P-ATPasa de tipo ATPasa de calcio
SERCA , o Ca 2+ - ATPasa del retículo sarcoplásmico / endoplasmático , o SR Ca 2+ - ATPasa , es una P-ATPasa de tipo calcio ATPasa . Su función principal es transportar calcio desde el citosol al retículo sarcoplásmico.
Función
SERCA es una ATPasa de tipo P. [1] Reside en el retículo sarcoplásmico (SR) dentro de los miocitos . [1] Es una ATPasa de Ca 2+ que transfiere Ca 2+ desde el citosol de la célula hasta el lumen del SR. [1] Esto utiliza energía de la hidrólisis de ATP durante la relajación muscular. [1]
Hay tres dominios principales en la cara citoplasmática de SERCA: los dominios de fosforilación y unión de nucleótidos, que forman el sitio catalítico , y el dominio actuador, que está involucrado en la transmisión de los principales cambios conformacionales .
Además de sus funciones de transporte de calcio, SERCA1 genera calor en el tejido adiposo pardo y en los músculos esqueléticos . [2] [3] Junto con el calor que produce naturalmente debido a su ineficiencia en el bombeo de Ca2+
Los iones, cuando se unen a un regulador llamado sarcolipina, dejan de bombear y funcionan únicamente como hidrolasa de ATP. Este mecanismo de termogénesis está muy extendido en mamíferos y en peces endotérmicos . [4] [5]
Regulación
La velocidad a la que SERCA mueve Ca 2+ a través de la membrana del SR puede ser controlada por la proteína reguladora fosfolamban (PLB/PLN). SERCA no es tan activa cuando PLB está unida a ella. El aumento de la estimulación β-adrenérgica reduce la asociación entre SERCA y PLB por la fosforilación de PLB por PKA . [6] Cuando PLB se asocia con SERCA, la velocidad de movimiento de Ca 2+ se reduce; tras la disociación de PLB, el movimiento de Ca 2+ aumenta.
La regulación de la actividad de SERCA también puede implicar la fosforilación de SERCA misma mediante la interacción con GSK3β . Se ha demostrado que la fosforilación de SERCA2a en S663 reduce la actividad de SERCA2a. [7]
Otra proteína, la calsecuestrina , se une al calcio dentro del SR y ayuda a reducir la concentración de calcio libre dentro del SR, lo que ayuda a SERCA a no tener que bombear contra un gradiente de concentración tan alto . El SR tiene una concentración mucho mayor de Ca 2+ (10 000x) en su interior en comparación con la concentración de Ca 2+ citoplasmático . SERCA2 puede ser regulada por microARN; por ejemplo, miR-25 suprime SERCA2 en la insuficiencia cardíaca.
Con fines experimentales, SERCA puede ser inhibida por tapsigargina e inducida por istaroxima .
La función de SERCA se regula positivamente en el músculo esquelético de conejos [8] y en el miocardio de roedores [9] [10] por las hormonas tiroideas. Este mecanismo puede contribuir al efecto proarritmogénico de la tirotoxicosis. [11]
Parálogos
Hay tres parálogos principales , SERCA1-3, que se expresan en diversos niveles en diferentes tipos de células.
Existen isoformas postraduccionales adicionales de SERCA2 y SERCA3, que sirven para introducir la posibilidad de respuestas de recaptación de Ca 2+ específicas del tipo de célula , además de aumentar la complejidad general del mecanismo de señalización de Ca 2+ .
Referencias
- ^ abcd Marín-García, José (2014-01-01), Marín-García, José (ed.), "Capítulo 23 - Terapia basada en genes y células para enfermedades cardiovasculares", Cardiología postgenómica (segunda edición) , Boston: Academic Press, pp. 783–833, doi :10.1016/b978-0-12-404599-6.00023-8, ISBN 978-0-12-404599-6, consultado el 28 de diciembre de 2020
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Enlaces externos
- ATPasas transportadoras de calcio del retículo sarcoplásmico en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.