestión de minutos y mediante acciones más lentas a largo plazo. Las acciones rápidas de la ACTH incluyen la estimulación del transporte de colesterol a las mitocondrias donde se encuentra la enzima P450scc . P450scc cataliza el primer paso de la esteroidogénesis que es la escisión de la cadena lateral del colesterol. La ACTH también estimula la captación de lipoproteínas en las células corticales. Esto aumenta la biodisponibilidad del colesterol en las células de la corteza suprarrenal.

Las acciones a largo plazo de la ACTH incluyen la estimulación de la transcripción de los genes que codifican enzimas esteroidogénicas, especialmente P450scc, esteroide 11β-hidroxilasa y sus proteínas de transferencia de electrones asociadas. [10] Este efecto se observa durante varias horas. [10]

Además de las enzimas esteroidogénicas, la ACTH también mejora la transcripción de genes mitocondriales que codifican subunidades de los sistemas de fosforilación oxidativa mitocondrial. [11] Estas acciones son probablemente necesarias para satisfacer las mayores necesidades energéticas de las células suprarrenocorticales estimuladas por la ACTH. [11]

Rangos de referencia para análisis de sangre , que muestran la hormona adrenocorticotrópica (verde a la izquierda) entre las hormonas con menor concentración en sangre

Receptores de ACTH fuera de la glándula suprarrenal.

Como se indicó anteriormente, la ACTH es un producto de escisión de la prohormona proopiomelanocortina (POMC), que también produce otras hormonas, incluida la α-MSH , que estimula la producción de melanina . Una familia de receptores relacionados media las acciones de estas hormonas, el MCR o familia de receptores de melanocortina . Estos principalmente no están asociados con el eje pituitario - suprarrenal . MC2R es el receptor de ACTH . [12]

Si bien tiene una función crucial en la regulación de las glándulas suprarrenales, también se expresa en otras partes del cuerpo, específicamente en el osteoblasto , que es responsable de producir hueso nuevo, un proceso continuo y altamente regulado en los cuerpos de los vertebrados que respiran aire. [13] La expresión funcional de MC2R en el osteoblasto fue descubierta por Isales et al. en 2005. [14] Desde entonces, se ha demostrado que la respuesta de las células formadoras de hueso a la ACTH incluye la producción de VEGF , como ocurre en el suprarrenal. Esta respuesta podría ser importante para mantener la supervivencia de los osteoblastos en algunas condiciones. [15] Si esto es fisiológicamente importante, probablemente funciona en condiciones con señalización de ACTH de período corto o intermitente, ya que con la exposición continua de los osteoblastos a la ACTH, el efecto se perdió en unas pocas horas.

Historia

Mientras trabajaba en su tesis, Evelyn M. Anderson co-descubrió la ACTH con James Bertram Collip y David Landsborough Thomson y, en un artículo publicado en 1933, explicó su función en el cuerpo. [16] [17]

Klaus Hofmann en la Universidad de Pittsburgh creó por primera vez una forma sintética activa de ACTH, que consta de los primeros 23 aminoácidos de la ACTH nativa . [18]

Condiciones asociadas

Ver también

Referencias

  1. ^ Morton IK, Hall JM (6 de diciembre de 2012). Diccionario conciso de agentes farmacológicos: propiedades y sinónimos. Medios de ciencia y negocios de Springer. págs.84–. ISBN 978-94-011-4439-1.
  2. ^ Dibner C, Schibler U, Albrecht U (2010). "El sistema de sincronización circadiana de los mamíferos: organización y coordinación de los relojes centrales y periféricos" (PDF) . Revisión anual de fisiología . 72 : 517–49. doi : 10.1146/annurev-physiol-021909-135821. PMID  20148687.
  3. ^ "Hormona adrenocorticotrópica (ACTH)".
  4. ^ "Precursor de pro-opiomelocortina" . Consultado el 8 de abril de 2013 .
  5. ^ Yalow RS, Glick SM, Roth J, Berson SA (noviembre de 1964). "Radioinmunoensayo de ACTH en plasma humano". La Revista de Endocrinología Clínica y Metabolismo . 24 (11): 1219–25. doi :10.1210/jcem-24-11-1219. PMID  14230021.
  6. ^ Patel K (1993). "Estabilidad de la hormona adrenocorticotrópica (ACTH) y vías de desamidación del residuo de asparaginilo en segmentos de hexapéptidos". Estabilidad y caracterización de fármacos proteicos y peptídicos . Biotecnología farmacéutica. vol. 5. págs. 201-20. doi :10.1007/978-1-4899-1236-7_6. ISBN 978-1-4899-1238-1. PMID  8019694.
  7. ^ Veldhuis JD, Iranmanesh A, Naftolowitz D, Tatham N, Cassidy F, Carroll BJ (noviembre de 2001). "Dinámica secretora de corticotropina en humanos con baja retroalimentación de glucocorticoides". La Revista de Endocrinología Clínica y Metabolismo . 86 (11): 5554–63. doi : 10.1210/jcem.86.11.8046 . PMID  11701735.
  8. ^ PROOPIOMELANOCORTINA; NCBI --> POMC Consultado el 28 de septiembre de 2009.
  9. ^ Raikhinstein M, Zohar M, Hanukoglu I (febrero de 1994). "Clonación de ADNc y análisis de secuencia del receptor de la hormona adrenocorticotrópica bovina (ACTH)". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Investigación de células moleculares . 1220 (3): 329–32. doi :10.1016/0167-4889(94)90157-0. PMID  8305507.
  10. ^ abc Hanukoglu I, Feuchtwanger R, Hanukoglu A (noviembre de 1990). "Mecanismo de inducción de corticotropina y AMPc de las enzimas del sistema citocromo P450 mitocondrial en células de la corteza suprarrenal" (PDF) . La Revista de Química Biológica . 265 (33): 20602–8. doi : 10.1016/S0021-9258(17)30545-8 . PMID  2173715.
  11. ^ ab Raikhinstein M, Hanukoglu I (noviembre de 1993). "ARN codificados por el genoma mitocondrial: regulación diferencial por corticotropina en células adrenocorticales bovinas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 90 (22): 10509–13. Código bibliográfico : 1993PNAS...9010509R. doi : 10.1073/pnas.90.22.10509 . PMC 47806 . PMID  7504267. 
  12. ^ Slominski A, Tobin DJ, Shibahara S, Wortsman J (2004). "Pigmentación de melanina en piel de mamíferos y su regulación hormonal". Revisiones fisiológicas . 84 (4): 1155-1228. doi :10.1152/physrev.00044.2003. PMID  15383650.
  13. ^ Isleles CM, Zaidi M, Blair HC (marzo de 2010). "La ACTH es un nuevo regulador de la masa ósea". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 1192 (1): 110–6. Código Bib : 2010NYASA1192..110I. doi :10.1111/j.1749-6632.2009.05231.x. PMID  20392225. S2CID  24378203.
  14. ^ Zhong Q, Sridhar S, Ruan L, Ding KH, Xie D, Insogna K, et al. (mayo de 2005). "En las células óseas se expresan múltiples receptores de melanocortina". Hueso . 36 (5): 820–31. doi :10.1016/j.bone.2005.01.020. PMID  15804492.
  15. ^ Zaidi M, Sun L, Robinson LJ, Tourkova IL, Liu L, Wang Y, et al. (mayo de 2010). "La ACTH protege contra la osteonecrosis ósea inducida por glucocorticoides". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (19): 8782–7. Código Bib : 2010PNAS..107.8782Z. doi : 10.1073/pnas.0912176107 . PMC 2889316 . PMID  20421485. 
  16. ^ Johnstone R (2003). "Una evolución de la bioquímica durante sesenta años en la Universidad McGill" (PDF) . Scientia Canadensis . 27 : 27–84. doi : 10.7202/800458ar . PMID  16116702.
  17. ^ Collip JB, Anderson E, Thomson DL (12 de agosto de 1933). "La hormona adrenotrópica del lóbulo anterior de la hipófisis". Lanceta . 222 (5737): 347–348. doi :10.1016/S0140-6736(00)44463-6.
  18. ^ "ACTH simulada". Tiempo . 12 de diciembre de 1960. Archivado desde el original el 6 de septiembre de 2009.

enlaces externos