En las estructuras de proteínas, un barril beta es una lámina beta compuesta de repeticiones en tándem que se retuerce y enrolla para formar una estructura toroidal cerrada en la que la primera hebra está unida a la última ( enlace de hidrógeno ). Las hebras beta en muchos barriles beta están dispuestas de forma antiparalela . Las estructuras de barriles beta reciben su nombre por su parecido con los barriles utilizados para contener líquidos. La mayoría de ellas son proteínas solubles en agua y frecuentemente se unen a ligandos hidrofóbicos en el centro del barril, como en las lipocalinas . Otros abarcan las membranas celulares y se encuentran comúnmente en las porinas . Las estructuras de barril tipo porina están codificadas por hasta un 2-3% de los genes de las bacterias gramnegativas . [1] Se ha demostrado que más de 600 proteínas con diversas funciones (p. ej., oxidasa, dismutasa, amilasa) contienen la estructura de barril beta. [2]
En muchos casos, las hebras contienen aminoácidos alternados polares y no polares ( hidrófilos e hidrofóbicos ) , de modo que los residuos hidrofóbicos se orientan hacia el interior del cilindro para formar un núcleo hidrofóbico y los residuos polares se orientan hacia el exterior del cilindro. barril sobre la superficie expuesta al disolvente. Las porinas y otras proteínas de membrana que contienen barriles beta invierten este patrón, con residuos hidrófobos orientados hacia el exterior, donde entran en contacto con los lípidos circundantes , y residuos hidrófilos orientados hacia el poro interior acuoso.
Todos los barriles beta se pueden clasificar en términos de dos parámetros enteros: el número de hebras en la hoja beta, n, y el "número de corte", S , una medida del escalonamiento de las hebras en la hoja beta. [3] Estos dos parámetros (n y S) están relacionados con el ángulo de inclinación de las hebras beta con respecto al eje del cañón. [4] [5] [6]
Los barriles ascendentes y descendentes son la topología de barril más simple y constan de una serie de hebras beta, cada una de las cuales está unida por enlaces de hidrógeno a las hebras inmediatamente anteriores y posteriores en la secuencia primaria .
El pliegue o barril del rollo de gelatina, también conocido como rollo suizo, generalmente consta de ocho hebras beta dispuestas en dos láminas de cuatro hebras. Los hilos adyacentes a lo largo de la secuencia se alternan entre las dos hojas, de modo que están "envueltos" en tres dimensiones para formar una forma de barril.
En las porinas se encuentran estructuras de barril beta ascendentes y descendentes de dieciséis o dieciocho hebras, que funcionan como transportadores de iones y moléculas pequeñas que no pueden difundir a través de una membrana celular. Este tipo de estructuras aparecen en las membranas externas de las bacterias gramnegativas , los cloroplastos y las mitocondrias . El poro central de la proteína, a veces conocido como ojal , está revestido con residuos cargados dispuestos de manera que las cargas positivas y negativas aparezcan en lados opuestos del poro. Un largo bucle entre dos hebras beta ocluye parcialmente el canal central; el tamaño exacto y la conformación del bucle ayudan a discriminar entre las moléculas que pasan a través del transportador.
Los barriles beta también funcionan dentro de orgánulos derivados de endosimbiontes, como las mitocondrias y los cloroplastos, para transportar proteínas. [8] Dentro de la mitocondria existen dos complejos con barriles beta que actúan como subunidad formadora de poros, Tom40 de la Translocasa de la membrana externa y Sam50 de la maquinaria de clasificación y ensamblaje . El cloroplasto también tiene complejos que contienen barriles beta funcionalmente similares, el mejor caracterizado de los cuales es el Toc75 del complejo TOC (Translocon en la membrana envolvente exterior de los cloroplastos).
Las lipocalinas suelen ser proteínas de barril beta de ocho cadenas ascendentes y descendentes que se secretan en el entorno extracelular. Una característica distintiva es su capacidad para unirse y transportar pequeñas moléculas hidrófobas en el cáliz del barril . Ejemplos de la familia incluyen proteínas de unión a retinol (RBP) y proteínas urinarias principales (Mups). RBP se une y transporta retinol (vitamina A), mientras que Mups se une a una serie de pequeñas feromonas orgánicas , incluido el 2-sec-butil-4,5-dihidrotiazol (abreviado como SBT o DHT), 6-hidroxi-6-metil-3 -heptanona (HMH) y 2,3 dihidro-exo-brevicomina (DHB). [9] [10] [11]
A un trozo de papel se le puede formar un cilindro juntando los lados opuestos. Los dos bordes se unen para formar una línea. El corte se puede crear deslizando los dos bordes paralelos a esa línea. Asimismo, se puede formar un barril beta juntando los bordes de una lámina beta para formar un cilindro. Si esos bordes se desplazan, se crea un corte.
Una definición similar se encuentra en geología, donde el corte se refiere a un desplazamiento dentro de la roca perpendicular a la superficie de la roca. En física, la cantidad de desplazamiento se conoce como deformación cortante , que tiene unidades de longitud. Para el número de corte en barriles, el desplazamiento se mide en unidades de residuos de aminoácidos.
La determinación del número de corte requiere la suposición de que cada aminoácido en una hebra de una lámina beta es adyacente a solo un aminoácido en la hebra vecina (esta suposición puede no ser válida si, por ejemplo, hay presente un abultamiento beta ). [12] A modo de ilustración, se calculará S para la proteína fluorescente verde . Se eligió esta proteína porque el barril beta contiene hebras paralelas y antiparalelas. Para determinar qué residuos de aminoácidos son adyacentes en las cadenas beta, se determina la ubicación de los enlaces de hidrógeno.
Los enlaces de hidrógeno entre cadenas se pueden resumir en una tabla. Cada columna contiene los residuos de una cadena (la cadena 1 se repite en la última columna). Las flechas indican los enlaces de hidrógeno que se identificaron en las figuras. La dirección relativa de cada hilo se indica con "+" y "-" en la parte inferior de la tabla. Excepto las hebras 1 y 6, todas las hebras son antiparalelas. La interacción paralela entre las hebras 1 y 6 explica la apariencia diferente del patrón de enlaces de hidrógeno. (Faltan algunas flechas porque no se identificaron todos los enlaces de hidrógeno esperados. Los aminoácidos no estándar se indican con "?") Las cadenas laterales que apuntan al exterior del barril están en negrita.
Si no hubiera ningún corte en este barril, entonces el residuo de 12 V, digamos, en la hebra 1 debería terminar en la última hebra al mismo nivel en el que empezó. Sin embargo, debido al corte, 12 V no está en el mismo nivel: es 14 residuos más alto que al principio, por lo que su número de corte, S , es 14.
