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Fucosiltransferasa

Una fucosiltransferasa es una enzima que transfiere un azúcar L- fucosa desde un sustrato donante de GDP-fucosa ( guanosina difosfato -fucosa) a un sustrato aceptor. El sustrato aceptor puede ser otro azúcar, como la transferencia de una fucosa a un azúcar central GlcNAc ( N-acetilglucosamina ) como en el caso de la glicosilación ligada a N , o a una proteína, como en el caso de la glicosilación ligada a O producida por la O -fucosiltransferasa . Existen varias fucosiltransferasas en los mamíferos, la gran mayoría de las cuales se encuentran en el aparato de Golgi . Recientemente se ha demostrado que las O -fucosiltransferasas se localizan en el retículo endoplasmático (RE).

Algunas de las proteínas de este grupo son responsables de la base molecular de los antígenos del grupo sanguíneo , marcadores de superficie en el exterior de la membrana de los glóbulos rojos. La mayoría de estos marcadores son proteínas, pero algunos son carbohidratos unidos a lípidos o proteínas [Reid ME, Lomas-Francis C. The Blood Group Antigen FactsBook Academic Press, Londres / San Diego, (1997)]. La galactósido 3(4)-L-fucosiltransferasa ( EC 2.4.1.65) pertenece al sistema de grupos sanguíneos de Lewis y está asociada con el antígeno Le(a/b).

Clasificación

La familia de las glicosiltransferasas 10 CAZY GT_10 [ enlace muerto permanente ] comprende enzimas con dos actividades conocidas: la galactósido 3(4)-L-fucosiltransferasa ( EC 2.4.1.65) y la galactósido 3-fucosiltransferasa ( EC 2.4.1.152). Las galactósido 3-fucosiltransferasas muestran similitudes con las alfa-2 y alfa-6-fucosiltransferasas. [1] La biosíntesis del antígeno carbohidrato sialil-Lewis X (sLe(x)) depende de la actividad de una galactósido 3-fucosiltransferasa. Esta enzima cataliza la transferencia de fucosa desde la GDP-beta-fucosa al 3-OH de la N -acetilglucosamina presente en los aceptores de lactosamina. [2]

Papel en la prevención de las infecciones urinarias

La actividad robusta de la fucosiltransferasa desalienta la adherencia bacteriana en la uretra de las mujeres. [3] Esto también está mediado por la presencia de pocos sitios de adhesión bacteriana en la vejiga y la uretra. Las mujeres con estos receptores que no tienen secreción mucosa de la enzima fucosiltransferasa para ayudar a bloquear la adherencia bacteriana tienen más probabilidades de tener colonización de E. coli y otros coliformes del recto y menos probabilidades de tener lactobacilos en el área periuretral, lo que resulta en episodios frecuentes de cistitis . [4]

Proteínas humanas que contienen este dominio

FUT1 ; FUT2 ; FUT3 ; FUT4 ; FUT5 ; FUT6 ; FUT7 ; FUT8 ; FUT9 ; FUT10; FUT11;

Véase también

Referencias

  1. ^ Breton C, Oriol R, Imberty A (1998). "Características estructurales conservadas en fucosiltransferasas eucariotas y procariotas". Glycobiology . 8 (1): 87–94. doi : 10.1093/glycob/8.1.87 . PMID  9451017.
  2. ^ Britten CJ, Bird MI (1997). "Modificación química de una alfa 3-fucosiltransferasa; definición de residuos de aminoácidos esenciales para la actividad enzimática". Biochim. Biophys. Acta . 1334 (1): 57–64. doi :10.1016/s0304-4165(96)00076-1. PMID  9042366.
  3. ^ FAQs.org. "Infecciones del tracto urinario". {{cite journal}}: Requiere citar revista |journal=( ayuda )
  4. ^ Medscape.org. "Infecciones del tracto urinario: ¿Qué factores determinan el riesgo de infección urinaria?". {{cite journal}}: Requiere citar revista |journal=( ayuda )

Enlaces externos