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TAF4

La subunidad 4 del factor de iniciación de la transcripción TFIID es una proteína que en los humanos está codificada por el gen TAF4 . [5] [6] [7]

Función

La iniciación de la transcripción por la ARN polimerasa II requiere la actividad de más de 70 polipéptidos. La proteína que coordina estas actividades es el factor de transcripción IID ( TFIID ), que se une al promotor central para posicionar la polimerasa correctamente, sirve como andamio para el ensamblaje del resto del complejo de transcripción y actúa como canal para las señales reguladoras. El TFIID está compuesto por la proteína de unión a TATA (TBP) y un grupo de proteínas conservadas evolutivamente conocidas como factores asociados a TBP o TAF. Los TAF pueden participar en la transcripción basal, servir como coactivadores, funcionar en el reconocimiento del promotor o modificar los factores de transcripción generales (GTF) para facilitar el ensamblaje del complejo y la iniciación de la transcripción. Este gen codifica una de las subunidades más grandes del TFIID que se ha demostrado que potencia la activación transcripcional por los receptores de ácido retinoico, hormona tiroidea y vitamina D 3 . Además, esta subunidad interactúa con el factor de transcripción CREB, que tiene un dominio de activación rico en glutamina, y se une a otras proteínas que contienen regiones ricas en glutamina. La unión aberrante a esta subunidad por parte de proteínas con regiones de poliglutamina expandidas se ha sugerido como uno de los mecanismos patogénicos subyacentes a un grupo de trastornos neurodegenerativos conocidos como enfermedades de poliglutamina. [7]

Interacciones

Se ha demostrado que TAF4 interactúa con:

Dominio proteico

El TFIID de levadura comprende la proteína de unión TATA y 14 factores asociados a TBP (TAFII), nueve de los cuales contienen dominios de plegamiento de histonas (INTERPRO). La región C-terminal del TAF4 de levadura específico de TFIID (yTAF4) que contiene el HFD comparte una fuerte similitud de secuencia con el (d)TAF4 de Drosophila y el TAF4 humano . Un análisis de estructura/función de yTAF4 demuestra que el HFD, un dominio C-terminal conservado corto (CCTD) y la región que los separa son todos necesarios para la función de yTAF4. Esta región de similitud se encuentra en el componente TAF4 del factor de iniciación de la transcripción TFIID. [12]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000130699 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000039117 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Tanese N, Saluja D, Vassallo MF, Chen JL, Admon A (1996). "Clonación molecular y análisis de dos subunidades del complejo TFIID humano: hTAFII130 y hTAFII100". Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 93 (24): 13611–6. Bibcode :1996PNAS...9313611T. doi : 10.1073/pnas.93.24.13611 . PMC 19367 . PMID  8942982. 
  6. ^ Mengus G, May M, Carré L, Chambon P, Davidson I (julio de 1997). "El TAF(II)135 humano potencia la activación transcripcional por los AF-2 de los receptores de ácido retinoico, vitamina D3 y hormona tiroidea en células de mamíferos". Genes Dev . 11 (11): 1381–95. doi : 10.1101/gad.11.11.1381 . PMID  9192867.
  7. ^ ab "Entrez Gene: TAF4 TAF4 ARN polimerasa II, factor asociado a la proteína de unión a la caja TATA (TBP), 135 kDa".
  8. ^ Vassallo MF, Tanese N (abril de 2002). "Interacción específica de isoforma de HP1 con TAFII130 humana". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 99 (9): 5919–24. Bibcode :2002PNAS...99.5919V. doi : 10.1073/pnas.092025499 . PMC 122877 . PMID  11959914. 
  9. ^ Pointud JC, Mengus G, Brancorsini S, Monaco L, Parvinen M, Sassone-Corsi P, Davidson I (mayo de 2003). "La localización intracelular de TAF7L, un parálogo de la subunidad TAF7 del factor de transcripción TFIID, está regulada por el desarrollo durante la diferenciación de células germinales masculinas". J. Cell Sci . 116 (Pt 9): 1847–58. doi : 10.1242/jcs.00391 . PMID  12665565.
  10. ^ Bellorini M, Lee DK, Dantonel JC, Zemzoumi K, Roeder RG, Tora L, Mantovani R (junio de 1997). "Interacciones NF-Y-TBP que se unen a CCAAT: NF-YB y NF-YC requieren dominios cortos adyacentes a sus motivos de plegamiento de histonas para la asociación con residuos básicos de TBP". Nucleic Acids Res . 25 (11): 2174–81. doi :10.1093/nar/25.11.2174. PMC 146709 . PMID  9153318. 
  11. ^ Brand M, Moggs JG, Oulad-Abdelghani M, Lejeune F, Dilworth FJ, Stevenin J, Almouzni G, Tora L (junio de 2001). "La proteína de unión al ADN dañada por los rayos UV en el complejo TFTC vincula el reconocimiento del daño del ADN con la acetilación del nucleosoma". EMBO J . 20 (12): 3187–96. doi :10.1093/emboj/20.12.3187. PMC 150203 . PMID  11406595. 
  12. ^ Thuault S, Gangloff YG, Kirchner J, Sanders S, Werten S, Romier C, Weil PA, Davidson I (noviembre de 2002). "El análisis funcional de la TAF4 de levadura específica de TFIID (yTAF(II)48) revela una organización inesperada de su dominio de plegamiento de histonas". J. Biol. Chem . 277 (47): 45510–7. doi : 10.1074/jbc.M206556200 . PMID  12237303.

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