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colicina

Una colicina es un tipo de bacteriocina producida y tóxica para algunas cepas de Escherichia coli . [1] Las colicinas se liberan al medio ambiente para reducir la competencia de otras cepas bacterianas . Las colicinas se unen a los receptores de la membrana externa y los utilizan para translocarse al citoplasma o la membrana citoplasmática, donde ejercen su efecto citotóxico, incluida la despolarización de la membrana citoplasmática, la actividad DNasa , la actividad RNasa o la inhibición de la síntesis de mureína .

Estructura

Las colicinas formadoras de canales (colicinas A, B, E1, Ia, Ib y N) son proteínas transmembrana que despolarizan la membrana citoplasmática, lo que lleva a la disipación de la energía celular. [2] Estas colicinas contienen al menos tres dominios: un dominio de translocación N-terminal responsable del movimiento a través de la membrana externa y el espacio periplásmico (dominio T); un dominio central responsable del reconocimiento del receptor (dominio R); y un dominio citotóxico C-terminal responsable de la formación de canales en la membrana citoplasmática (dominio C). [3] [4] [5] El dominio R regula el objetivo y se une al receptor en la célula sensible. El dominio T participa en la translocación, cooptando la maquinaria de la célula diana. El dominio C es el dominio "destructor" y puede producir un poro en la membrana de la célula objetivo o actuar como una nucleasa para cortar el ADN o el ARN de la célula objetivo. [5]

Translocación

La mayoría de las colicinas son capaces de translocar la membrana externa mediante un sistema de dos receptores, donde un receptor se utiliza para la unión inicial y el segundo para la translocación. La unión inicial es a receptores de la superficie celular como las proteínas de la membrana externa OmpF, FepA, BtuB, Cir y FhuA; Las colicinas se han clasificado según a qué receptores se unen. La presencia de proteínas periplásmicas específicas, como TolA, TolB, TolC o TonB, es necesaria para la translocación a través de la membrana. [6] Cloacina [7] DF13 es una bacteriocina que inactiva los ribosomas hidrolizando el ARN 16S en los ribosomas 30S en un sitio específico. [8]

Resistencia

Debido a que se dirigen a receptores específicos y utilizan maquinaria de translocación específica, las células pueden volverse resistentes a la colicina reprimiendo o eliminando los genes de estas proteínas. Estas células resistentes pueden sufrir la falta de un nutriente clave (como el hierro o una vitamina B ), pero se benefician al no morir. Las colicinas exhiben una 'cinética de muerte de 1 golpe' [ cita necesaria ] lo que no significa necesariamente que una sola molécula sea suficiente para matar, pero ciertamente solo se necesita una pequeña cantidad. En su discurso del Premio Nobel de 1969, Salvador E. Luria especuló que las colicinas sólo podían ser tan tóxicas si provocaban un efecto dominó que desestabilizaba la membrana celular. [9] No estaba del todo en lo cierto, pero las colicinas formadoras de poros despolarizan la membrana y eliminan así la fuente de energía de la célula. Las colicinas son toxinas muy eficaces . [ cita necesaria ]

organización genética

Prácticamente todas las colicinas se transportan en plásmidos . Las dos clases generales de plásmidos colicinógenos son los plásmidos grandes, con un número de copias bajo, y los plásmidos pequeños, con un número de copias alto. Los plásmidos más grandes portan otros genes, además del operón colicina. Los operones de colicina generalmente están organizados con varios genes principales . Estos incluyen un gen estructural de colicina, un gen de inmunidad y una proteína liberadora de bacteriocina (BRP), o gen de lisis . El gen de inmunidad a menudo se produce de forma constitutiva, mientras que el BRP generalmente se produce sólo como una lectura del codón de parada en el gen estructural de la colicina. La colicina en sí es reprimida por la respuesta SOS y también puede regularse de otras maneras. [10]

Retener el plásmido de colicina es muy importante para las células que viven con sus parientes, porque si una célula pierde el gen de inmunidad, rápidamente queda sujeta a destrucción por la colicina circulante. Al mismo tiempo, la colicina sólo se libera de una célula productora mediante el uso de la proteína de lisis, lo que provoca la muerte de esa célula. Este mecanismo de producción suicida parece muy costoso, salvo que está regulado por la respuesta SOS , que responde a daños importantes en el ADN . En resumen, la producción de colicina sólo puede ocurrir en células con enfermedades terminales. El Grupo de Investigación del Profesor Kleanthous de la Universidad de Oxford estudia ampliamente las colicinas como sistema modelo para caracterizar e investigar las interacciones y el reconocimiento proteína-proteína. [11]

La base de datos BACTIBASE [12] [13] es una base de datos de acceso abierto para bacteriocinas, incluidas las colicinas (ver lista completa).

Referencias

  1. ^ Feldgarden M, Riley MA (1999). "Los efectos fenotípicos y de aptitud física de la resistencia a la colicina en Escherichia coli K-12". Evolución . 53 (4): 1019–27. doi :10.2307/2640807. JSTOR  2640807. PMID  28565527.
  2. ^ Kang C, Postle K, Chen G, Park H, Youn B, Hilsenbeck JL (2004). "Estructura cristalina de la proteína bacteriana citotóxica colicina B con una resolución de 2,5 A". Mol. Microbiol . 51 (3): 711–20. doi : 10.1111/j.1365-2958.2003.03884.x . PMID  14731273.
  3. ^ Cramer WA, Zakharov SD, Antonenko YN, Kotova EA (2004). "Sobre el papel de los lípidos en la formación de poros de colicina". Biochim. Biofísica. Acta . 1666 (1): 239–49. doi : 10.1016/j.bbamem.2004.07.001 . PMID  15519318.
  4. ^ Cascales et al. (2007). Biología de la colicina . Microbio. y Mol. Biografía. Rev. 71(1), 158-229. Resumen pdf
  5. ^ ab Wiener, Michael; Freymann, Douglas; Ghosh, Parto; Stroud, Robert M. (enero de 1997). "Estructura cristalina de la colicina Ia". Naturaleza . 385 (6615): 461–464. Código Bib : 1997Natur.385..461W. doi :10.1038/385461a0. ISSN  1476-4687. PMID  9009197. S2CID  4237547.
  6. ^ Cao Z, Klebba PE (2002). "Mecanismos de unión y transporte de colicina a través de porinas de la membrana externa". Bioquimia . 84 (5–6): 399–412. doi :10.1016/S0300-9084(02)01455-4. PMID  12423783.
  7. ^ van den Elzen PJ, Gaastra W, Spelled CE, de Graaf FK, Veltkamp E, Nijkamp HJ (octubre de 1980). "Estructura molecular del gen de inmunidad y proteína de inmunidad del plásmido bacteriocinógeno Clo DF13". Ácidos nucleicos Res . 8 (19): 4349–63. doi : 10.1093/nar/8.19.4349. PMC 324244 . PMID  6253914. 
  8. ^ van den Elzen PJ, Veltkamp E, Nijkamp HJ, Walters HH (1983). "Estructura molecular y función del gen de bacteriocina y proteína de bacteriocina del plásmido Clo DF13". Ácidos nucleicos Res . 11 (8): 2465–2477. doi :10.1093/nar/11.8.2465. PMC 325896 . PMID  6344017. 
  9. ^ Luria, SE (1969) Conferencia Nobel
  10. ^ Mader, Andreas; von Bronk, Benedikt; Ewald, Benedikt; Kesel, Sara; Schnetz, Karin; Frey, Erwin; Opitz, Madeleine (9 de marzo de 2015). "La cantidad de liberación de colicina en Escherichia coli está regulada por la expresión del gen de lisis del operón colicina E2". MÁS UNO . 10 (3): e0119124. Código Bib : 2015PLoSO..1019124M. doi : 10.1371/journal.pone.0119124 . ISSN  1932-6203. PMC 4353708 . PMID  25751274. 
  11. ^ "Grupo de investigación Kleanthous". Archivado desde el original el 6 de mayo de 2017 . Consultado el 23 de mayo de 2017 .
  12. ^ Hammami R, Zouhir A, Ben Hamida J, Fliss I (2007). "BACTIBASE: una nueva base de datos accesible web para la caracterización de bacteriocinas". Microbiología BMC . 7 : 89. doi : 10.1186/1471-2180-7-89 . PMC 2211298 . PMID  17941971. 
  13. ^ Hammami R, Zouhir A, Le Lay C, Ben Hamida J, Fliss I (2010). "Segunda versión de BACTIBASE: una base de datos y una plataforma de herramientas para la caracterización de bacteriocinas". Microbiología BMC . 10 : 22. doi : 10.1186/1471-2180-10-22 . PMC 2824694 . PMID  20105292. 

enlaces externos

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