Maltasa es un nombre informal para una familia de enzimas que catalizan la hidrólisis del disacárido maltosa en dos azúcares simples de glucosa . Las maltasas se encuentran en plantas, bacterias, levaduras, humanos y otros vertebrados.
La digestión del almidón requiere seis enzimas intestinales. Dos de estas enzimas son endoglucosidasas luminales llamadas alfa-amilasas. Las otras cuatro enzimas han sido identificadas como maltasas diferentes, exoglucosidasas unidas a la superficie luminal de los enterocitos. Dos de estas actividades de maltasa estaban asociadas con sacarasa-isomaltasa (maltasa Ib, maltasa Ia). Las otras dos maltasas sin características distintivas se denominaron maltasa-glucoamilasa (maltasas II y III). Las actividades de estas cuatro maltasas también se describen como alfa-glucosidasa porque todas digieren los oligosacáridos lineales del almidón en glucosa. [1] [2]
Las maltasas son miembros de un grupo de enzimas intestinales llamadas FamilyGH13 ( familia de glucósido hidrolasa 13 ) que son responsables de romper los enlaces de α-glucosidasa de los carbohidratos complejos en moléculas de glucosa fáciles de usar. [3] Las moléculas de glucosa se utilizarían luego como una especie de "alimento" para que las células produzcan energía ( trifosfato de adenosina ) durante la respiración celular . Los siguientes son genes que pueden codificar la maltasa:
El mecanismo de todas las enzimas FamilyGH13 es romper un enlace de α-glucosidasa hidrolizándolo. La maltasa se centra en romper la maltosa, un disacárido que es un vínculo entre dos unidades de glucosa, en el enlace α-(1->4). La velocidad de hidrólisis está controlada por el tamaño del sustrato (tamaño de los carbohidratos). [6]
La alfa-amilasa tiene una función importante en la degradación de los almidones, por lo que se utiliza frecuentemente en la industria panadera. Se utiliza principalmente como medio para realzar el sabor y mejorar la calidad del pan. [4] Sin alfa-amilasa, la levadura no podría fermentar. [7]
La maltosa-glucoamilasa se usa comúnmente como fuente de fermentación, ya que es capaz de cortar el almidón en maltosa, que luego se usa para elaborar cervezas y sake. [4]
Además de la elaboración de cerveza, la maltosa glucoamilasa se ha estudiado mediante la introducción de inhibidores específicos para detener la hidrólisis de los enlaces de α-glucosidasa. Al inhibir la ruptura de los enlaces, los científicos esperan diseñar un fármaco que sea más eficaz y menos tóxico para tratar la diabetes. [8]
La historia del descubrimiento de la maltasa comenzó cuando Napoleón Bonaparte declaró un bloqueo continental en su “Decreto de Berlín” en 1806. Esto inició la búsqueda de fuentes alternativas de azúcar. En 1833, los químicos franceses Anselm Payen y Jean-Francois Persoz descubrieron un extracto de malta que convertía el almidón en glucosa, a la que en ese momento llamaron diastasa. [9] En 1880, HT Brown descubrió la actividad de la maltasa en las mucosas y la diferenció de la diastasa, ahora llamada amilasa. [2] En la década de 1960, los avances en la química de las proteínas permitieron a Arne Dahlqvist y Giorgio Semenza fraccionar y caracterizar las actividades de la maltasa del intestino delgado. Ambos grupos mostraron que había cuatro fracciones principales de actividad maltasa que eran intrínsecas a dos estructuras peptídicas diferentes, sacarasa-isomaltasa y maltasa-glucoamilasa. [1] [2] [9] [6] Cincuenta años después de entrar en la era genómica, la clonación y secuenciación de la hidrolasa de almidón de la mucosa confirmaron los hallazgos de Dahlqvist y Semenza. [9]
La deficiencia de maltasa ácida (DMAE), también conocida como enfermedad de Pompe, fue descrita por primera vez por el patólogo holandés JC Pompe en 1932. [10] [11] La DMAE es una afección autosómica recesiva no ligada al sexo en la que se acumula una acumulación excesiva de glucógeno dentro de las vacuolas lisosómicas en casi todo tipo de células en todo el cuerpo. [10] [11] [12] Es una de las enfermedades de almacenamiento de glucógeno más graves que afectan el tejido muscular. [13]
La DMAE se clasifica en tres tipos distintos según la edad de aparición de los síntomas en el individuo afectado. Infantil (Tipo a), infancia (Tipo b) y edad adulta (Tipo c). El tipo de DMAE está determinado por el tipo de mutación genética localizada en 17q23. El tipo de mutación determinará el nivel de producción de maltasa ácida. La DMAE es extremadamente mortal. Por lo general, el tipo muere por insuficiencia cardíaca antes del año de edad. El tipo b muere por insuficiencia respiratoria entre los tres y los veinticuatro años. El tipo c muere por insuficiencia respiratoria entre 10 y 20 años después del inicio de los síntomas. [13]
Los murciélagos vampiros son los únicos vertebrados que se sabe que no exhiben actividad de maltasa intestinal. [14]
