Familia de proteínas con un centro hierro-azufre que transfiere electrones.
Las proteínas de Rieske son componentes de la proteína hierro-azufre (ISP) de los complejos del citocromo bc 1 y del citocromo b 6 f y son responsables de la transferencia de electrones en algunos sistemas biológicos. John S. Rieske y sus colaboradores descubrieron por primera vez la proteína y en 1964 aislaron una forma acetilada de la proteína mitocondrial bovina . [1] En 1979, el equipo de Trumpower aisló el "factor de oxidación" de las mitocondrias bovinas y demostró que era una forma reconstitutivamente activa de la proteína hierro-azufre de Rieske [2] Es un grupo único [2Fe-2S] en el de los dos átomos de Fe están coordinados por dos residuos de histidina en lugar de dos residuos de cisteína . Desde entonces se han encontrado en plantas, animales y bacterias con potenciales de reducción de electrones que varían ampliamente entre -150 y +400 mV. [3]
El complejo consta de tres subunidades en la mayoría de las bacterias y nueve en las mitocondrias: tanto los complejos bacterianos como los mitocondriales contienen subunidades de citocromo by citocromo c1 , y una subunidad 'Rieske' de hierro-azufre, que contiene un grupo 2Fe-2S de alto potencial. [6] La forma mitocondrial también incluye otras seis subunidades que no poseen centros redox. Plastoquinona - plastocianina reductasa (complejo b6f), presente en las cianobacterias y los cloroplastos de las plantas, cataliza la oxidorreducción del plastoquinol y el citocromo f . Este complejo, que es funcionalmente similar a la ubiquinol-citocromo c reductasa , comprende las subunidades de citocromo b6, citocromo f y Rieske. [7]
La subunidad de Rieske actúa uniendo un anión ubiquinol o plastoquinol , transfiriendo un electrón al grupo 2Fe-2S y luego liberando el electrón al citocromo c o citocromo f hierro hemo . [4] [7] La reducción del centro de Rieske aumenta la afinidad de la subunidad en varios órdenes de magnitud, estabilizando el radical de semiquinona en el sitio Q(P). [8] El dominio de Rieske tiene un centro [2Fe-2S]. Dos cisteínas conservadas coordinan un ion Fe mientras que el otro ion Fe está coordinado por dos histidinas conservadas. El grupo 2Fe-2S está unido a la región C-terminal altamente conservada de la subunidad de Rieske.
Se conocen las estructuras cristalinas de varias proteínas de Rieske. El pliegue general, que comprende dos subdominios, está dominado por una estructura β antiparalela y contiene un número variable de hélices α . Los subdominios más pequeños de "unión a grupos" en las proteínas mitocondriales y del cloroplasto son prácticamente idénticos, mientras que los subdominios grandes son sustancialmente diferentes a pesar de una topología de plegado común. Los subdominios de unión al grupo [Fe 2 S 2 ] tienen la topología de un barril β antiparalelo incompleto. Un átomo de hierro del grupo de Rieske [Fe 2 S 2 ] en el dominio está coordinado por dos residuos de cisteína y el otro está coordinado por dos residuos de histidina a través de los átomos de N δ . Los ligandos que coordinan el grupo se originan a partir de dos bucles; cada bucle aporta una Cys y una His.
^ Rieske JS, Maclennan DH, Coleman R (1964). "Aislamiento y propiedades de una proteína de hierro del complejo (coenzima Q reducida) -citocromo C reductasa de la cadena respiratoria". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 15 (4): 338–344. doi :10.1016/0006-291X(64)90171-8.
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Otras lecturas
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enlaces externos
PDB : 1RIE - Estructura de rayos X de la proteína Rieske (fragmento soluble en agua) delcomplejo citocromo bc 1 mitocondrial bovino
PDB : 1RFS - Estructura de rayos X de la proteína de Rieske (fragmento soluble en agua) delcomplejo citocromo b 6 f del cloroplasto de espinaca
PDB : 1FQT - Estructura de rayos X de ferredoxina tipo Rieske asociada con bifenil dioxigenasa de Burkholderia cepacia
PDB : 1G8J - Estructura de rayos X de la subunidad de Rieske de la arsenito oxidasa de Alcaligenes faecalis
PDB : 2I7F - Estructura de rayos X de laferredoxina de Rieske de Sphingomonas yanoikuyae B1
