La biotinidasa ( EC 3.5.1.12, amidohidrolasa biotinidasa , BTD ), también conocida como biotinasa , [1] es una enzima que en los humanos está codificada por el gen BTD .
La enzima descompone las amidas de biotina, liberando biotina libre y la amina. El sustrato principal es la biocitina , o biotina unida a lisina . También es capaz de romper los ésteres de biotina.
Esta enzima permite que el cuerpo use y recicle la vitamina B biotina , a veces llamada vitamina H. La biotinidasa extrae la biotina de los alimentos porque el cuerpo necesita biotina en su forma libre y no adherida. Esta enzima también recicla la biotina de las enzimas del cuerpo que la utilizan como componente auxiliar para funcionar. Estas enzimas, conocidas como carboxilasas , son importantes en el procesamiento de grasas , carbohidratos y proteínas . La biotina se une a estas enzimas carboxilasas a través de un aminoácido (el material de construcción de las proteínas) llamado lisina , formando un complejo llamado biocitina . La biotinidasa elimina la biotina de la biocitina y la deja disponible para que otras enzimas la reutilicen.
La biotina , a veces llamada vitamina H, es una importante vitamina soluble en agua que ayuda en el metabolismo de las grasas , los carbohidratos y las proteínas . El cuerpo humano no puede producir biotina, pero puede obtenerla de la dieta, del reciclaje interno y, en cierta medida, de las bacterias intestinales. La deficiencia de biotina puede provocar trastornos del comportamiento, falta de coordinación, problemas de aprendizaje y convulsiones.
A diferencia de la mayoría de las vitaminas, que están unidas de forma no covalente a enzimas, la biotina está unida químicamente ( unida covalentemente ) y, por lo tanto, no puede eliminarse fácilmente mediante la desnaturalización de la enzima . Sin la actividad de la biotinidasa, la vitamina biotina no se puede separar de los alimentos y, por lo tanto, el cuerpo no puede utilizarla. La deficiencia de biotinidasa es un trastorno hereditario causado por mutaciones en el gen BTD. Cuando la actividad de la biotinidasa es deficiente, la biotina no puede reciclarse dentro del cuerpo ni eliminarse de los alimentos ingeridos. La biotina tampoco puede reciclarse de las enzimas a las que está unida. La actividad deficiente de la biotinidasa hace que enzimas metabólicas específicas , llamadas carboxilasas, dejen de funcionar, inhibiendo el procesamiento adecuado de proteínas, grasas y carbohidratos. Las personas que carecen de actividad biotinidasa aún pueden tener carboxilasas normales si ingieren pequeñas cantidades de biotina. Aproximadamente 1 de cada 60.000 recién nacidos se ve afectado por una deficiencia profunda (menos del 10 por ciento de la actividad enzimática normal) o parcial (10-30 por ciento de la actividad enzimática normal).
El gen BTD está ubicado en el brazo corto (p) del cromosoma 3 en la posición 25, desde el par de bases 15.618.326 hasta el par de bases 15.662.328. Las mutaciones en el gen BTD provocan una deficiencia de biotinidasa.
Se han descubierto aproximadamente 100 mutaciones en el gen BTD que provocan una deficiencia de biotinidasa. Estas mutaciones impiden que se produzca la enzima o hacen que la enzima que se produce deje de funcionar.
Esta afección se hereda con un patrón autosómico recesivo , lo que significa que se deben alterar dos copias del gen en cada célula para que una persona se vea afectada por el trastorno. En la mayoría de los casos, los padres de un niño con un trastorno autosómico recesivo no están afectados, pero son portadores de una copia del gen alterado. [2]
Base de datos de variantes del gen BTD
Este artículo incorpora material de dominio público de Genetics Home Reference. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos .
