stringtranslate.com

Acuaporina

Las acuaporinas , también llamadas canales de agua , son proteínas de canal de una familia más grande de proteínas intrínsecas principales que forman poros en la membrana de las células biológicas , facilitando principalmente el transporte de agua entre células . [1] Las membranas celulares de una variedad de diferentes bacterias , hongos , células animales y vegetales contienen acuaporinas a través de las cuales el agua puede fluir más rápidamente dentro y fuera de la célula que difundiéndose a través de la bicapa de fosfolípidos . [2] Las acuaporinas tienen seis dominios helicoidales alfa que abarcan la membrana con terminales carboxílicos y amino en el lado citoplasmático. Dos bucles hidrófobos contienen asparagina - prolina - alanina conservada ("motivo NPA") que forman un barril que rodea una región central similar a un poro que contiene densidad proteica adicional. [3] Debido a que las acuaporinas generalmente están siempre abiertas y prevalecen en casi todos los tipos de células, esto conduce a una idea errónea de que el agua pasa fácilmente a través de la membrana celular a favor de su gradiente de concentración. El agua puede atravesar la membrana celular por difusión simple , por ser una molécula pequeña, y por ósmosis , en los casos en que la concentración de agua en el exterior de la célula es mayor que en el interior. Sin embargo, al ser el agua una molécula polar , este proceso de difusión simple es relativamente lento, y en los tejidos con alta permeabilidad al agua la mayor parte del agua pasa a través de la acuaporina. [4] [5]

El Premio Nobel de Química de 2003 fue otorgado conjuntamente a Peter Agre por el descubrimiento de las acuaporinas [6] y a Roderick MacKinnon por su trabajo sobre la estructura y el mecanismo de los canales de potasio . [7]

Los defectos genéticos que involucran genes de acuaporina se han asociado con varias enfermedades humanas, incluidas la diabetes insípida nefrogénica y la neuromielitis óptica . [8] [9] [10] [11]

Historia

El mecanismo de transporte de agua facilitado y la probable existencia de poros de agua ha atraído a los investigadores desde 1957. [12] En la mayoría de las células, el agua entra y sale por ósmosis a través del componente lipídico de las membranas celulares. Debido a la permeabilidad al agua relativamente alta de algunas células epiteliales , se sospechó durante mucho tiempo que debía existir algún mecanismo adicional para el transporte de agua a través de las membranas. Solomon y sus colaboradores realizaron un trabajo pionero sobre la permeabilidad del agua a través de la membrana celular a fines de la década de 1950. [13] [14] A mediados de la década de 1960, una hipótesis alternativa (el "modelo de partición-difusión") buscó establecer que las moléculas de agua se dividían entre la fase acuosa y la fase lipídica y luego se difundían a través de la membrana, cruzándola hasta la siguiente interfase donde dejaban el lípido y regresaban a una fase acuosa. [15] [16] Los estudios de Parisi, Edelman, Carvounis et al. acentuaron no solo la importancia de la presencia de canales de agua, sino también la posibilidad de regular sus propiedades de permeabilidad. [17] [18] [19] En 1990, los experimentos de Verkman demostraron la expresión funcional de los canales de agua, lo que indica que los canales de agua son efectivamente proteínas. [20] [21]

Descubrimiento

No fue hasta 1992 que Peter Agre , de la Universidad Johns Hopkins , informó sobre la primera acuaporina, "aquaporin-1" (originalmente conocida como CHIP 28) . [22] En 1999, junto con otros equipos de investigación, Agre informó sobre las primeras imágenes de alta resolución de la estructura tridimensional de una acuaporina, concretamente, la acuaporina-1. [23] Estudios posteriores que utilizaron simulaciones de supercomputadoras identificaron la vía del agua a medida que se movía a través del canal y demostraron cómo un poro puede permitir que el agua pase sin el paso de pequeños solutos. [24] La investigación pionera y el posterior descubrimiento de los canales de agua por parte de Agre y sus colegas le valieron a Agre el Premio Nobel de Química en 2003. [7] Agre dijo que descubrió las acuaporinas "por casualidad". Había estado estudiando los antígenos del grupo sanguíneo Rh y había aislado la molécula Rh, pero seguía apareciendo una segunda molécula, de 28 kilodaltons de tamaño (y por lo tanto llamada 28K). En un principio pensaron que se trataba de un fragmento de la molécula Rh, o de un contaminante, pero resultó ser un nuevo tipo de molécula con una función desconocida. Estaba presente en estructuras como los túbulos renales y los glóbulos rojos, y relacionada con proteínas de diversos orígenes, como en el cerebro de la mosca de la fruta , en las bacterias, en el cristalino del ojo y en el tejido vegetal. [23]

Sin embargo, el primer informe sobre el transporte de agua mediado por proteínas a través de las membranas fue realizado por Gheorghe Benga y otros en 1986, antes de la primera publicación de Agre sobre el tema. [25] [26] Esto condujo a una controversia de que el trabajo de Benga no había sido adecuadamente reconocido ni por Agre ni por el Comité del Premio Nobel. [27]

Función

Ilustración de la molécula de acuaporina

Las acuaporinas son "el sistema de tuberías de las células". El agua se desplaza a través de las células de forma organizada, más rápidamente en los tejidos que tienen canales de agua de acuaporinas. [28] Durante muchos años, los científicos supusieron que el agua se filtraba a través de la membrana celular, y en cierta medida lo hace. Sin embargo, esto no explicaba cómo el agua podía desplazarse tan rápidamente a través de algunas células. [28]

Las acuaporinas conducen selectivamente las moléculas de agua dentro y fuera de la célula, al tiempo que impiden el paso de iones y otros solutos . También conocidas como canales de agua, las acuaporinas son proteínas integrales de los poros de la membrana. Algunas de ellas, conocidas como acuagliceroporinas , también transportan otras pequeñas moléculas disueltas sin carga, como amoníaco, CO 2 , glicerol y urea. Por ejemplo, el canal de acuaporina 3 tiene un ancho de poro de 8-10 Ångströms y permite el paso de moléculas hidrófilas que varían entre 150 y 200 Da . Sin embargo, los poros de agua bloquean completamente los iones, incluidos los protones , esenciales para conservar la diferencia de potencial electroquímico de la membrana . [29]

Las moléculas de agua atraviesan el poro del canal en fila india. La presencia de canales de agua aumenta la permeabilidad de la membrana al agua. Estos también son esenciales para el sistema de transporte de agua en las plantas [30] y la tolerancia a la sequía y al estrés salino. [31]

Estructura

Diagrama esquemático de la estructura 2D de la acuaporina 1 ( AQP1 ) que representa las seis hélices alfa transmembrana y las cinco regiones de bucle interhelicoidal AE
La estructura 3D de la acuaporina Z resalta el canal de agua con forma de "reloj de arena" que corta el centro de la proteína.

Las proteínas acuaporinas están compuestas por un haz de seis hélices α transmembrana . Están incrustadas en la membrana celular. Los extremos amino y carboxilo miran hacia el interior de la célula. Las mitades amino y carboxilo se parecen entre sí, aparentemente repitiendo un patrón de nucleótidos. Esto puede haber sido creado por la duplicación de un gen que anteriormente tenía la mitad del tamaño. Entre las hélices hay cinco regiones (A – E) que forman un bucle dentro o fuera de la membrana celular, dos de ellas hidrófobas (B, E), con un patrón de asparagina-prolina-alanina ("motivo NPA"). Crean una forma distintiva de reloj de arena, haciendo que el canal de agua se estreche en el medio y se ensanche en cada extremo. [29] [32]

Otro lugar aún más estrecho en el canal AQP1 es el "filtro de selectividad ar/R", un grupo de aminoácidos que permite que la acuaporina deje pasar o bloquee selectivamente el paso de diferentes moléculas. [33]

Las acuaporinas forman grupos de cuatro partes (tetrámeros) en la membrana celular, y cada uno de los cuatro monómeros actúa como un canal de agua. Las distintas acuaporinas tienen canales de agua de distintos tamaños; los tipos más pequeños solo permiten el paso del agua. [29]

Los perfiles de rayos X muestran que las acuaporinas tienen dos entradas cónicas. Esta forma de reloj de arena podría ser el resultado de un proceso de selección natural hacia una permeabilidad óptima. [34] Se ha demostrado que las entradas cónicas con un ángulo de apertura adecuado pueden, de hecho, proporcionar un gran aumento de la permeabilidad del canal hidrodinámico. [34]

Motivo del NPA

Los canales de acuaporina aparecen en las simulaciones para permitir que solo pase el agua, ya que las moléculas se colocan en fila india. Guiado por el campo eléctrico local de la acuaporina, el oxígeno en cada molécula de agua mira hacia adelante cuando entra, gira a mitad de camino y sale con el oxígeno mirando hacia atrás. [35] La disposición de los potenciales electrostáticos opuestos en las dos mitades del canal impide el flujo de protones pero permite que el agua pase libremente. [36]

Filtro de selectividad ar/R

Representación esquemática del movimiento del agua a través del estrecho filtro de selectividad del canal de acuaporina.

El filtro de selectividad aromático/ arginina o "ar/R" es un conjunto de aminoácidos que ayudan a unirse a las moléculas de agua y excluyen otras moléculas que puedan intentar entrar en el poro. Es el mecanismo por el cual la acuaporina es capaz de unirse selectivamente a las moléculas de agua y así permitirles pasar, y evitar que otras moléculas entren. El filtro ar/R está formado por dos grupos de aminoácidos de las hélices B (HB) y E (HE) y dos grupos del bucle E (LE1, LE2), de los dos lados del motivo NPA. Su posición habitual es 8 Å en el lado exterior del motivo NPA; es típicamente la parte más estrecha del canal. Su estrechez debilita los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua, lo que permite que las argininas, que llevan una carga positiva, interactúen con las moléculas de agua y filtren los protones indeseables. [37]

Distribución taxonómica

En los mamíferos

Se conocen trece tipos de acuaporinas en los mamíferos; seis de ellas se encuentran en el riñón, [38] pero se sospecha la existencia de muchas más. Las acuaporinas más estudiadas se comparan en la siguiente tabla:

En las plantas

En las plantas, el agua se absorbe del suelo a través de las raíces, donde pasa desde la corteza a los tejidos vasculares. Hay tres rutas para que el agua fluya en estos tejidos, conocidas como las vías apoplástica, simplástica y transcelular. Específicamente, las acuaporinas se encuentran en la membrana vacuolar, además de la membrana plasmática de las plantas; la vía transcelular implica el transporte de agua a través de las membranas plasmática y vacuolar. [41] Cuando las raíces de las plantas se exponen al cloruro de mercurio , que se sabe que inhibe las acuaporinas, el flujo de agua se reduce en gran medida mientras que el flujo de iones no, lo que respalda la opinión de que existe un mecanismo para el transporte de agua independiente del transporte de iones: las acuaporinas. [42] Las acuaporinas pueden desempeñar un papel importante en el crecimiento de la extensión al permitir una afluencia de agua en las células en expansión, un proceso necesario para sostener el desarrollo de la planta. [41] Las acuaporinas de las plantas son importantes para la nutrición mineral y la desintoxicación de iones; ambos son esenciales para la homeostasis de minerales como el boro. [43]

Las acuaporinas en las plantas se dividen en cuatro subfamilias o grupos homólogos principales: [44]

Estas cinco subfamilias se han dividido posteriormente en subgrupos evolutivos más pequeños en función de su secuencia de ADN. Las PIP se agrupan en dos subgrupos, PIP1 y PIP2, mientras que las TIP se agrupan en cinco subgrupos, TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 y TIP5. Cada subgrupo se divide a su vez en isoformas , por ejemplo, PIP1;1, PIP1;2. Como la nomenclatura de las isoformas se basa históricamente en parámetros funcionales en lugar de evolutivos, han surgido varias propuestas novedosas sobre las acuaporinas de las plantas con el estudio de las relaciones evolutivas entre las diferentes acuaporinas. [49] Dentro de la variada selección de isoformas de acuaporina en las plantas, también hay patrones únicos de expresión específica de células y tejidos. [41]

Cuando las acuaporinas de las plantas se silencian, la conductancia hidráulica y la fotosíntesis de la hoja disminuyen. [50] Cuando se produce la compuerta de las acuaporinas de las plantas, se detiene el flujo de agua a través del poro de la proteína. Esto puede suceder por varias razones, por ejemplo, cuando la planta contiene bajas cantidades de agua celular debido a la sequía. [51] La compuerta de una acuaporina se lleva a cabo mediante una interacción entre un mecanismo de compuerta y la acuaporina, que provoca un cambio 3D en la proteína de modo que bloquea el poro y, por lo tanto, impide el flujo de agua a través del poro. En las plantas, existen al menos dos formas de compuerta de las acuaporinas: la compuerta por la desfosforilación de ciertos residuos de serina, en respuesta a la sequía, y la protonación de residuos específicos de histidina , en respuesta a las inundaciones. La fosforilación de una acuaporina está involucrada en la apertura y cierre de los pétalos en respuesta a la temperatura. [52] [53]

En heterocontos

Se han encontrado acuaporinas específicas llamadas Proteínas Intrínsecas Grandes (LIP) [54] en Heterokonts , incluidas las diatomeas y las algas pardas . Las LIP contienen un motivo NPM en lugar del segundo motivo NPA conservado típico de la mayoría de las MIP.

En otros organismos

Se han descubierto acuaporinas en los hongos Saccharomyces cerevisiae (levadura), Dictyostelium , Candida y Ustilago y en los protozoos Trypanosoma y Plasmodium . [30]

Importancia clínica

Se han identificado dos ejemplos claros de enfermedades resultantes de mutaciones en las acuaporinas: las mutaciones en el gen de la acuaporina-2 causan diabetes insípida nefrogénica hereditaria en humanos, [9] mientras que los ratones homocigotos para mutaciones inactivadoras en el gen de la acuaporina-0 desarrollan cataratas congénitas . [55] Se ha identificado un pequeño número de personas con deficiencia grave o total de acuaporina-1. En general, son saludables, pero presentan un defecto en la capacidad de concentrar solutos en la orina y de conservar agua cuando se les priva de agua potable. [56] [57] Los ratones con deleciones dirigidas en la acuaporina-1 también presentan una deficiencia en la conservación del agua debido a una incapacidad para concentrar solutos en la médula renal por multiplicación en contracorriente . [58] Las acuaporinas desempeñan un papel clave en las formas adquiridas de diabetes insípida nefrogénica , trastornos que provocan un aumento de la producción de orina. [59] La acuaporina 2 está regulada por la vasopresina que, cuando se une al receptor de la superficie celular, activa la vía de señalización del AMPc. Esto da como resultado vesículas que contienen acuaporina-2 para aumentar la absorción de agua y regresar a la circulación. La mutación del receptor de vasopresina acuaporina 2 es una causa de diabetes insípida adquirida. En ratas, la diabetes insípida nefrogénica adquirida puede ser causada por una regulación deficiente de la acuaporina-2 debido a la administración de sales de litio , bajas concentraciones de potasio en la sangre ( hipocalemia ) y altas concentraciones de calcio en la sangre ( hipercalcemia ). [60] [61] [62] Las reacciones autoinmunes contra la acuaporina 4 en humanos producen la enfermedad de Devic . [8] Si la acuaporina pudiera manipularse, eso podría resolver potencialmente problemas médicos como la retención de líquidos en la enfermedad cardíaca y el edema cerebral después de un accidente cerebrovascular. [28]

Referencias

  1. ^ Agre P (2006). "Los canales de agua de las acuaporinas". Proc Am Thorac Soc . 3 (1): 5–13. doi :10.1513/pats.200510-109JH. PMC  2658677 . PMID  16493146.
  2. ^ Cooper G (2009). La célula: un enfoque molecular . Washington, DC: ASM PRESS. pág. 544. ISBN 978-0-87893-300-6.
  3. ^ Verkman, AS (enero de 2000). "Estructura y función de los canales de agua de las acuaporinas". Am J Physiol Renal Physiol . 278 (1): F13-28. doi :10.1152/ajprenal.2000.278.1.F13. PMID  10644652.
  4. ^ Cooper, Geoffrey (2000). The Cell (2.ª ed.). MA: Sinauer Associates . Consultado el 23 de abril de 2020 .
  5. ^ Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence (2000). Biología celular molecular (4.ª ed.). Nueva York: WH Freeman. ISBN 9781464183393. Recuperado el 20 de mayo de 2020 .
  6. ^ Knepper MA, Nielsen S (2004). "Peter Agre, Premio Nobel de Química 2003". J. Am. Soc. Nephrol . 15 (4): 1093–5. doi : 10.1097/01.ASN.0000118814.47663.7D . PMID  15034115.
  7. ^ ab "El Premio Nobel de Química 2003". Fundación Nobel . Consultado el 23 de enero de 2008 .
  8. ^ ab Lennon VA, Kryzer TJ, Pittock SJ, Verkman AS, Hinson SR (2005). "El marcador IgG de la esclerosis múltiple óptico-espinal se une al canal de agua de la acuaporina-4". J. Exp. Med . 202 (4): 473–7. doi :10.1084/jem.20050304. PMC 2212860 . PMID  16087714. 
  9. ^ ab Bichet DG (2006). "Diabetes insípida nefrogénica" (PDF) . Adv Chronic Kidney Dis . 13 (2): 96–104. doi :10.1053/j.ackd.2006.01.006. PMID  16580609. Archivado desde el original (PDF) el 18 de julio de 2018.
  10. ^ Agre P, Kozono D (2003). "Canales de agua de acuaporina: mecanismos moleculares para enfermedades humanas". FEBS Lett . 555 (1): 72–8. doi : 10.1016/S0014-5793(03)01083-4 . PMID  14630322. S2CID  35406097.
  11. ^ Schrier RW (2007). "Trastornos de la homeostasis del agua relacionados con las acuaporinas". Drug News Perspect . 20 (7): 447–53. doi :10.1358/dnp.2007.20.7.1138161. PMID  17992267.
  12. ^ Parisi M, Dorr RA, Ozu M, Toriano R (diciembre de 2007). "De los poros de la membrana a las acuaporinas: 50 años midiendo los flujos de agua". J Biol Phys . 33 (5–6): 331–43. doi :10.1007/s10867-008-9064-5. PMC 2565768 . PMID  19669522. 
  13. ^ Paganelli CV, Solomon AK (noviembre de 1957). "La tasa de intercambio de agua tritiada a través de la membrana de los glóbulos rojos humanos". J. Gen. Physiol . 41 (2): 259–77. doi :10.1085/jgp.41.2.259. PMC 2194835 . PMID  13475690. 
  14. ^ Goldstein DA; Solomon AK (1960-09-01). "Determinación del radio de poro equivalente para glóbulos rojos humanos mediante medición de la presión osmótica". The Journal of General Physiology . 44 (1): 1–17. doi :10.1085/jgp.44.1.1. PMC 2195086 . PMID  13706631. 
  15. ^ Dainty, J.; House, CR (1 de julio de 1966). "Un examen de la evidencia de poros de membrana en la piel de rana". The Journal of Physiology . 185 (1): 172–184. doi :10.1113/jphysiol.1966.sp007979. PMC 1395865 . PMID  5965891. 
  16. ^ Hanai T, Haydon DA (1966-08-01). "La permeabilidad al agua de las membranas lipídicas bimoleculares". Journal of Theoretical Biology . 11 (3): 370–382. Bibcode :1966JThBi..11..370H. doi :10.1016/0022-5193(66)90099-3. PMID  5967438.
  17. ^ Parisi M, Bourguet J (1 de enero de 1984). "Efectos de la acidificación celular en los agregados de partículas intramembrana inducidos por ADH". American Journal of Physiology. Fisiología celular . 246 (1): C157–C159. doi :10.1152/ajpcell.1984.246.1.c157. ISSN  0363-6143. PMID  6320654.
  18. ^ Edelman, Isidore S. (25 de mayo de 1965). "Dependencia de los iones hidrógeno de la acción antidiurética de la vasopresina, la oxitocina y la desaminooxitocina". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biofísica, incluida la fotosíntesis . 102 (1): 185–197. doi :10.1016/0926-6585(65)90212-8. PMID  5833400 – vía Elsevier Science Direct.
  19. ^ Carvounis CP, Levine SD, Hays RM (1979-05-01). "Dependencia del pH del transporte de agua y solutos en la vejiga urinaria del sapo". Kidney International . 15 (5): 513–519. doi : 10.1038/ki.1979.66 . ISSN  0085-2538. PMID  39188.
  20. ^ Zhang, RB; Logee, KA; Verkman, AS (15 de septiembre de 1990). "Expresión de la codificación de ARNm para canales de agua de riñón y glóbulos rojos en ovocitos de Xenopus". Revista de química biológica . 265 (26): 15375–15378. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55405-3 . ISSN  0021-9258. PMID  2394728.
  21. ^ Zhang, R; Alper, SL; Thorens, B; Verkman, AS (1991-11-01). "Evidencia de la expresión de ovocitos de que el canal de agua de los eritrocitos es distinto de la banda 3 y del transportador de glucosa". Journal of Clinical Investigation . 88 (5): 1553–1558. doi :10.1172/JCI115466. PMC 295670 . PMID  1939644. 
  22. ^ Agre P, Preston GM, Smith BL, Jung JS, Raina S, Moon C, Guggino WB, Nielsen S (1 de octubre de 1993). "Aquaporin CHIP: el canal de agua molecular arquetípico". Am. J. Physiol . 265 (4 Pt 2): F463–76. doi :10.1152/ajprenal.1993.265.4.F463. PMID  7694481. S2CID  2685263.
  23. ^ ab Mitsuoka K, Murata K, Walz T, Hirai T, Agre P, Heymann JB, Engel A, Fujiyoshi Y (1999). "La estructura de la acuaporina-1 con una resolución de 4,5 A revela hélices alfa cortas en el centro del monómero". J. Struct. Biol . 128 (1): 34–43. doi :10.1006/jsbi.1999.4177. PMID  10600556. S2CID  1076256.
  24. ^ de Groot BL, Grubmüller H (2005). "La dinámica y la energética de la permeación de agua y la exclusión de protones en acuaporinas". Curr. Opin. Struct. Biol . 15 (2): 176–83. doi :10.1016/j.sbi.2005.02.003. hdl : 11858/00-001M-0000-0012-E99D-E . PMID  15837176.
  25. ^ Benga G, Popescu O, Pop VI, Holmes RP (1986). "Unión de p-(cloromercuri)bencenosulfonato por proteínas de membrana e inhibición del transporte de agua en eritrocitos humanos". Bioquímica . 25 (7): 1535–8. doi :10.1021/bi00355a011. PMID  3011064.
  26. ^ Kuchel PW (2006). "La historia del descubrimiento de las acuaporinas: evolución convergente de ideas, pero ¿quién llegó primero?". Cell. Mol. Biol. (Noisy-le-Grand) . 52 (7): 2–5. PMID  17543213.
  27. ^ Benga, G. "Gheorghe Benga". Ad Astra - Proyecto en línea para la comunidad científica rumana. Archivado desde el original el 25 de diciembre de 2007. Consultado el 5 de abril de 2008 .
  28. ^ abc Una conversación con Peter Agre: Cómo utilizar un papel de liderazgo para ponerle un rostro humano a la ciencia, por Claudia Dreifus , New York Times, 26 de enero de 2009
  29. ^ abc Gonen T, Walz T (2006). "La estructura de las acuaporinas". Q. Rev. Biophys . 39 (4): 361–96. doi :10.1017/S0033583506004458. PMID  17156589. S2CID  40235608.
  30. ^ ab Kruse E, Uehlein N, Kaldenhoff R (2006). "Las acuaporinas". Genome Biol . 7 (2): 206. doi : 10.1186/gb-2006-7-2-206 . PMC 1431727. PMID  16522221 . 
  31. ^ Xu Y, et al. (2014). "Un gen de acuaporina del banano". BMC Plant Biology . 14 (1): 59. doi : 10.1186/1471-2229-14-59 . PMC 4015420 . PMID  24606771. 
  32. ^ Fu D, Lu M (2007). "La base estructural de la permeación de agua y la exclusión de protones en acuaporinas (Revisión)". Biología molecular de membranas . 24 (5–6): 366–74. doi :10.1080/09687680701446965. PMID  17710641. S2CID  343461.
  33. ^ Sui, Haixin; Han, Bong-Gyoon; Lee, John K.; Walian, Peter; Jap, Bing K. (2001). "Base estructural del transporte específico del agua a través del canal de agua AQP1". Nature . 414 (6866): 872–878. doi :10.1038/414872a. PMID  11780053.
  34. ^ ab Gravelle S, Joly L, Detcheverry F, Ybert C, Cottin-Bizonne C, Bocquet L (2013). "Optimización de la permeabilidad al agua a través de la forma de reloj de arena de las acuaporinas". PNAS . 110 (41): 16367–16372. arXiv : 1310.4309 . Bibcode :2013PNAS..11016367G. doi : 10.1073/pnas.1306447110 . PMC 3799357 . PMID  24067650. 
  35. ^ de Groot BL, Grubmüller H (2001). "Permeacia de agua a través de membranas biológicas: mecanismo y dinámica de la acuaporina-1 y GlpF". Science . 294 (5550): 2353–2357. Bibcode :2001Sci...294.2353D. doi :10.1126/science.1062459. hdl : 11858/00-001M-0000-0014-61AF-6 . PMID  11743202. S2CID  446498.
  36. ^ Tajkhorshid E, Nollert P, Jensen MØ, Miercke LJ, O'Connell J, Stroud RM, Schulten K (2002). "Control de la selectividad de la familia de canales de agua de acuaporina mediante ajuste de orientación global". Science . 296 (5567): 525–30. Bibcode :2002Sci...296..525T. doi :10.1126/science.1067778. PMID  11964478. S2CID  22410850.
  37. ^ Sui H, Han BG, Lee JK, Walian P, Jap BK (2001). "Base estructural del transporte específico del agua a través del canal de agua AQP1". Nature . 414 (6866): 872–878. doi :10.1038/414872a. PMID  11780053. S2CID  4315108.
  38. ^ Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). "Acuaporinas en el riñón: de las moléculas a la medicina". Physiol. Rev. 82 ( 1): 205–44. doi :10.1152/physrev.00024.2001. PMID  11773613.
  39. ^ ab A menos que se especifique lo contrario en los cuadros de la tabla, la referencia es: Walter F. Boron (2005). Fisiología médica: un enfoque celular y molecular . Elsevier/Saunders. ISBN 978-1-4160-2328-9.Página 842
  40. ^ Sands JM (2012). "Aquaporin 2: Not Just for Moving Water" (Acuaporina 2: no solo para agua en movimiento). Revista de la Sociedad Americana de Nefrología . 23 (9): 1443–1444. doi :10.1681/ASN.2012060613. PMC 3431422 . PMID  22797179. 
  41. ^ abc Johansson, I; Karlsson, M; Johanson, U; Larsson, C; Kjellbom, P (1 de mayo de 2000). "El papel de las acuaporinas en el equilibrio hídrico celular y de toda la planta". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranas . 1465 (1–2): 324–342. doi : 10.1016/S0005-2736(00)00147-4 . PMID  10748263.
  42. ^ Chaumont, F; Tyerman, SD (1 de abril de 2014). "Acuaporinas: canales altamente regulados que controlan las relaciones hídricas de las plantas". Fisiología vegetal . 164 (4): 1600–1618. doi :10.1104/pp.113.233791. PMC 3982727 . PMID  24449709. 
  43. ^ Porcel, Rosa; Bustamante, Antonio; Ros, Roc; Serrano, Ramón; Mulet Salort, José M. (2018). "BvCOLD1: una nueva acuaporina de la remolacha azucarera (Beta vulgaris L.) implicada en la homeostasis del boro y el estrés abiótico". Planta, célula y medio ambiente . 41 (12): 2844–2857. doi :10.1111/pce.13416. hdl : 10251/145984 . PMID  30103284. S2CID  51974856.
  44. ^ Kaldenhoff R , Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). "Caracterización de acuaporinas vegetales". Osmosensing and Osmosignaling . Métodos en enzimología. Vol. 428. págs. 505–31. doi :10.1016/S0076-6879(07)28028-0. ISBN 978-0-12-373921-6. Número de identificación personal  17875436.
  45. ^ Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). "Canales de agua en la membrana plasmática de la planta clonados por inmunoselección a partir de un sistema de expresión de mamíferos". Plant J . 6 (2): 187–99. doi : 10.1046/j.1365-313X.1994.6020187.x . PMID  7920711.
  46. ^ Maeshima M (2001). "TRANSPORTADORES DE TONOPLAST: Organización y función". Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol . 52 (1): 469–497. doi :10.1146/annurev.arplant.52.1.469. PMID  11337406.
  47. ^ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). "La estructura, función y regulación de la familia de proteínas intrínsecas de tipo nodulina 26 de las acuagliceroporinas vegetales". Biochim. Biophys. Acta . 1758 (8): 1165–75. doi : 10.1016/j.bbamem.2006.03.024 . PMID  16716251.
  48. ^ Johanson U, Gustavsson S (2002). "Una nueva subfamilia de proteínas intrínsecas importantes en plantas". Mol. Biol. Evol . 19 (4): 456–61. doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a004101 . PMID  11919287.
  49. ^ Johanson, Urban; Karlsson, Maria; Johansson, Ingela; Gustavsson, Sofia; Sjövall, Sara; Fraysse, Laure; Weig, Alfons R.; Kjellbom, Per (2001). "El conjunto completo de genes que codifican las principales proteínas intrínsecas en Arabidopsis proporciona un marco para una nueva nomenclatura para las principales proteínas intrínsecas en plantas". Fisiología vegetal . 126 (4): 1358–1369. doi :10.1104/pp.126.4.1358. PMC 117137 . PMID  11500536. 
  50. ^ Sade, N; Shatil-Cohen, A; Attia, Z; Maurel, C; Boursiac, Y; Kelly, G; Granot, D; Yaaran, A; Lerner, S (1 de noviembre de 2014). "El papel de las acuaporinas de la membrana plasmática en la regulación del continuo vaina-mesófilo del haz y la hidráulica de las hojas". Fisiología vegetal . 166 (3): 1609–1620. doi :10.1104/pp.114.248633. PMC 4226360 . PMID  25266632. 
  51. ^ Kaldenhoff R , Fischer M (2006). "Acuaporinas en plantas". Acta Physiol (Oxf) . 187 (1–2): 169–76. doi :10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. PMID  16734753. S2CID  35656554.
  52. ^ Azad AK, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H (2004). "La fosforilación de la acuaporina de la membrana plasmática regula la apertura dependiente de la temperatura de los pétalos del tulipán". Plant Cell Physiol . 45 (5): 608–17. doi : 10.1093/pcp/pch069 . PMID  15169943.
  53. ^ Azad AK, Katsuhara M, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H (2008). "Caracterización de cuatro acuaporinas de membrana plasmática en pétalos de tulipán: un supuesto homólogo está regulado por fosforilación". Fisiología de células vegetales . 49 (8): 1196–208. doi : 10.1093/pcp/pcn095 . PMID  18567892.
  54. ^ Khabudaev KV, Petrova DP, Grachev MA, Likhoshway YV (2014). "Una nueva subfamilia LIP de las principales proteínas intrínsecas". BMC Genomics . 15 (1): 1–7. doi : 10.1186/1471-2164-15-173 . PMC 4022174 . PMID  24589353. 
  55. ^ Okamura T, Miyoshi I, Takahashi K, Mototani Y, Ishigaki S, Kon Y, Kasai N (2003). "Las cataratas congénitas bilaterales son resultado de una mutación de ganancia de función en el gen de la acuaporina-0 en ratones" . Genomics . 81 (4): 361–8. doi :10.1016/S0888-7543(03)00029-6. PMID  12676560.
  56. ^ Radin, M. Judith; Yu, Ming-Jiun; Stoedkilde, Lene; Miller, R Lanza; Hoffert, Jason D.; Frokiaer, Jorgen; Pisitkun, Trairak; Knepper, Mark A. (6 de marzo de 2017). "Regulación de la acuaporina-2 en la salud y la enfermedad". Patología Clínica Veterinaria . 41 (4): 455–470. doi :10.1111/j.1939-165x.2012.00488.x. PMC 3562700 . PMID  23130944. 
  57. ^ King, Landon S; Choi, Michael; Fernandez, Pedro C; Cartron, Jean-Pierre; Agre, Peter (19 de julio de 2001). "Capacidad de concentración urinaria defectuosa debido a una deficiencia completa de acuaporina-1". New England Journal of Medicine . 345 (3): 175–179. doi : 10.1056/NEJM200107193450304 . PMID  11463012.
  58. ^ Schnermann, Jurgen; Chou, Chung-Lin; Ma, Tonghui; Traynor, Timothy; Knepper, Mark A; Verkman, AS (4 de agosto de 1998). "Reabsorción defectuosa de fluido tubular proximal en ratones transgénicos sin acuaporina-1". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 95 (16): 9660–9664. Bibcode :1998PNAS...95.9660S. doi : 10.1073/pnas.95.16.9660 . PMC 21395 . PMID  9689137. 
  59. ^ Khanna A (2006). "Diabetes insípida nefrogénica adquirida". Semin. Nephrol . 26 (3): 244–8. doi :10.1016/j.semnephrol.2006.03.004. PMID  16713497.
  60. ^ Christensen, S; Kusano, E; Yusufi, AN; Murayama, N; Dousa, TP (1 de junio de 1985). "Patogénesis de la diabetes insípida nefrogénica debida a la administración crónica de litio en ratas". Journal of Clinical Investigation . 75 (6): 1869–1879. doi :10.1172/JCI111901. PMC 425543 . PMID  2989335. 
  61. ^ Marples, D; Frøkiaer, J; Dørup, J; Knepper, MA; Nielsen, S (15 de abril de 1996). "Disminución de la expresión del canal de agua de acuaporina-2 inducida por hipocalemia en la médula y la corteza renal de ratas". Journal of Clinical Investigation . 97 (8): 1960–1968. doi :10.1172/JCI118628. PMC 507266 . PMID  8621781. 
  62. ^ Marples, D; Christensen, S; Christensen, EI; Ottosen, PD; Nielsen, S (1 de abril de 1995). "Regulación negativa inducida por litio de la expresión del canal de agua de acuaporina-2 en la médula renal de ratas". Journal of Clinical Investigation . 95 (4): 1838–1845. doi :10.1172/JCI117863. PMC 295720 . PMID  7535800. 

Enlaces externos

Wikimedia Commons tiene medios relacionados con Acuaporinas .