Una enzima de restricción o endonucleasa de restricción es un tipo especial de macromolécula biológica que funciona como parte del " sistema inmunológico " de las bacterias . Un tipo especial de enzimas de restricción es la clase de " endonucleasas homing ", que están presentes en los tres dominios de la vida, aunque su función parece ser muy diferente de un dominio a otro.
Las enzimas de restricción clásicas cortan y, por tanto, vuelven inofensivo cualquier ADN desconocido (no celular ) que entre en una célula bacteriana como resultado de una infección viral . Reconocen una secuencia de ADN específica, generalmente corta (de 3 a 8 pb ), y la cortan, produciendo extremos romos o salientes, ya sea en el sitio de reconocimiento o cerca de él .
Las enzimas de restricción son bastante variables en las secuencias cortas de ADN que reconocen. Un organismo suele tener varias enzimas diferentes, cada una específica de una secuencia corta de ADN distinta. [1]
Catálogo de enzimas de restricción
La lista incluye algunos de los ejemplos más estudiados de endonucleasas de restricción . Se proporciona la siguiente información:
- Enzima : Nombre aceptado de la molécula , según la nomenclatura adoptada internacionalmente [2] [3] , y referencias bibliográficas . (Lectura adicional: consulte la sección " Nomenclatura " del artículo " Enzima de restricción ".)
- Código PDB : Código utilizado para identificar la estructura de una proteína en la base de datos PDB de estructuras de proteínas. La estructura atómica tridimensional de una proteína proporciona información muy valiosa para comprender los detalles íntimos de su mecanismo de acción [4] [5] .
- Fuente : Organismo que produce naturalmente la enzima.
- Secuencia de reconocimiento : Secuencia de ADN reconocida por la enzima y a la que se une específicamente.
- Corte : Sitio de corte y productos de ADN del corte. La secuencia de reconocimiento y el sitio de corte generalmente coinciden, pero a veces el sitio de corte puede estar a decenas de nucleótidos del sitio de reconocimiento [6] [7] .
- Isosquizómeros y neoesquizómeros : Un isosquizómero es una enzima que reconoce una misma secuencia que otra. Un neoesquizómero es un tipo especial de isosquizómero que reconoce la misma secuencia que otro, pero corta de manera diferente. Para cada enzima está indicado un número máximo de 8-10 de los isoesquizómeros más comunes, pero puede haber muchos más. Los neoesquizómeros se muestran en negrita y en color verde (p. ej.: BamHI ). Cuando se indica "Ninguno en la fecha ", eso significa que no había isosquizómeros registrados en las bases de datos en esa fecha con un sitio de corte claramente definido. Los isosquizómeros indicados en fuente blanca y fondo gris corresponden a enzimas que no figuran en las listas actuales:
La lista completa contiene más de 1.200 enzimas, pero las bases de datos registran alrededor de 4.000. [8] Para realizar una lista que sea accesible a la navegación, esta lista se ha dividido en diferentes páginas. Cada página contiene entre 120 y 150 entradas. Elija una letra para ir a una parte específica de la lista:
notas y referencias
- ^ Roberts RJ (enero de 1980). "Enzimas de restricción y modificación y sus secuencias de reconocimiento". Ácidos nucleicos Res . 8 (1): r63–r80. doi :10.1093/nar/8.1.197-d. PMC 327257 . PMID 6243774.
- ^ Smith HO, Nathans D (diciembre de 1973). "Carta: una nomenclatura sugerida para los sistemas de restricción y modificación del huésped bacteriano y sus enzimas". J. Mol. Biol . 81 (3): 419–23. doi :10.1016/0022-2836(73)90152-6. PMID 4588280.
- ^ Roberts RJ, Belfort M, Bestor T, Bhagwat AS, Bickle TA, Bitinaite J, Blumenthal RM, Degtyarev SK, Dryden DT, Dybvig K, Firman K, Gromova ES, Gumport RI, Halford SE, Hattman S, Heitman J, Hornby DP, Janulaitis A, Jeltsch A, Josephsen J, Kiss A, Klaenhammer TR, Kobayashi I, Kong H, Krüger DH, Lacks S, Marinus MG, Miyahara M, Morgan RD, Murray NE, Nagaraja V, Piekarowicz A, Pingoud A, Raleigh E, Rao DN, Reich N, Repin VE, Selker EU, Shaw PC, Stein DC, Stoddard BL, Szybalski W, Trautner TA, Van Etten JL, Vitor JM, Wilson GG, Xu SY (abril de 2003). "Una nomenclatura para enzimas de restricción, ADN metiltransferasas, endonucleasas homing y sus genes". Ácidos nucleicos Res . 31 (7): 1805–12. doi :10.1093/nar/gkg274. PMC 152790 . PMID 12654995.
- ^ Jeremy MB, John LT, Lubert S (2002). "3. Estructura y función de las proteínas". Bioquímica . San Francisco: WH Freeman. ISBN 0-7167-4684-0.
- ^ Anfinsen CB (1973). "Principios que gobiernan el plegamiento de cadenas de proteínas". Ciencia . 181 (4096): 223–30. doi : 10.1126/ciencia.181.4096.223. PMID 4124164.
- ^ Kessler C, Manta V (agosto de 1990). "Revisión de la especificidad de las endonucleasas de restricción y las metiltransferasas de modificación del ADN (Edición 3)". Gen. 92 (1–2): 1–248. doi :10.1016/0378-1119(90)90486-B. PMID 2172084.
- ^ Pingoud A, Jeltsch A (septiembre de 2001). "Estructura y función de las endonucleasas de restricción tipo II". Ácidos nucleicos Res . 29 (18): 3705–27. doi :10.1093/nar/29.18.3705. PMC 55916 . PMID 11557805.
- ^ Roberts RJ, Vincze T, Posfai J, Macelis D. "REBASE" . Consultado el 23 de mayo de 2010 .
Base de datos de enzimas de restricción.
Ver también
Wikidata tiene la propiedad:
sitio de corte de la enzima de restricción (P4864) (ver usos )
enlaces externos
Bases de datos y listas de enzimas de restricción:
- Base de datos muy completa de enzimas de restricción respaldada por New England Biolabs. Incluye todo tipo de información biológica, estructural, cinética y comercial sobre miles de enzimas. También incluye literatura relacionada para cada molécula: Roberts RJ, Vincze T, Posfai J, Macelis D. "REBASE" . Consultado el 23 de mayo de 2010 .
- Información detallada para experimentos bioquímicos: "Buscador de enzimas". Biolabs de Nueva Inglaterra. Archivado desde el original el 8 de enero de 2010 . Consultado el 7 de enero de 2010 .
- Lista alfabética de enzimas y sus sitios de restricción: "Página web de enzimas de restricción GenScript". Archivado desde el original el 4 de julio de 2009 . Consultado el 7 de enero de 2010 .
- Información general sobre sitios de restricción y condiciones bioquímicas para reacciones de restricción: "Recurso de enzimas de restricción". Promega. Archivado desde el original el 3 de febrero de 2002 . Consultado el 7 de enero de 2010 .
Bases de datos de proteínas:
- Base de datos de estructuras de proteínas, resueltas a resolución atómica: "Worldwide Protein Data Bank" . Consultado el 25 de enero de 2010 .
- Bases de datos de proteínas: Instituto Suizo de Bioinformática (SIB) e Instituto Europeo de Bioinformática (EBI) . "UniProtKB/Swiss-Prot & TrEMBL" . Consultado el 25 de enero de 2010 .
Swiss-Prot
es una base de datos de secuencias de proteínas seleccionada que se esfuerza por proporcionar un alto nivel de anotación (como la descripción de la función de una proteína, la estructura de sus dominios, modificaciones postraduccionales, variantes, etc.), un nivel mínimo de redundancia. y alto nivel de integración con otras bases de datos. TrEMBL es un suplemento anotado por computadora de Swiss-Prot que contiene todas las traducciones de las entradas de secuencias de nucleótidos
de EMBL
que aún no están integradas en Swiss-Prot.