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acuaporina

Las acuaporinas , también llamadas canales de agua , son proteínas de canal de una familia más grande de proteínas intrínsecas importantes que forman poros en la membrana de las células biológicas , facilitando principalmente el transporte de agua entre las células . [1] Las membranas celulares de una variedad de diferentes bacterias , hongos y células animales y vegetales contienen acuaporinas a través de las cuales el agua puede fluir más rápidamente dentro y fuera de la célula que si se difunde a través de la bicapa de fosfolípidos . [2] Las acuaporinas tienen seis dominios alfa helicoidales que atraviesan la membrana con terminales carboxílicos y amino en el lado citoplasmático. Dos bucles hidrófobos contienen asparagina , prolina y alanina conservadas ("motivo NPA") que forman un barril que rodea una región central similar a un poro que contiene densidad proteica adicional. [3] Debido a que las acuaporinas generalmente están siempre abiertas y prevalecen en casi todos los tipos de células, esto lleva a la idea errónea de que el agua pasa fácilmente a través de la membrana celular siguiendo su gradiente de concentración. El agua puede atravesar la membrana celular mediante difusión simple al ser una molécula pequeña, y mediante ósmosis , en los casos en que la concentración de agua en el exterior de la célula es mayor que la del interior. Sin embargo, debido a que el agua es una molécula polar , este proceso de difusión simple es relativamente lento y en tejidos con alta permeabilidad al agua la mayor parte del agua pasa a través de la acuaporina. [4] [5]

El Premio Nobel de Química de 2003 fue otorgado conjuntamente a Peter Agre por el descubrimiento de las acuaporinas [6] y a Roderick MacKinnon por su trabajo sobre la estructura y el mecanismo de los canales de potasio . [7]

Los defectos genéticos que involucran genes de acuaporina se han asociado con varias enfermedades humanas, incluidas la diabetes insípida nefrogénica y la neuromielitis óptica . [8] [9] [10] [11]

Historia

El mecanismo de transporte facilitado del agua y la probable existencia de poros de agua ha atraído a los investigadores desde 1957. [12] En la mayoría de las células, el agua entra y sale por ósmosis a través del componente lipídico de las membranas celulares. Debido a la relativamente alta permeabilidad al agua de algunas células epiteliales , durante mucho tiempo se sospechó que debía existir algún mecanismo adicional para el transporte de agua a través de las membranas. Solomon y sus colaboradores realizaron un trabajo pionero sobre la permeabilidad del agua a través de la membrana celular a finales de los años cincuenta. [13] [14] A mediados de la década de 1960 una hipótesis alternativa (el "modelo de partición-difusión") buscaba establecer que las moléculas de agua se repartían entre la fase acuosa y la fase lipídica y luego se difundían a través de la membrana, atravesándola hasta la siguiente interfase donde dejaron el lípido y regresaron a una fase acuosa. [15] [16] Estudios de Parisi, Edelman, Carvounis et al. destacó no sólo la importancia de la presencia de canales de agua sino también la posibilidad de regular sus propiedades de permeabilidad. [17] [18] [19] En 1990, los experimentos de Verkman demostraron la expresión funcional de los canales de agua, lo que indica que los canales de agua son efectivamente proteínas. [20] [21]

Descubrimiento

No fue hasta 1992 que Peter Agre , de la Universidad Johns Hopkins , informó sobre la primera acuaporina, la 'acuaporina-1' (originalmente conocida como CHIP 28) . [22] En 1999, junto con otros equipos de investigación, Agre informó sobre las primeras imágenes de alta resolución de la estructura tridimensional de una acuaporina, a saber, la acuaporina-1. [23] Otros estudios que utilizaron simulaciones por supercomputadora identificaron el camino del agua a medida que se movía a través del canal y demostraron cómo un poro puede permitir el paso del agua sin el paso de pequeños solutos. [24] La investigación pionera y el posterior descubrimiento de canales de agua por parte de Agre y sus colegas le valieron a Agre el Premio Nobel de Química en 2003. [7] Agre dijo que descubrió las acuaporinas "por casualidad". Había estado estudiando los antígenos del grupo sanguíneo Rh y había aislado la molécula Rh, pero seguía apareciendo una segunda molécula, de 28 kilodaltons de tamaño (y por tanto llamada 28K). Al principio pensaron que era un fragmento de la molécula Rh o un contaminante, pero resultó ser un nuevo tipo de molécula con función desconocida. Estaba presente en estructuras como los túbulos renales y los glóbulos rojos, y se relacionaba con proteínas de diversos orígenes, como el cerebro de la mosca de la fruta , las bacterias, el cristalino del ojo y el tejido vegetal. [23]

Sin embargo, el primer informe sobre el transporte de agua mediado por proteínas a través de membranas fue realizado por Gheorghe Benga y otros en 1986, antes de la primera publicación de Agre sobre el tema. [25] [26] Esto llevó a una controversia de que el trabajo de Benga no había sido adecuadamente reconocido ni por Agre ni por el Comité del Premio Nobel. [27]

Función

Ilustración de la molécula de acuaporina

Las acuaporinas son "el sistema de tuberías de las células". El agua se mueve a través de las células de forma organizada, más rápidamente en los tejidos que tienen canales de agua de acuaporinas. [28] Durante muchos años, los científicos asumieron que el agua se filtraba a través de la membrana celular, y algo de agua lo hace. Sin embargo, esto no explicaba cómo el agua podía moverse tan rápidamente a través de algunas células. [28]

Las acuaporinas conducen selectivamente moléculas de agua dentro y fuera de la célula, al tiempo que impiden el paso de iones y otros solutos . También conocidas como canales de agua, las acuaporinas son proteínas integrales de los poros de la membrana. Algunas de ellas, conocidas como acuagliceroporinas , también transportan otras pequeñas moléculas disueltas sin carga, como amoníaco, CO 2 , glicerol y urea. Por ejemplo, el canal de acuaporina 3 tiene un ancho de poro de 8 a 10 Ångström y permite el paso de moléculas hidrófilas que oscilan entre 150 y 200 Da . Sin embargo, los poros de agua bloquean completamente los iones, incluidos los protones , esenciales para conservar la diferencia de potencial electroquímico de la membrana . [29]

Las moléculas de agua atraviesan el poro del canal en fila india. La presencia de canales de agua aumenta la permeabilidad de la membrana al agua. Estos también son esenciales para el sistema de transporte de agua en las plantas [30] y la tolerancia a la sequía y al estrés salino. [31]

Estructura

Diagrama esquemático de la estructura 2D de la acuaporina 1 ( AQP1 ) que representa las seis hélices alfa transmembrana y las cinco regiones de bucle interhelicoidales AE
La estructura 3D de la acuaporina Z resalta el canal de agua en forma de "reloj de arena" que atraviesa el centro de la proteína.

Las proteínas acuaporinas están compuestas por un haz de seis hélices α transmembrana . Están incrustados en la membrana celular. Los extremos amino y carboxilo miran hacia el interior de la célula. Las mitades amino y carboxilo se parecen entre sí y aparentemente repiten un patrón de nucleótidos. Esto puede haber sido creado por la duplicación de un gen que antes tenía la mitad de tamaño. Entre las hélices hay cinco regiones (A – E) que entran o salen de la membrana celular, dos de ellas hidrofóbicas (B, E), con un patrón de asparagina-prolina-alanina ("motivo NPA"). Crean una distintiva forma de reloj de arena, haciendo que el canal de agua sea estrecho en el medio y más ancho en cada extremo. [29] [32]

Otro lugar aún más estrecho en el canal AQP1 es el "filtro de selectividad ar/R", un grupo de aminoácidos que permite a la acuaporina dejar pasar o bloquear selectivamente el paso de diferentes moléculas. [33]

Las acuaporinas forman grupos de cuatro partes (tetrámeros) en la membrana celular, y cada uno de los cuatro monómeros actúa como un canal de agua. Las diferentes acuaporinas tienen canales de agua de diferentes tamaños, y los tipos más pequeños no permiten pasar nada más que agua. [29]

Los perfiles de rayos X muestran que las acuaporinas tienen dos entradas cónicas. Esta forma de reloj de arena podría ser el resultado de un proceso de selección natural hacia una permeabilidad óptima. [34] Se ha demostrado que las entradas cónicas con un ángulo de apertura adecuado pueden proporcionar un gran aumento de la permeabilidad del canal hidrodinámico. [34]

motivo NPA

Los canales de acuaporina aparecen en simulaciones para permitir que solo pase el agua, ya que las moléculas se alinean efectivamente en una sola fila. Guiado por el campo eléctrico local de la acuaporina, el oxígeno de cada molécula de agua mira hacia adelante al entrar, gira a mitad de camino y sale con el oxígeno mirando hacia atrás. [35] La disposición de potenciales electrostáticos opuestos en las dos mitades del canal impide el flujo de protones pero permite que el agua pase libremente. [36]

filtro de selectividad ar/R

Representación esquemática del movimiento del agua a través del estrecho filtro de selectividad del canal de acuaporina.

El filtro de selectividad aromático/ arginina o "ar/R" es un grupo de aminoácidos que ayudan a unirse a las moléculas de agua y excluir otras moléculas que puedan intentar ingresar al poro. Es el mecanismo por el cual la acuaporina puede unirse selectivamente a las moléculas de agua y así permitirles el paso y evitar que entren otras moléculas. El filtro ar/R está formado por dos grupos de aminoácidos de las hélices B (HB) y E (HE) y dos grupos del bucle E (LE1, LE2), de los dos lados del motivo NPA. Su posición habitual es de 8 Å en el lado exterior del motivo NPA; suele ser la parte más estrecha del canal. Su estrechez debilita los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua, lo que permite que las argininas, que llevan una carga positiva, interactúen con las moléculas de agua y filtren protones indeseables. [37]

Distribución taxonómica

En mamíferos

Hay trece tipos conocidos de acuaporinas en los mamíferos; seis de ellos están situados en el riñón, [38] pero se sospecha la existencia de muchos más. Las acuaporinas más estudiadas se comparan en la siguiente tabla:

en plantas

En las plantas, el agua se absorbe del suelo a través de las raíces, desde donde pasa desde la corteza hacia los tejidos vasculares. Hay tres rutas para que el agua fluya en estos tejidos, conocidas como vías apoplásticas, simplásicas y transcelulares. En concreto, las acuaporinas se encuentran en la membrana vacuolar, además de en la membrana plasmática de las plantas; la vía transcelular implica el transporte de agua a través del plasma y las membranas vacuolares. [41] Cuando las raíces de las plantas se exponen al cloruro de mercurio , que se sabe que inhibe las acuaporinas, el flujo de agua se reduce considerablemente mientras que el flujo de iones no, lo que respalda la opinión de que existe un mecanismo para el transporte de agua independiente del transporte de iones: acuaporinas. [42] Las acuaporinas pueden desempeñar un papel importante en el crecimiento de extensión al permitir una entrada de agua en las células en expansión, un proceso necesario para sostener el desarrollo de las plantas. [41] Las acuaporinas vegetales son importantes para la nutrición mineral y la desintoxicación de iones; Ambos son esenciales para la homeostasis de minerales como el boro. [43]

Las acuaporinas en las plantas se separan en cuatro subfamilias o grupos homólogos principales: [44]

Estas cinco subfamilias se dividieron posteriormente en subgrupos evolutivos más pequeños según su secuencia de ADN. Los PIP se agrupan en dos subgrupos, PIP1 y PIP2, mientras que los TIP se agrupan en 5 subgrupos, TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 y TIP5. Cada subgrupo se divide nuevamente en isoformas , por ejemplo, PIP1;1, PIP1;2. Como la nomenclatura de isoformas se basa históricamente en parámetros funcionales más que evolutivos, han surgido varias propuestas novedosas sobre las acuaporinas vegetales con el estudio de las relaciones evolutivas entre las diferentes acuaporinas. [49] Dentro de la variada selección de isoformas de acuaporinas en plantas, también existen patrones únicos de expresión específica de células y tejidos. [41]

Cuando se silencian las acuaporinas de las plantas, la conductancia hidráulica y la fotosíntesis de la hoja disminuyen. [50] Cuando se produce la activación de las acuaporinas vegetales, se detiene el flujo de agua a través del poro de la proteína. Esto puede ocurrir por varias razones, por ejemplo cuando la planta contiene bajas cantidades de agua celular debido a la sequía. [51] La activación de una acuaporina se lleva a cabo mediante una interacción entre un mecanismo de activación y la acuaporina, lo que provoca un cambio tridimensional en la proteína de modo que bloquea el poro y, por lo tanto, impide el flujo de agua a través del poro. En las plantas, existen al menos dos formas de activación de acuaporinas: activación mediante la desfosforilación de ciertos residuos de serina, en respuesta a la sequía, y la protonación de residuos de histidina específicos , en respuesta a las inundaciones. La fosforilación de una acuaporina participa en la apertura y cierre de los pétalos en respuesta a la temperatura. [52] [53]

En heterocontos

Se han encontrado acuaporinas específicas llamadas proteínas intrínsecas grandes (LIP) [54] en Heterokonts , incluidas las diatomeas y las algas pardas . Los LIP contienen un motivo NPM en lugar del segundo motivo NPA conservado, típico de la mayoría de los MIP.

En otros organismos

Las acuaporinas se han descubierto en los hongos Saccharomyces cerevisiae (levadura), Dictyostelium , Candida y Ustilago y en los protozoos Trypanosoma y Plasmodium . [30]

Significación clínica

Ha habido dos ejemplos claros de enfermedades identificadas como resultado de mutaciones en las acuaporinas: las mutaciones en el gen de la acuaporina-2 causan diabetes insípida nefrogénica hereditaria en humanos, [9] mientras que los ratones homocigotos para inactivar mutaciones en el gen de la acuaporina-0 desarrollan cataratas congénitas . [55] Se ha identificado un pequeño número de personas con deficiencia grave o total de acuaporina-1. En general, están sanos, pero presentan un defecto en la capacidad de concentrar solutos en la orina y de conservar agua cuando se les priva de agua potable. [56] [57] Los ratones con deleciones específicas en la acuaporina-1 también exhiben una deficiencia en la conservación de agua debido a la incapacidad de concentrar solutos en la médula renal mediante multiplicación a contracorriente . [58] Las acuaporinas desempeñan un papel clave en las formas adquiridas de diabetes insípida nefrógena , trastornos que provocan un aumento de la producción de orina. [59] La acuaporina 2 está regulada por la vasopresina que, cuando se une al receptor de la superficie celular, activa la vía de señalización del AMPc. Esto da como resultado vesículas que contienen acuaporina-2 para aumentar la absorción de agua y regresar a la circulación. La mutación del receptor de vasopresina acuaporina 2 es una causa de diabetes insípida adquirida. En ratas, la diabetes insípida nefrogénica adquirida puede ser causada por una regulación alterada de la acuaporina-2 debido a la administración de sales de litio , concentraciones bajas de potasio en la sangre ( hippotasemia ) y concentraciones altas de calcio en la sangre ( hipercalcemia ). [60] [61] [62] Las reacciones autoinmunes contra la acuaporina 4 en humanos producen la enfermedad de Devic . [8] Si se pudiera manipular la acuaporina, eso podría potencialmente resolver problemas médicos como la retención de líquidos en enfermedades cardíacas y el edema cerebral después de un accidente cerebrovascular. [28]

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enlaces externos

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