El citocromo f es la subunidad más grande del complejo citocromo b 6 f (plastoquinol-plastocianina reductasa; EC 1.10.99.1). En su estructura y funciones, el complejo citocromo b6f tiene una gran analogía con el complejo citocromo bc1 de las mitocondrias y las bacterias púrpuras fotosintéticas. El citocromo f (cyt f) desempeña un papel análogo al del citocromo c1, a pesar de sus diferentes estructuras . [1]
Se ha determinado la estructura 3D del citocromo f de Brassica rapa ( nabo ). [2] El segmento del lado del lumen del citocromo f incluye dos dominios estructurales : uno pequeño sobre uno más grande que, a su vez, está encima de la unión al dominio de la membrana. El dominio grande consta de un sándwich beta antiparalelo y un péptido corto de unión al hemo, que forman una estructura de tres capas . El dominio pequeño se inserta entre las cadenas beta F y G del dominio grande y es un dominio completamente beta. El hemo se encuentra entre dos hélices cortas en el extremo N del citocromo f. Dentro de la segunda hélice se encuentra el motivo de secuencia para los citocromos de tipo c, CxxCH (residuos 21-25), que está unido covalentemente al hemo a través de enlaces tioéter a Cys-21 y Cys-24. His-25 es el quinto ligando de hierro del hemo . El sexto ligando de hierro hemo es el grupo alfa-amino de Tyr-1 en la primera hélice. [2] Cyt f tiene una red interna de moléculas de agua que pueden funcionar como un cable de protones. [2] La cadena de agua parece ser una característica conservada de Cyt f.