stringtranslate.com

Inhibidor de la histona desacetilasa

Los inhibidores de la histona desacetilasa ( inhibidores de HDAC , HDACi , HDI ) son compuestos químicos que inhiben las histonas desacetilasas . Dado que la desacetilación de las histonas produce heterocromatina transcripcionalmente silenciada , los HDI pueden hacer que la cromatina sea más activa transcripcionalmente e inducir cambios epigenómicos .

Los inhibidores de la proteasa tienen una larga historia de uso en psiquiatría y neurología como estabilizadores del estado de ánimo y antiepilépticos , como el ácido valproico . Desde al menos 2003 se han investigado como posibles tratamientos para el cáncer, [1] [2] enfermedades parasitarias [3] e inflamatorias. [4]

Bioquímica celular/farmacología

Para llevar a cabo la expresión genética, una célula debe controlar el enrollamiento y desenrollado del ADN alrededor de las histonas . Esto se logra con la ayuda de las histonas acetil transferasas (HAT), que acetilan los residuos de lisina en las histonas centrales, lo que conduce a una eucromatina menos compacta y más activa transcripcionalmente , y, por el contrario, las acciones de las histonas desacetilasas (HDAC), que eliminan los grupos acetilo de los residuos de lisina, lo que conduce a la formación de una cromatina condensada y silenciada transcripcionalmente. La modificación reversible de las colas terminales de las histonas centrales constituye el principal mecanismo epigenético para remodelar la estructura de la cromatina de orden superior y controlar la expresión genética . Los inhibidores de HDAC (HDI) bloquean esta acción y pueden resultar en la hiperacetilación de las histonas, lo que afecta la expresión genética. [5] [6] [7] La ​​cromatina abierta resultante de la inhibición de las histonas desacetilasas puede resultar en la regulación positiva o la represión de los genes. [7]

A partir de 2015, los inhibidores de la histona desacetilasa eran una "nueva" clase de agentes citostáticos que inhiben la proliferación de células tumorales en cultivo e in vivo al inducir la detención del ciclo celular, la diferenciación y/o la apoptosis. Los inhibidores de la histona desacetilasa ejercen sus efectos antitumorales mediante la inducción de cambios en la expresión de oncogenes o supresores tumorales mediante la modulación de la acetilación/desacetilación de histonas y/o proteínas no histónicas, como los factores de transcripción. [8] La acetilación y desacetilación de histonas desempeñan papeles importantes en la modulación de la topología de la cromatina y la regulación de la transcripción génica. La inhibición de la histona desacetilasa induce la acumulación de histonas hiperacetiladas en el núcleo del nucleosoma en la mayoría de las regiones de la cromatina, pero afecta la expresión de solo un pequeño subconjunto de genes, lo que lleva a la activación transcripcional de algunos genes, pero a la represión de un número igual o mayor de otros genes. Las proteínas no histonas, como los factores de transcripción, también son objetivos de la acetilación con diversos efectos funcionales. La acetilación mejora la actividad de algunos factores de transcripción, como el supresor tumoral p53 y el factor de diferenciación eritroide GATA1, pero puede reprimir la actividad transcripcional de otros, incluido el factor de células T y el coactivador ACTR . Estudios recientes [...] han demostrado que el receptor de estrógeno alfa (ERalfa) puede hiperacetilarse en respuesta a la inhibición de la histona desacetilasa, suprimiendo la sensibilidad al ligando y regulando la activación transcripcional por los inhibidores de la histona desacetilasa. [9] La conservación del motivo ER-alfa acetilado en otros receptores nucleares sugiere que la acetilación puede desempeñar un papel regulador importante en diversas funciones de señalización del receptor nuclear. Varios inhibidores de la histona desacetilasa estructuralmente diversos han demostrado una potente eficacia antitumoral con poca toxicidad in vivo en modelos animales. Actualmente, existen varios compuestos en fase temprana de desarrollo clínico como posibles tratamientos para cánceres sólidos y hematológicos, tanto como monoterapia como en combinación con citotóxicos y agentes de diferenciación”. [10]

Clasificación HDAC

En función de su homología de dominios accesorios con las histonas desacetilasas de levadura , las 18 histonas desacetilasas humanas conocidas hasta 2015 se clasificaron en cuatro grupos (I-IV): [11]

Clasificación IDH

Los HDI "clásicos" actúan exclusivamente sobre las HDAC de clase I, II y IV uniéndose al dominio catalítico que contiene cinc de las HDAC. Estos HDI clásicos pueden clasificarse en varios grupos denominados según la fracción química que se une al ion cinc (excepto los tetrapéptidos cíclicos que se unen al ion cinc con un grupo tiol). A partir de 2005, algunos ejemplos en orden decreciente de la afinidad de unión típica al cinc eran: [12]

  1. ácidos hidroxámicos (o hidroxamatos), como la tricostatina A ,
  2. tetrapéptidos cíclicos (como la trapoxina B y los depsipéptidos , como la romidepsina , el clorhidrato de bocodepsina)
  3. benzamidas ,
  4. cetonas electrofílicas , y
  5. los compuestos de ácido alifático como el fenilbutirato de sodio y el ácido valproico .

A partir de 2007, los IDH de "segunda generación" incluían los ácidos hidroxámicos  : tricostatina A , vorinostat (SAHA), belinostat (PXD101), resminostat , abexinostat , givinostat , LAQ824, ivaltinostat, nanatinostat y panobinostat (LBH589); y las benzamidas  : entinostat (MS-275), tacedinalina (CI994), zabadinostat y mocetinostat (MGCD0103). [13] [14]

Las HDAC de clase III de sirtuina dependen de NAD+ y, por lo tanto, son inhibidas por la nicotinamida , así como por los derivados de NAD, dihidrocumarina, naftopiranona y 2-hidroxinaftaldehídos. [15]

Funciones adicionales

No se debe considerar que los HDI actúan únicamente como inhibidores enzimáticos de los HDAC. Se sabe que una gran variedad de factores de transcripción no histónicos y correguladores transcripcionales se modifican por acetilación. Los HDI pueden alterar el grado de acetilación de las moléculas efectoras no histónicas y, por lo tanto, aumentar o reprimir la transcripción de genes por este mecanismo. Algunos ejemplos incluyen: ACTR , cMyb, E2F1 , EKLF , FEN 1, GATA , HNF-4, HSP90 , Ku70 , MKP-1, NF-κB , PCNA , p53, RB , Runx, SF1 Sp3, STAT , TFIIE , TCF , YY1 , etc. [12] [16] [17]

Usos

Psiquiatría y neurología

Los HDI tienen una larga historia de uso en psiquiatría y neurología como estabilizadores del estado de ánimo y antiepilépticos. El principal ejemplo de esto es el ácido valproico , comercializado como fármaco bajo los nombres comerciales Depakene , Depakote y Divalproex . A partir de 2008, los HDI se estaban estudiando como un mitigador de enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Huntington . [18] La mejora de la formación de la memoria aumentó en ratones a los que se les administró vorinostat , o mediante la inactivación genética del gen HDAC2 en ratones. [19] Si bien eso puede tener relevancia para la enfermedad de Alzheimer, se demostró que algunos déficits cognitivos se restauraron en ratones transgénicos reales con un modelo de enfermedad de Alzheimer (3xTg-AD) mediante nicotinamida administrada por vía oral, un HDI competitivo de las sirtuinas de clase III. [20]

Investigación preclínica para el tratamiento de la depresión

La investigación de 2012 sobre las causas de la depresión destacó algunas posibles interacciones entre genes y ambiente que podrían explicar por qué después de mucha investigación, no han surgido genes o loci específicos que indiquen riesgo de depresión [21] Los estudios de 2016 estiman que incluso después de tratamientos sucesivos con múltiples antidepresivos, casi el 35% de los pacientes no lograron la remisión, [22] lo que sugiere que podría haber un componente epigenético en la depresión que no se aborda con tratamientos farmacológicos. Los estresores ambientales, a saber, el estrés traumático en la infancia , como la privación materna y el abuso en la primera infancia, se han estudiado por su conexión con un alto riesgo de depresión en la edad adulta. En modelos animales, se ha demostrado que estos tipos de trauma tienen efectos significativos en la acetilación de histonas , particularmente en loci de genes que tienen una conexión conocida con la regulación del comportamiento y el estado de ánimo. [21] [23] La investigación de 2011 se centró en el uso de la terapia HDI para la depresión después de que los estudios en pacientes deprimidos en medio de un episodio depresivo encontraron una mayor expresión de ARNm de HDAC2 y HDAC5 en comparación con los controles y los pacientes en remisión. [23]

Efectos sobre la expresión genética

A partir de 2011, se han estudiado varios HDI por su conexión con la regulación del estado de ánimo y la conducta, cada uno con efectos diferentes y específicos en la regulación de varios genes. Los genes más estudiados incluyen el factor neurotrófico derivado del cerebro (BDNF) y el factor neurotrófico derivado de la línea celular glial (GDNF), ambos ayudan a regular el crecimiento y la salud de las neuronas , cuya regulación negativa puede ser un síntoma de depresión. [23] Múltiples estudios han demostrado que el tratamiento con un HDI ayuda a regular positivamente la expresión de BDNF: el ácido valproico, comúnmente utilizado para tratar la epilepsia y el trastorno bipolar [22] , así como el butirato de sodio [23], ambos aumentaron la expresión de BDNF en modelos animales de depresión. Un estudio que rastreó los niveles de GDNF en el estriado ventral encontró una mayor expresión genética tras el tratamiento con SAHA . [22]

Efectos sobre las conductas depresivas

La investigación preclínica sobre el uso de HDI para tratar la depresión utiliza roedores para modelar la depresión humana. La prueba de suspensión de la cola (TST) y la prueba de natación forzada (FST) miden el nivel de derrota en roedores, generalmente después del tratamiento con estrés crónico, que refleja los síntomas de la depresión humana. Junto con las pruebas de los niveles de ARNm de HDAC, la acetilación y la expresión genética, estas pruebas de comportamiento se comparan con controles para determinar si el tratamiento ha tenido éxito o no en la mejora de los síntomas de la depresión. Los estudios que utilizaron SAHA o Entinostat ( MS-275 ) encontraron que los animales tratados mostraron perfiles de expresión genética similares a los tratados con fluoxetina , y mostraron un comportamiento similar al de los antidepresivos. [21] [22] [23] El butirato de sodio se usa comúnmente como candidato para el tratamiento de los trastornos del estado de ánimo: los estudios que lo utilizan solo y en co-tratamiento con fluoxetina informan de sujetos con un mayor rendimiento tanto en TST como en FST [22] además de una mayor expresión de BDNF. [23]

Tratamiento del cáncer

Los inhibidores de pan-HDAC han demostrado potencial anticancerígeno en varios estudios in vitro e in vivo , centrados en el carcinoma de células escamosas de páncreas, esófago (ESCC), mieloma múltiple, carcinoma de próstata, cáncer gástrico, leucemia, cáncer de mama, cáncer de hígado, cáncer de ovario ( belinostat ), linfoma no Hodgkin y neuroblastoma. [24] Debido al efecto masivo de la inhibición de pan-HDAC, atestiguado por la concentración de dosis muy baja utilizada y por las innumerables funciones biológicas afectadas, muchos científicos han centrado su atención en combinar el tratamiento menos específico con HDACi con otros fármacos anticancerígenos más específicos, como la eficacia del tratamiento combinado con el inhibidor de pan-HDAC LBH589 ( panobinostat ) y el compuesto de bromodominio BET JQ1 . [25]

Enfermedades inflamatorias

Se están investigando la tricostatina A (TSA) y otros como agentes antiinflamatorios. [26]

VIH/SIDA

Un estudio observó el uso de panobinostat , entinostat , romidepsina y vorinostat específicamente con el propósito de reactivar el VIH latente para disminuir los reservorios. Vorinostat fue observado como el menos potente de los inhibidores de HDAC en este ensayo. [27] Otro estudio encontró que la romidepsina condujo a un nivel más alto y más sostenido de reactivación del ARN del VIH asociado a las células que el vorinostat en células T latentemente infectadas in vitro y ex vivo . [28]

Otras enfermedades

Givinostat (ITF2357) es un fármaco huérfano para el tratamiento de la policitemia vera (PV), la trombocitemia esencial (TE) y la mielofibrosis (MF). Bajo la marca comercial Duvyzat, "Givinostat" se utiliza para el tratamiento de la distrofia muscular de Duchenne . [29]

Infarto de miocardio

A partir de 2008, también se han estudiado los IDH como protección del músculo cardíaco en el infarto agudo de miocardio . [30]

Referencias

  1. ^ Miller TA, Witter DJ, Belvedere S (noviembre de 2003). "Inhibidores de la histona desacetilasa". Journal of Medicinal Chemistry . 46 (24): 5097–116. doi :10.1021/jm0303094. PMID  14613312.
  2. ^ Mwakwari SC, Patil V, Guerrant W, Oyelere AK (2010). "Inhibidores de la histona desacetilasa macrocíclica". Temas actuales en química medicinal . 10 (14): 1423–40. doi :10.2174/156802610792232079. PMC 3144151 . PMID  20536416. 
  3. ^ Patil V, Guerrant W, Chen PC, Gryder B, Benicewicz DB, Khan SI, et al. (enero de 2010). "Actividades antimaláricas y antileishmaniales de inhibidores de histona deacetilasa con grupo cap unido a triazol". Química bioorgánica y medicinal . 18 (1): 415–25. doi :10.1016/j.bmc.2009.10.042. PMC 2818366 . PMID  19914074. 
  4. ^ Blanchard F, Chipoy C (febrero de 2005). "Inhibidores de la histona desacetilasa: ¿nuevos fármacos para el tratamiento de enfermedades inflamatorias?". Drug Discovery Today . 10 (3): 197–204. doi :10.1016/S1359-6446(04)03309-4. PMID  15708534.
  5. ^ Thiagalingam S, Cheng KH, Lee HJ, Mineva N, Thiagalingam A, Ponte JF (marzo de 2003). "Histonas desacetilasas: actores únicos en la configuración del código epigenético de histonas". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 983 (1): 84-100. Código Bib : 2003NYASA.983...84T. doi :10.1111/j.1749-6632.2003.tb05964.x. PMID  12724214. S2CID  26722842.
  6. ^ Marks PA, Richon VM, Rifkind RA (agosto de 2000). "Inhibidores de la histona desacetilasa: inductores de la diferenciación o apoptosis de células transformadas". Journal of the National Cancer Institute . 92 (15): 1210–6. doi : 10.1093/jnci/92.15.1210 . PMID  10922406.
  7. ^ ab Dokmanovic M, Clarke C, Marks PA (octubre de 2007). "Inhibidores de la histona desacetilasa: descripción general y perspectivas". Molecular Cancer Research . 5 (10): 981–9. doi : 10.1158/1541-7786.MCR-07-0324 . PMID  17951399.
  8. ^ Chueh AC, Tse JW, Tögel L, Mariadason JM (julio de 2015). "Mecanismos de expresión génica regulada por inhibidores de histona desacetilasa en células cancerosas". Antioxidantes y señalización redox . 23 (1): 66–84. doi :10.1089/ars.2014.5863. PMC 4492771. PMID  24512308 . 
  9. ^ Gryder BE, Rood MK, Johnson KA, Patil V, Raftery ED, Yao LP, et al. (julio de 2013). "Inhibidores de la histona desacetilasa equipados con actividad de modulación del receptor de estrógeno". Journal of Medicinal Chemistry . 56 (14): 5782–96. doi :10.1021/jm400467w. PMC 3812312 . PMID  23786452. 
  10. ^ Vigushin DM, Coombes RC (marzo de 2004). "Inhibición dirigida de la histona desacetilasa para la terapia del cáncer". Current Cancer Drug Targets . 4 (2): 205–18. doi :10.2174/1568009043481560. PMID  15032670.
  11. ^ "Base de datos de inhibidores de la histona desacetilasa (HDAC)". hdacis.com . Consultado el 6 de octubre de 2015 .
  12. ^ ab Drummond DC, Noble CO, Kirpotin DB, Guo Z, Scott GK, Benz CC (2005). "Desarrollo clínico de inhibidores de la histona desacetilasa como agentes anticancerígenos". Revisión anual de farmacología y toxicología . 45 : 495–528. doi :10.1146/annurev.pharmtox.45.120403.095825. PMID  15822187.
  13. ^ Beckers T, Burkhardt C, Wieland H, Gimmnich P, Ciossek T, Maier T, Sanders K (septiembre de 2007). "Propiedades farmacológicas distintivas de los inhibidores de HDAC de segunda generación con el grupo de cabeza benzamida o hidroxamato". Revista internacional del cáncer . 121 (5): 1138–48. doi : 10.1002/ijc.22751 . PMID  17455259.
  14. ^ Acharya MR, Sparreboom A, Venitz J, Figg WD ​​(octubre de 2005). "Desarrollo racional de inhibidores de la histona desacetilasa como agentes anticancerígenos: una revisión". Farmacología molecular . 68 (4): 917–32. doi :10.1124/mol.105.014167. PMID  15955865. S2CID  1439957.
  15. ^ Porcu M, Chiarugi A (febrero de 2005). "El potencial terapéutico emergente de los fármacos que interactúan con las sirtuinas: desde la muerte celular hasta la prolongación de la vida útil". Tendencias en ciencias farmacológicas . 26 (2): 94–103. doi :10.1016/j.tips.2004.12.009. PMID  15681027.
  16. ^ Yang XJ, Seto E (agosto de 2007). "HAT y HDAC: desde la estructura, la función y la regulación hasta nuevas estrategias de terapia y prevención". Oncogene . 26 (37): 5310–8. doi : 10.1038/sj.onc.1210599 . PMID  17694074.
  17. ^ Jeong Y, Du R, Zhu X, Yin S, Wang J, Cui H, Cao W, Lowenstein CJ (abril de 2014). "Las isoformas de la histona desacetilasa regulan las respuestas inmunitarias innatas mediante la desacetilación de la proteína quinasa fosfatasa-1 activada por mitógeno". J Leukoc Biol . 95 (4): 651–9. doi :10.1189/jlb.1013565. PMID  24374966. S2CID  40126163.
  18. ^ Hahnen E, Hauke ​​J, Tränkle C, Eyüpoglu IY, Wirth B, Blümcke I (febrero de 2008). "Inhibidores de la histona deacetilasa: posibles implicaciones para los trastornos neurodegenerativos". Opinión de expertos sobre fármacos en investigación . 17 (2): 169–84. doi :10.1517/13543784.17.2.169. PMID  18230051. S2CID  14344174.
  19. ^ Guan JS, Haggarty SJ, Giacometti E, Dannenberg JH, Joseph N, Gao J, Nieland TJ, Zhou Y, Wang X, Mazitschek R, Bradner JE, DePinho RA, Jaenisch R, Tsai LH (mayo de 2009). "HDAC2 regula negativamente la formación de la memoria y la plasticidad sináptica". Nature . 459 (7243): 55–60. Bibcode :2009Natur.459...55G. doi :10.1038/nature07925. PMC 3498958 . PMID  19424149. 
  20. ^ Green KN, Steffan JS, Martinez-Coria H, Sun X, Schreiber SS, Thompson LM, LaFerla FM (noviembre de 2008). "La nicotinamida restaura la cognición en ratones transgénicos con enfermedad de Alzheimer a través de un mecanismo que implica la inhibición de la sirtuina y la reducción selectiva de Thr231-phosphotau". The Journal of Neuroscience . 28 (45): 11500–10. doi :10.1523/JNEUROSCI.3203-08.2008. PMC 2617713 . PMID  18987186. 
  21. ^ abc Schroeder M, Hillemacher T, Bleich S, Frieling H (febrero de 2012). "El código epigenético en la depresión: implicaciones para el tratamiento". Farmacología clínica y terapéutica . 91 (2): 310–4. doi :10.1038/clpt.2011.282. PMID  22205200. S2CID  39241791.
  22. ^ abcde Fuchikami M, Yamamoto S, Morinobu S, Okada S, Yamawaki Y, Yamawaki S (enero de 2016). "El uso potencial de inhibidores de la histona desacetilasa en el tratamiento de la depresión". Progreso en neuropsicofarmacología y psiquiatría biológica . 64 : 320–4. doi : 10.1016/j.pnpbp.2015.03.010 . PMID  25818247.
  23. ^ abcdef Machado-Vieira R, Ibrahim L, Zarate CA (diciembre de 2011). "Histonas desacetilasas y trastornos del estado de ánimo: programación epigenética en interacciones genes-ambiente". Neurociencia y terapéutica del SNC . 17 (6): 699–704. doi :10.1111/j.1755-5949.2010.00203.X. PMC 3026916 . PMID  20961400. 
  24. ^ Milazzo G, Mercatelli D, Di Muzio G, Triboli L, De Rosa P, Perini G, Giorgi FM (mayo de 2020). "Histonas desacetilasas (HDAC): evolución, especificidad, función en complejos transcripcionales y capacidad de acción farmacológica". Genes . 11 (5): 556–604. doi : 10.3390/genes11050556 . PMC 7288346 . PMID  32429325. 
  25. ^ Shahbazi J, Liu Y, Atmadibrata B, Bradner JE, Marshall GM, Lock RB, Liu T (mayo de 2016). "El inhibidor del bromodominio JQ1 y el inhibidor de la histona desacetilasa Panobinostat reducen sinérgicamente la expresión de N-Myc e inducen efectos anticancerígenos". Investigación clínica del cáncer . 22 (10): 2534–2544. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-15-1666 . hdl : 1959.4/unsworks_39804 . PMID  26733615.
  26. ^ Adcock IM (abril de 2007). "Inhibidores de HDAC como agentes antiinflamatorios". British Journal of Pharmacology . 150 (7): 829–31. doi :10.1038/sj.bjp.0707166. PMC 2013887 . PMID  17325655. 
  27. ^ Elliott JH, Wightman F, Solomon A, Ghneim K, Ahlers J, Cameron MJ, Smith MZ, Spelman T, McMahon J, Velayudham P, Brown G, Roney J, Watson J, Prince MH, Hoy JF, Chomont N, Fromentin R, Procopio FA, Zeidan J, Palmer S, Odevall L, Johnstone RW, Martin BP, Sinclair E, Deeks SG, Hazuda DJ, Cameron PU, Sékaly RP, Lewin SR (2014). "Activación de la transcripción del VIH con vorinostat de corta duración en pacientes infectados por el VIH que reciben terapia antirretroviral supresora". PLOS Pathogens . 10 (11): e1004473. doi : 10.1371/journal.ppat.1004473 . PMC 4231123 . Número de modelo:  PMID25393648. 
  28. ^ Wei DG, Chiang V, Fyne E, Balakrishnan M, Barnes T, Graupe M, Hesselgesser J, Irrinki A, Murry JP, Stepan G, Stray KM, Tsai A, Yu H, Spindler J, Kearney M, Spina CA, McMahon D, Lalezari J, Sloan D, Mellors J, Geleziunas R, Cihlar T (abril de 2014). "El inhibidor de la histona deacetilasa romidepsina induce la expresión del VIH en células T CD4 de pacientes con terapia antirretroviral supresora en concentraciones alcanzadas por dosificación clínica". PLOS Pathogens . 10 (4): e1004071. doi : 10.1371/journal.ppat.1004071 . PMC 3983056 . PMID  24722454. 
  29. ^ Comisionado, Oficina del (26 de marzo de 2024). "La FDA aprueba un tratamiento no esteroide para la distrofia muscular de Duchenne". FDA .
  30. ^ Granger A, Abdullah I, Huebner F, Stout A, Wang T, Huebner T, Epstein JA, Gruber PJ (octubre de 2008). "La inhibición de la histona desacetilasa reduce la lesión por isquemia-reperfusión miocárdica en ratones". FASEB Journal . 22 (10): 3549–60. doi : 10.1096/fj.08-108548 . PMC 2537432 . PMID  18606865. 

Enlaces externos