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Franz Ulrich Hartl

Franz-Ulrich Hartl (nacido el 10 de marzo de 1957) es un bioquímico alemán y actual director ejecutivo del Instituto Max Planck de Bioquímica . Es conocido por su trabajo pionero en el plegamiento de proteínas mediado por chaperonas .

Vida temprana y educación

Hartl nació en Essen , Alemania Occidental, en 1957, hijo de un ingeniero eléctrico y una profesora de economía doméstica . Su familia se mudó a un pueblo en la parte norte de la Selva Negra cuando tenía cuatro años. Desde muy joven le intrigó la biología , gracias a su abuelo , un microscopista aficionado , y a un amigo de la familia que era profesor de biología. [2] Hartl se interesó específicamente por la bioquímica en la escuela secundaria después de leer el relato de James Watson sobre el descubrimiento de la estructura helicoidal del ADN , lo que lo impulsó a estudiar medicina y especializarse en bioquímica en la Universidad de Heidelberg . [2] [3] Fue durante este período cuando tuvo su primera experiencia de investigación, estudiando los peroxisomas en el hígado de rata . Hartl completó su título de médico en 1985. [1]

Carrera

Después de recibir su título de médico , uno de los examinadores externos de la tesis de Hartl, Walter Neupert, lo invitó a unirse a su grupo en el Instituto de Química Fisiológica de la Universidad Ludwig Maximilian de Múnich como investigador postdoctoral . [2] Hartl luego logró la habilitación en 1990, [1] que es uno de los requisitos para la cátedra en Alemania. [4] [5]

En 1989, Hartl pasó un año como investigador postdoctoral en el grupo de William T. Wickner en la Universidad de California en Los Ángeles . En 1991, después de obtener la habilitación, se trasladó al Programa de Bioquímica y Biofísica Celular del Centro Oncológico Memorial Sloan Kettering , convirtiéndose también en profesor asociado en la Facultad de Medicina de la Universidad de Cornell (ahora Weill Cornell Medicine ). Fue ascendido a profesor titular tres años más tarde. [1]

Hartl regresó a Alemania en 1997 para convertirse en uno de los directores del Instituto Max Planck de Bioquímica (MPIB). [1] El Director Ejecutivo del MPIB rota entre los directores cada año, y Hartl es el Director Ejecutivo actual para el año 2023. [6] [7]

Durante su estancia en el Memorial Sloan Kettering Cancer Center, Hartl fue catedrático William E. Snee e investigador del Instituto Médico Howard Hughes (1994-1997). [8]

Investigación

Hartl fue conocido por su descubrimiento del plegamiento de proteínas mediado por chaperonas , realizado junto con Arthur L. Horwich . El plegamiento de proteínas es el proceso mediante el cual las proteínas alcanzan sus formas tridimensionales requeridas para ser funcionales. [9] Su investigación sobre chaperonas comenzó durante su estancia en la Universidad Ludwig Maximilian de Múnich . Poco después de su llegada a Múnich en 1985, el campo científico confirmó que las proteínas dentro de las células tenían que desplegarse antes y cruzar la membrana mitocondrial para entrar en las mitocondrias y luego volver a plegarse después, y que las proteínas de choque térmico interactuaban con las proteínas antes de que cruzaran la mitocondria o la membrana celular . [10] Esto hizo que las mitocondrias fueran un buen modelo para estudiar el plegamiento de proteínas. Sin embargo, la creencia sostenida durante mucho tiempo era que las proteínas se pliegan espontáneamente. [11]

Walter Neupert, profesor de la Universidad Ludwig Maximilian de Munich bajo la dirección de Hartl, presentó a Hartl a Arthur L. Horwich. Utilizaron una cepa mutante de levadura que podía importar una determinada proteína ( ornitina transcarbamilasa ) a las mitocondrias, pero la proteína no podía plegarse ni volverse funcional una vez dentro de las mitocondrias. Encontraron que el gen mutado en esta cepa mutante era idéntico a un gen previamente descubierto, HSP60 . [12] La proteína HSP60, codificada por el gen HSP60 , pertenece a una familia de chaperonas llamadas chaperoninas .

A continuación, Hartl y Horwich investigaron cómo la proteína HSP60 ayudaba al plegamiento de las proteínas. Observaron otra proteína, la dihidrofolato reductasa , en Neurospora crassa , una especie de hongo , y descubrieron que el ATP , la moneda energética de las células, es necesaria para que la proteína HSP60 ayude a plegar a otras proteínas. Su hallazgo demostró que el plegamiento de proteínas mediado por HSP60 depende de la energía. [13]

Hartl continuó estudiando las chaperonas y el plegamiento de proteínas después de mudarse al Memorial Sloan Kettering Cancer Center , centrándose en el mecanismo por el cual las chaperonas ayudan a que otras proteínas se plieguen. Se centró en la contraparte de E. coli de la proteína eucariota HSP60, conocida como GroEL , y su proteína auxiliar GroES . Su grupo demostró que el plegamiento mediado por chaperonas en realidad consistía en una serie de pasos, y que múltiples chaperonas pasaban proteínas parcialmente plegadas de una a la siguiente. [14] Su grupo también descubrió que GroEL y GroES juntas formaban una jaula dentro de la cual la proteína objetivo quedaba atrapada y plegada. [15] [16]

Más recientemente, el trabajo de Hartl se expandió a la proteostasis , que es la regulación de la biosíntesis de proteínas , el plegamiento de proteínas , el tráfico de proteínas y la degradación de proteínas , y cómo las anormalidades en la proteostasis pueden causar agregación de proteínas y enfermedades. [17] [18]

Scholia tiene un perfil de autor para Franz-Ulrich Hartl .

Vida personal

Hartl está casado con Manajit Hayer-Hartl, a quien conoció en 1986 en una escuela de verano de biología molecular en una isla griega . Hayer-Hartl es actualmente líder de un grupo de investigación en el Instituto Max Planck de Bioquímica [19] y colaboradora cercana de Hartl desde 1991. [10] Fue galardonada con el premio ASBMB - Merck en 2021. [20]

Honores y premios

Referencias

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