La treonina (símbolo Thr o T ) [2] es un aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo α-amino (que está en el −NH protonado+ 3forma en condiciones biológicas), un grupo carboxilo (que está en la forma desprotonada -COO - en condiciones biológicas) y una cadena lateral que contiene un grupo hidroxilo , lo que lo convierte en un aminoácido polar sin carga. Es esencial en el ser humano, es decir, el organismo no puede sintetizarlo: debe obtenerse de la dieta. La treonina se sintetiza a partir del aspartato en bacterias como E. coli . [3] Está codificado por todos los codones que comienzan con AC (ACU, ACC, ACA y ACG).
Las cadenas laterales de treonina suelen tener enlaces de hidrógeno; Los pequeños motivos más comunes formados se basan en interacciones con serina : giros ST , motivos ST (a menudo al comienzo de las hélices alfa ) y grapas ST (generalmente en la mitad de las hélices alfa).
Modificaciones
El residuo de treonina es susceptible a numerosas modificaciones postraduccionales . La cadena lateral de hidroxilo puede sufrir una glicosilación ligada a O. Además, los residuos de treonina se fosforilan mediante la acción de una treonina quinasa . En su forma fosforilada, se le puede denominar fosfotreonina. La fosfotreonina tiene tres sitios de coordinación potenciales (grupo carboxilo, amina y fosfato) y la determinación del modo de coordinación entre ligandos fosforilados e iones metálicos que ocurren en un organismo es importante para explicar la función de la fosfotreonina en los procesos biológicos. [4]
La treonina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos con dos centros estereogénicos , siendo el otro la isoleucina . La treonina puede existir en cuatro posibles estereoisómeros con las siguientes configuraciones: (2 S ,3 R ), (2 R ,3 S ), (2 S ,3 S ) y (2 R ,3 R ). Sin embargo, el nombre L -treonina se utiliza para un solo estereoisómero , el ácido (2 S , 3 R ) -2-amino-3-hidroxibutanoico. El estereoisómero (2 S , 3 S ), que rara vez está presente en la naturaleza, se llama L -alotreonina. [7]
Biosíntesis
Como aminoácido esencial, la treonina no se sintetiza en los humanos y debe estar presente en las proteínas de la dieta. Los seres humanos adultos necesitan alrededor de 20 mg/kg de peso corporal/día. [8] En plantas y microorganismos, la treonina se sintetiza a partir del ácido aspártico a través de α-aspartil-semialdehído y homoserina . La homoserina sufre O -fosforilación; este éster de fosfato sufre hidrólisis concomitante con la reubicación del grupo OH. [9] Las enzimas involucradas en una biosíntesis típica de treonina incluyen:
En los seres humanos, el gen de la treonina deshidrogenasa es un pseudogén inactivo , [10] por lo que la treonina se convierte en α-cetobutirato . El mecanismo del primer paso es análogo al catalizado por la serina deshidratasa , y las reacciones de la serina y la treonina deshidratasa probablemente estén catalizadas por la misma enzima. [11]
^ Dawson, RMC y otros, Datos para la investigación bioquímica , Oxford, Clarendon Press, 1959.
^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos". Comisión Conjunta IUPAC-IUB sobre Nomenclatura Bioquímica. 1983. Archivado desde el original el 9 de octubre de 2008 . Consultado el 5 de marzo de 2018 .
^ Raïs, Badr; Chassagnole, Christophe; Lettelier, Thierry; Cayó, David; Mazat, Jean-Pierre (2001). "Síntesis de treonina a partir de aspartato en extractos libres de células de Escherichia coli: dinámica de la vía". Bioquímica J. 356 (parte 2): 425–32. doi :10.1042/bj3560425. PMC 1221853 . PMID 11368769.
^ Jastrzab, Renata (2013). "Estudios de nuevos complejos de fosfotreonina formados en sistemas binarios y ternarios, incluidas aminas biogénicas y cobre (II)". Revista de Química de Coordinación . 66 (1): 98-113. doi :10.1080/00958972.2012.746678
^ Un diccionario de científicos. Daintith, John., Gjertsen, Derek. Oxford: Prensa de la Universidad de Oxford. 1999. pág. 459.ISBN _9780192800862. OCLC 44963215.{{cite book}}: Mantenimiento CS1: otros ( enlace )
^ Meyer, Curtis (20 de julio de 1936). "La configuración espacial del ácido alfa-amino-beta-hidroxi-n-butírico" (PDF) . Revista de Química Biológica . 115 (3): 721–729. doi : 10.1016/S0021-9258(18)74711-X .
^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos (Recomendaciones 1983)". Química Pura y Aplicada . 56 (5): 601, 603, 608. 1 de enero de 1984. doi : 10.1351/pac198456050595 .
^ Instituto de Medicina (2002). "Proteínas y aminoácidos". Ingestas dietéticas de referencia de energía, carbohidratos, fibra, grasas, ácidos grasos, colesterol, proteínas y aminoácidos . Washington, DC: Prensa de las Academias Nacionales. págs. 589–768. doi :10.17226/10490. ISBN978-0-309-08525-0.
^ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Principios de bioquímica (3ª ed.). Nueva York: W. H. Freeman. ISBN1-57259-153-6..
^ Stipanuk, Martha H.; Caudill, Marie A. (2013). Aspectos bioquímicos, fisiológicos y moleculares de la nutrición humana - Libro electrónico. Ciencias de la Salud Elsevier. ISBN9780323266956.
^ Bhardwaj, Uma; Bhardwaj, Ravindra. Bioquímica para enfermeras. Educación Pearson India. ISBN9788131795286.
^ Colmillo, H; Kang, J; Zhang, D (30 de enero de 2017). "Producción microbiana de vitamina B12: una revisión y perspectivas de futuro". Fábricas de células microbianas . 16 (1): 15. doi : 10.1186/s12934-017-0631-y . PMC 5282855 . PMID 28137297.
^ Adeva-Andany, M; Souto-Adeva, G; Ameneiros-Rodríguez, E; Fernández-Fernández, C; Donapetry-García, C; Domínguez-Montero, A (enero 2018). "Resistencia a la insulina y metabolismo de la glicina en humanos". Aminoácidos . 50 (1): 11–27. doi :10.1007/s00726-017-2508-0. PMID 29094215. S2CID 3708658.
^ Dalangin, R; Kim, A; Campbell, RE (27 de agosto de 2020). "El papel de los aminoácidos en la neurotransmisión y herramientas fluorescentes para su detección". Revista Internacional de Ciencias Moleculares . 21 (17): 6197. doi : 10.3390/ijms21176197 . PMC 7503967 . PMID 32867295.
^ "Error". ndb.nal.usda.gov . Archivado desde el original el 16 de noviembre de 2018 . Consultado el 29 de mayo de 2013 .
^ "Datos nutricionales propios: datos alimentarios, información y calculadora de calorías". nutricióndata.self.com . Consultado el 27 de marzo de 2018 .