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Bacteriocina

Las bacteriocinas son toxinas proteicas o peptídicas producidas por bacterias para inhibir el crecimiento de cepas bacterianas similares o estrechamente relacionadas. Son similares a los factores de destrucción de levaduras y paramecios , y son estructural, funcional y ecológicamente diversos. Se están probando aplicaciones de bacteriocinas para evaluar su aplicación como antibióticos de espectro reducido. [1]

Las bacteriocinas fueron descubiertas por primera vez por André Gratia en 1925. [2] [3] Estuvo involucrado en el proceso de búsqueda de formas de matar bacterias, lo que también resultó en el desarrollo de antibióticos y el descubrimiento de bacteriófagos , todo en un lapso de un pocos años. Llamó a su primer descubrimiento colicina porque había sido producida por E. coli .

Clasificación

Las bacteriocinas se clasifican de varias maneras, incluida la producción de cepa, los mecanismos de resistencia comunes y el mecanismo de destrucción. Hay varias categorías grandes de bacteriocina que sólo están relacionadas fenomenológicamente. Estos incluyen las bacteriocinas de bacterias grampositivas, las colicinas , [4] las microcinas y las bacteriocinas de Archaea . Las bacteriocinas de E. coli se llaman colicinas (anteriormente llamadas "colicinas", que significa "asesinas de coli"). Son las bacteriocinas estudiadas durante más tiempo. Son un grupo diverso de bacteriocinas y no incluyen todas las bacteriocinas producidas por E. coli. De hecho, una de las colicinas más antiguas conocidas se llamaba colicina V y ahora se conoce como microcina V. Es mucho más pequeño y se produce y secreta de forma diferente a las clásicas colicinas.

Este sistema de nombres es problemático por varias razones. En primer lugar, nombrar las bacteriocinas según lo que supuestamente matan sería más exacto si su espectro de destrucción fuera contiguo a las designaciones de género o especie. Las bacteriocinas frecuentemente poseen espectros que exceden los límites de los taxones nombrados y casi nunca matan a la mayoría de los taxones que les dan nombre. Además, el nombre original generalmente no se deriva de la cepa sensible que mata la bacteriocina, sino del organismo que produce la bacteriocina. Esto hace que el uso de este sistema de denominación sea una base problemática para la teoría; de ahí los sistemas de clasificación alternativos.

Las bacteriocinas que contienen el aminoácido lantionina modificado como parte de su estructura se denominan lantibióticos . Sin embargo, los esfuerzos por reorganizar la nomenclatura de la familia de productos naturales de péptidos modificados postraduccionalmente (RiPP) sintetizados ribosomalmente han llevado a la diferenciación de lantipéptidos de bacteriocinas basadas en genes biosintéticos. [5]

Métodos de clasificación

Los métodos alternativos de clasificación incluyen: método de destrucción ( formación de poros , actividad nucleasa , inhibición de la producción de peptidoglicano , etc.), genética ( plásmidos grandes , plásmidos pequeños, cromosómicos ), peso molecular y química (proteína grande, péptido , con/sin azúcar) . resto, que contiene aminoácidos atípicos como lantionina) y método de producción ( ribosomal , modificaciones post-ribosomales, no ribosomal).

De bacterias Gram negativas

Las bacteriocinas gramnegativas suelen clasificarse por tamaño. Las microcinas tienen un tamaño inferior a 20 kDa, las bacteriocinas similares a la colicina tienen un tamaño de 20 a 90 kDa y las tailocinas o las llamadas bacteriocinas de alto peso molecular, que son bacteriocinas de múltiples subunidades que se asemejan a las colas de los bacteriófagos. Esta clasificación de tamaño también coincide con similitudes genéticas, estructurales y funcionales.

microcinas

Ver artículo principal sobre microcinas .

Bacteriocinas similares a colicinas

Las colicinas son bacteriocinas que se encuentran en la E. coli gramnegativa . Bacteriocinas similares (CLB, bacteriocinas similares a la colicina) se encuentran en otras bacterias gramnegativas. Los CLB normalmente se dirigen a las mismas especies y tienen nombres específicos de cada especie: klebicinas de Klebsiella y pesticinas de Yersia pestis . [6] El género Pseudomonas produce bacteriocinas llamadas piocinas . Las piocinas de tipo S pertenecen a CLB, pero las piocinas de tipo R y F pertenecen a tailocinas. [7]

Los CLB son distintos de las bacteriocinas grampositivas. Son proteínas modulares de entre 20 y 90 kDa de tamaño. A menudo constan de un dominio de unión al receptor, un dominio de translocación y un dominio citotóxico. Las combinaciones de estos dominios entre diferentes CLB ocurren con frecuencia en la naturaleza y pueden crearse en el laboratorio. Debido a estas combinaciones, la subclasificación adicional puede basarse en el mecanismo de importación (grupo A y B) o en el mecanismo citotóxico (nucleasas, formadoras de poros, tipo M, tipo L). [4]

Tailocinas

Las más estudiadas son las tailocinas de Pseudomonas aeruginosa . Se pueden subdividir en piocinas de tipo R y de tipo F. [8] Se realizaron algunas investigaciones para identificar las piocinas y mostrar cómo participan en la competencia "célula a célula" de la bacteria Pseudomonas, estrechamente relacionada.

Los dos tipos de tailocinas se diferencian por su estructura; Ambos están compuestos por una funda y un tubo hueco que forma una larga estructura hexamérica helicoidal unida a una placa base. Hay múltiples fibras de la cola que permiten que la partícula viral se una a la célula objetivo. Sin embargo, las piocinas R son una estructura grande, rígida y contráctil en forma de cola, mientras que las piocinas F son una estructura pequeña, flexible y no contráctil en forma de cola.

Las tailocinas están codificadas por secuencias de profagos en el genoma de la bacteria, y la producción se producirá cuando se detecte una bacteria emparentada en el entorno de las bacterias competitivas. Las partículas se sintetizan en el centro de las células y después de la maduración migrarán al polo celular a través de la estructura de tubulina. Luego, las tailocinas serán expulsadas al medio con la lisis celular. Pueden proyectarse hasta varias decenas de micrómetros gracias a una presión de turgencia muy elevada de la célula. Las tailocinas liberadas reconocerán y se unirán a las bacterias emparentadas para matarlas. [9]

De bacterias Gram positivas

Las bacteriocinas de bacterias Gram positivas generalmente se clasifican en Clase I, Clase IIa/b/c y Clase III.[10]

Bacteriocinas de clase I

Las bacteriocinas de clase I son inhibidores de péptidos pequeños e incluyen nisina y otros lantibióticos .

Bacteriocinas de clase II

Las bacteriocinas de clase II son proteínas pequeñas (<10 kDa) termoestables. Esta clase se subdivide en cinco subclases. Las bacteriocinas de clase IIa (bacteriocinas similares a pediocina) son el subgrupo más grande y contienen una secuencia consenso N-terminal -Tyr-Gly-Asn-Gly-Val-Xaa-Cys en este grupo. [11] [12] El C-terminal es responsable de la actividad específica de la especie, provocando la fuga celular al permeabilizar la pared celular objetivo.

Las bacteriocinas de clase IIa tienen un gran potencial para su uso en la conservación de alimentos y en aplicaciones médicas debido a su fuerte actividad anti- Listeria y su amplio rango de actividad. Un ejemplo de bacteriocina de Clase IIa es la pediocina PA-1 . [13]
Las bacteriocinas de clase IIb (bacteriocinas de dos péptidos) requieren dos péptidos diferentes para funcionar. Un ejemplo de ello es la lactococina G , que permeabiliza las membranas celulares para cationes monovalentes de sodio y potasio , pero no para cationes divalentes. Casi todas estas bacteriocinas tienen motivos GxxxG. Este motivo también se encuentra en las proteínas transmembrana , donde intervienen en las interacciones hélice-hélice. En consecuencia, los motivos de bacteriocina GxxxG pueden interactuar con los motivos de las membranas de las células bacterianas, matando las células. [14]
La clase IIc engloba péptidos cíclicos , en los que las regiones N-terminal y C-terminal están unidas covalentemente. La enterocina AS-48 es el prototipo de este grupo.
La clase IId cubre bacteriocinas de un solo péptido, que no se modifican postraduccionalmente y no muestran la firma similar a la pediocina. El mejor ejemplo de este grupo es la aureocina A53, altamente estable . Esta bacteriocina es estable en condiciones muy ácidas, altas temperaturas y no se ve afectada por las proteasas . [15]

La subclase propuesta más recientemente es la Clase IIe, que abarca aquellas bacteriocinas compuestas por tres o cuatro péptidos no similares a la pediocina. El mejor ejemplo es la aureocina A70 , una bacteriocina de cuatro péptidos, muy activa contra Listeria monocytogenes , con potenciales aplicaciones biotecnológicas. [dieciséis]

Bacteriocinas de clase III

Las bacteriocinas de clase III son bacteriocinas proteicas grandes y termolábiles (>10 kDa). Esta clase se subdivide en dos subclases: subclase IIIa (bacteriolisinas) y subclase IIIb. La subclase IIIa comprende aquellos péptidos que matan las células bacterianas mediante la degradación de la pared celular , provocando así la lisis celular. La bacteriolisina mejor estudiada es la lisostafina , un péptido de 27 kDa que hidroliza las paredes celulares de varias especies de Staphylococcus , principalmente S. aureus . [17] La ​​subclase IIIb, por el contrario, comprende aquellos péptidos que no causan lisis celular, matando las células diana al alterar el potencial de la membrana plasmática.

Bacteriocinas de clase IV

Las bacteriocinas de clase IV se definen como bacteriocinas complejas que contienen restos de lípidos o carbohidratos . La confirmación mediante datos experimentales se estableció con la caracterización de sublancina y glicocina F (GccF) por dos grupos independientes. [18] [19]

Bases de datos

Hay dos bases de datos de bacteriocinas disponibles: BAGEL [20] y BACTIBASE. [21] [22]

Usos

En 2016, la nisina era la única bacteriocina generalmente reconocida como segura por la FDA y se usaba como conservante de alimentos en varios países. [23] Generalmente, las bacteriocinas no son útiles como conservantes de alimentos porque son caras de producir, se descomponen en los productos alimenticios, dañan algunas proteínas de los alimentos y se dirigen a una gama demasiado estrecha de microbios. [23]

Además, se han producido en plantas bacteriocinas activas contra E. coli , Salmonella y Pseudomonas aeruginosa con el objetivo de utilizarlas como aditivos alimentarios. [24] [25] [26] La FDA ha considerado en general seguro el uso de bacteriocinas en los alimentos . [24]

La bacteriocina Putidacina L1 proporciona una sólida protección contra Pseudomonas syringae cuando se expresa en Nicotiana benthamiana (comúnmente conocida como tabaco enano australiano).

Además, recientemente se ha demostrado que las bacteriocinas activas contra las bacterias patógenas de las plantas pueden expresarse en las plantas para proporcionar una resistencia sólida contra las enfermedades de las plantas. [27]

Relevancia para la salud humana

Las bacteriocinas son producidas por lactobacilos no patógenos en la vagina y ayudan a mantener la estabilidad del microbioma vaginal . [28]

Investigación

Las bacteriocinas se han propuesto como sustituto de los antibióticos a los que las bacterias patógenas se han vuelto resistentes . Potencialmente, las bacteriocinas podrían ser producidas por bacterias introducidas intencionalmente en el paciente para combatir la infección. [1] Existen varias estrategias mediante las cuales se pueden descubrir nuevas bacteriocinas. En el pasado, las bacteriocinas tenían que identificarse mediante un cribado intensivo basado en cultivos para determinar la actividad antimicrobiana frente a objetivos adecuados y, posteriormente, debían purificarse mediante métodos exigentes antes de realizar las pruebas. Sin embargo, desde el advenimiento de la era genómica, la disponibilidad de secuencias del genoma bacteriano ha revolucionado el enfoque para identificar bacteriocinas. Los métodos in silico desarrollados recientemente se pueden aplicar para examinar rápidamente miles de genomas bacterianos con el fin de identificar nuevos péptidos antimicrobianos. [29]

A partir de 2014, algunas bacteriocinas se habían estudiado en estudios in vitro para ver si pueden detener la replicación de los virus, a saber, la estafilococina 188 contra el virus de la enfermedad de Newcastle , el virus de la influenza y el virus del colifago HSA; cada una de la enterocina AAR-71 clase IIa, enterocina AAR-74 clase IIa y erwiniocina NA4 contra el virus colifago HSA; cada una de la enterocina ST5Ha, la enterocina NKR-5-3C y la subtilosina contra HSV-1; cada una de la enterocina ST4V y la enterocina CRL35 clase IIa contra HSV-1 y HSV-2; laberintopeptina A1 contra VIH-1 y VHS-1; y bacteriocina de Lactobacillus delbrueckii contra el virus de la influenza. [30]

En 2009, algunas bacteriocinas, citolisina , piocina S2, colicinas A y E1 y la microcina MccE492 [31] se habían probado en líneas celulares eucariotas y en un modelo de cáncer en ratones. [32]

Por nombre

Ver también

Referencias

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