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Lista de sitios de corte de enzimas de restricción

Una enzima de restricción o endonucleasa de restricción es un tipo especial de macromolécula biológica que funciona como parte del " sistema inmunológico " de las bacterias . Un tipo especial de enzimas de restricción es la clase de " endonucleasas homing ", que están presentes en los tres dominios de la vida, aunque su función parece ser muy diferente de un dominio a otro.

Las enzimas de restricción clásicas cortan y, por tanto, vuelven inofensivo cualquier ADN desconocido (no celular ) que entre en una célula bacteriana como resultado de una infección viral . Reconocen una secuencia de ADN específica, generalmente corta (de 3 a 8 pb ), y la cortan, produciendo extremos romos o salientes, ya sea en el sitio de reconocimiento o cerca de él .

Las enzimas de restricción son bastante variables en las secuencias cortas de ADN que reconocen. Un organismo suele tener varias enzimas diferentes, cada una específica de una secuencia corta de ADN distinta. [1]

Catálogo de enzimas de restricción

La lista incluye algunos de los ejemplos más estudiados de endonucleasas de restricción . Se proporciona la siguiente información:

La lista completa contiene más de 1.200 enzimas, pero las bases de datos registran alrededor de 4.000. [8] Para realizar una lista que sea accesible a la navegación, esta lista se ha dividido en diferentes páginas. Cada página contiene entre 120 y 150 entradas. Elija una letra para ir a una parte específica de la lista:

notas y referencias

  1. ^ Roberts RJ (enero de 1980). "Enzimas de restricción y modificación y sus secuencias de reconocimiento". Ácidos nucleicos Res . 8 (1): r63–r80. doi :10.1093/nar/8.1.197-d. PMC  327257 . PMID  6243774.
  2. ^ Smith HO, Nathans D (diciembre de 1973). "Carta: una nomenclatura sugerida para los sistemas de restricción y modificación del huésped bacteriano y sus enzimas". J. Mol. Biol . 81 (3): 419–23. doi :10.1016/0022-2836(73)90152-6. PMID  4588280.
  3. ^ Roberts RJ, Belfort M, Bestor T, Bhagwat AS, Bickle TA, Bitinaite J, Blumenthal RM, Degtyarev SK, Dryden DT, Dybvig K, Firman K, Gromova ES, Gumport RI, Halford SE, Hattman S, Heitman J, Hornby DP, Janulaitis A, Jeltsch A, Josephsen J, Kiss A, Klaenhammer TR, Kobayashi I, Kong H, Krüger DH, Lacks S, Marinus MG, Miyahara M, Morgan RD, Murray NE, Nagaraja V, Piekarowicz A, Pingoud A, Raleigh E, Rao DN, Reich N, Repin VE, Selker EU, Shaw PC, Stein DC, Stoddard BL, Szybalski W, Trautner TA, Van Etten JL, Vitor JM, Wilson GG, Xu SY (abril de 2003). "Una nomenclatura para enzimas de restricción, ADN metiltransferasas, endonucleasas homing y sus genes". Ácidos nucleicos Res . 31 (7): 1805–12. doi :10.1093/nar/gkg274. PMC 152790 . PMID  12654995. 
  4. ^ Jeremy MB, John LT, Lubert S (2002). "3. Estructura y función de las proteínas". Bioquímica . San Francisco: WH Freeman. ISBN 0-7167-4684-0.
  5. ^ Anfinsen CB (1973). "Principios que gobiernan el plegamiento de cadenas de proteínas". Ciencia . 181 (4096): 223–30. doi : 10.1126/ciencia.181.4096.223. PMID  4124164.
  6. ^ Kessler C, Manta V (agosto de 1990). "Revisión de la especificidad de las endonucleasas de restricción y las metiltransferasas de modificación del ADN (Edición 3)". Gen.92 (1–2): 1–248. doi :10.1016/0378-1119(90)90486-B. PMID  2172084.
  7. ^ Pingoud A, Jeltsch A (septiembre de 2001). "Estructura y función de las endonucleasas de restricción tipo II". Ácidos nucleicos Res . 29 (18): 3705–27. doi :10.1093/nar/29.18.3705. PMC 55916 . PMID  11557805. 
  8. ^ Roberts RJ, Vincze T, Posfai J, Macelis D. "REBASE" . Consultado el 23 de mayo de 2010 . Base de datos de enzimas de restricción.

Ver también

enlaces externos

Bases de datos y listas de enzimas de restricción:

Bases de datos de proteínas: