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Malcolm Dixon (bioquímico)

Malcolm Dixon (18 de abril de 1899 - 7 de diciembre de 1985) fue un bioquímico británico.

Educación y vida temprana

Dixon nació en Cambridge , Inglaterra, hijo de Allick Page Dixon y Caroline Dewe Dixon (de soltera Mathews). [1] Se educó en casa (habiendo contraído tuberculosis a los 12 años) y en el Emmanuel College, Cambridge , donde se graduó con una licenciatura en Ciencias Naturales en 1921 y más tarde fue estudiante senior de la Exposición de 1851. [1] [3] Obtuvo su doctorado en Cambridge en 1925, por una investigación supervisada por Frederick Gowland Hopkins . [4]

Investigación y carrera

La investigación de Dixon investigó la purificación de enzimas y la cinética enzimática de las reacciones catalizadas por enzimas. Estudió la oxidación del glutatión y otros tioles por oxígeno molecular y midió el potencial redox del sistema tiol - disulfuro , estableciendo también que la oxidación del glutatión era catalizada por metales traza. [5] Investigó la xantina oxidasa , [6] y de ese modo dilucidó muchos aspectos de la química de las deshidrogenasas . Demostró que el peróxido de hidrógeno formado en la reacción de la xantina oxidasa con oxígeno molecular inactivaba la enzima y que la inhibición podía aliviarse mediante la adición de catalasa , [7] ayudando así a establecer un papel bioquímico para esta última enzima. Dixon publicó una serie de artículos sobre la D-aminoácido oxidasa , [8] detallando la cinética y termodinámica de la asociación de la coenzima con la apoproteína , la especificidad del sustrato y del inhibidor, y el efecto del pH en las constantes cinéticas.

Dixon era un experto en la teoría y el uso de manómetros. [9] En 1931, colaboró ​​con David Keilin y Robin Hill para determinar el primer espectro de absorción de un citocromo, el citocromo c . [10] Dixon estudió la química de los lacrimógenos y el gas mostaza y propuso una teoría de la fosfoquinasa para explicar su modo de acción. [11]

Dixon propuso una forma ampliamente utilizada de representar gráficamente los datos de inhibición enzimática, comúnmente conocida como el diagrama de Dixon , en el que se representa gráficamente la tasa recíproca frente a la concentración del inhibidor. [12] De manera bastante confusa, a veces se le da el mismo nombre a un gráfico bastante diferente propuesto por Dixon en el mismo año para analizar las dependencias del pH, en el que se representa gráficamente el logaritmo de un parámetro de Michaelis-Menten frente al pH. [13]

Enzimas(Dixon y Webb)

El libro clásico de Dixon Enzimas , escrito con Edwin C. Webb y publicado en 1958, [14] con ediciones posteriores en 1964 [15] y 1979, [16] tuvo una gran influencia en el desarrollo de la bioquímica. Contenía uno de los primeros esfuerzos importantes para idear una forma sistemática de clasificar y nombrar las enzimas. Esto formó el punto de partida para la clasificación actual de la IUBMB . [17]

Premios y honores

Dixon fue elegido miembro de la Royal Society (FRS) en 1942 [1] y se convirtió en miembro del King's College, Cambridge en 1950. Murió en Cambridge en 1985.

Referencias

  1. ^ abcd Perham, RN (1988). "Malcolm Dixon. 18 de abril de 1899-7 de diciembre de 1985". Memorias biográficas de miembros de la Royal Society . 34 : 98–131. doi :10.1098/rsbm.1988.0005. ISSN  0080-4606. PMID  11616120.
  2. ^ abcd "Árbol de la química".
  3. ^ "DIXON, Malcolm" . Quién es quién y quién era quién . Vol. 2024 (edición en línea). A & C Black. (Se requiere suscripción o membresía a una biblioteca pública del Reino Unido).
  4. ^ Dixon, Malcolm (1925). Los tipos de sistemas de oxido-reducción, enzimáticos y no enzimáticos, presentes en los tejidos animales vivos (tesis doctoral). Universidad de Cambridge.
  5. ^ Dixon, Malcolm; Tunnicliffe, Hubert Erlin (1927). "Sobre el poder reductor del glutatión y la cisteína". Revista bioquímica . 21 (4): 844–851. doi :10.1042/bj0210844. PMC 1251992 . PMID  16743909. 
  6. ^ Dixon, M.; Keilin, D. (1936). "La acción del cianuro y otros inhibidores respiratorios sobre la xantina oxidasa". Actas de la Royal Society de Londres. Serie B, Ciencias Biológicas . 119 (813): 159–190. Bibcode :1936RSPSB.119..159D. doi :10.1098/rspb.1936.0004.
  7. ^ Dixon, Malcolm (1925). "Estudios sobre la xantina oxidasa". Revista bioquímica . 19 (3): 507–512. doi :10.1042/bj0190507. PMC 1259209 . PMID  16743533. 
  8. ^ Dixon, Malcolm; Kleppe, Kjell (1965). "D-aminoácido oxidasa II. Especificidad, inhibición competitiva y secuencia de reacción". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Nucleic Acids and Protein Synthesis . 96 (3): 368–382. doi :10.1016/0005-2787(65)90557-5.
  9. ^ Dixon, M. (1951). "Nomogramas mejorados para constantes de manómetro". Revista bioquímica . 48 (5): 575–580. doi :10.1042/bj0480575. PMC 1275377 . PMID  14838904. 
  10. ^ Dixon, M.; Hill, R.; Keilin, D. (1931). "El espectro de absorción del componente c del citocromo". Actas de la Royal Society de Londres. Serie B, que contiene artículos de carácter biológico . 109 (760): 29–34. Bibcode :1931RSPSB.109...29D. doi : 10.1098/rspb.1931.0066 .
  11. ^ Boursnell JC, Cohen JA, Dixon M, Francis GE, Greville GD, Needham DM, Wormall A (1946). "Estudios sobre el gas mostaza (sulfuro de ββ'-diclorodietilo) y algunos compuestos relacionados". Revista bioquímica . 40 (5–6): 756–764. doi :10.1042/bj0400756. PMC 1270036 . PMID  16748083. {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  12. ^ Dixon, M (1953). "La determinación de las constantes de inhibidores enzimáticos". Revista bioquímica . 55 (1): 170–171. doi :10.1042/bj0550170. PMC 1269152 . PMID  13093635. 
  13. ^ Dixon, M (1953). "El efecto del pH en las afinidades de las enzimas por sustratos e inhibidores". Revista bioquímica . 55 (1): 161–170. doi :10.1042/bj0550161. PMC 1269151 . PMID  13093634. 
  14. ^ Dixon, M; Webb, EC (1958). Enzimas (1.ª ed.). Londres: Longmans, Green, and Co.
  15. ^ Dixon, M; Webb, EC (1964). Enzimas (2.ª ed.). Londres: Longmans, Green, and Co.
  16. ^ Dixon, M; Webb, EC; Thorne, CJR; Tipton, KF (1979). Enzimas (3.ª ed.). Londres: Longmans Group. ISBN 978-0122183584.
  17. ^ Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular, Nomenclatura de enzimas: https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/