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β-glucosidasa

La β-glucosidasa ( EC 3.2.1.21; nombre sistemático β- D -glucósido glucohidrolasa ) es una enzima que cataliza la siguiente reacción: [2]

Hidrólisis de residuos terminales no reductores de β- D -glucosilo con liberación de β- D -glucosa

Estructura

La β-glucosidasa está compuesta por dos cadenas polipeptídicas. [3] Cada cadena está formada por 438 aminoácidos y constituye una subunidad de la enzima. [4] Cada una de estas subunidades contiene un sitio activo. El sitio activo tiene tres componentes potenciales: la cavidad, la hendidura y el túnel. [5] La estructura de cavidad es beneficiosa para el reconocimiento de monosacáridos como la glucosa. La hendidura permite la unión de azúcares para formar polisacáridos. El túnel permite que la enzima se adhiera al polisacárido y luego libere el producto mientras todavía está unida al azúcar. [5]

Función

La función de la enzima es realizar la hidrólisis de varios glicósidos y oligosacáridos. El oligosacárido más importante con el que reacciona la β-glucosidasa es la celulosa. La celulosa es un polímero compuesto de residuos de glucosilo unidos por enlaces β-1,4. Las β-glucosidasas, celulasas ( endoglucanasas ) y celobiosidasas (exoglucanasas ) son necesarias para que varios organismos la consuman. Estas enzimas son herramientas poderosas para la degradación de las paredes celulares de las plantas por patógenos y otros organismos que consumen biomasa vegetal. Las β-glucosidasas son esenciales para que muchos organismos digieran una variedad de nutrientes. Esta enzima completa la reacción de doble desplazamiento, lo que significa que la enzima cambia a una forma intermedia cuando el primer sustrato ingresa al sitio activo, luego libera el producto antes de que se una otro sustrato y vuelve a su forma original al final de la reacción. [6] En el caso de la β-glucosidasa, en el sitio activo intervienen dos residuos de carboxilato de glucósidos, celobiosa, celotriosa y celotetraosa. El objetivo de la reacción es eliminar los residuos del disacárido celobiosa para producir glucosa durante la hidrólisis de la biomasa. [7] Dependiendo de con qué reaccione la enzima, el producto final serán una o dos moléculas de glucosa.

Humanos

En los seres humanos, los tejidos del hígado, el intestino delgado, el bazo y el riñón contienen una β-glucosidasa citosólica (CBG) que hidroliza varios β-d-glucósidos. Esta enzima humana muestra una actividad significativa hacia muchos xenobióticos que se encuentran comúnmente en la dieta humana, incluidos los glucósidos de fitoestrógenos , flavonoides , fenoles simples y cianógenos, y la CBG humana hidroliza una amplia gama de glucósidos dietéticos, posiblemente desempeñando un papel crítico en el metabolismo de los xenobióticos. [8]

La β-glucosidasa liposomal ( glucocerebrosidas ), presente en los lisosomas humanos , desempeña un papel importante en la degradación de los glicoesfingolípidos, descomponiendo la glucosilceramida en ceramida y glucosa. [9] La enfermedad de Gaucher se caracteriza por una acumulación de glucosilceramida en los tejidos corporales debido a la falta o alteración de la actividad de la β-glucosidasa liposomal, lo que provoca debilitamiento de los huesos, daño hepático y agrandamiento del bazo y deterioro de su función normal. [10]

Además de las β-glucosidasas expresadas en los tejidos humanos, las β-glucosidasas bacterianas también se encuentran en la saliva humana y dentro del intestino producidas por la microbiota bacteriana de la boca y el tracto gastrointestinal, con diversas implicaciones para la salud humana normal, el metabolismo de fármacos y hormonas y la participación en ciertas enfermedades. [11] [12]

Tiburón cabeza de pala

Los tiburones cabeza de pala se encuentran en aguas tropicales y subtropicales que viven en estuarios con fondos fangosos o arenosos, ricos en pastos marinos . Alguna vez se pensó que eran únicamente carnívoros. Se sabía que el tiburón cabeza de pala consumía pastos marinos, pero se lo consideraba incidental y se lo descartaba porque no ayudaba al tiburón. [13] Sin embargo, estudios recientes del intestino posterior del tiburón han descubierto que tiene un alto nivel de actividad de β-glucosidasa. [14] Durante el proceso digestivo del tiburón cabeza de pala, el estómago ácido debilita las paredes celulares de los pastos marinos y permite que la β-glucosidasa ingrese a la célula y digiera la celulosa. El nivel de actividad está a la par con la anguila cara de mono . La anguila cara de mono es un herbívoro, lo que significa que el tiburón cabeza de pala puede realizar la misma actividad digestiva que un herbívoro. Por lo tanto, el tiburón cabeza de pala ahora se clasifica como omnívoro.

Cangrejo rojo de la isla de Navidad

El cangrejo rojo de la Isla de Navidad es una especie de cangrejo que se encuentra únicamente en la Isla de Navidad del Océano Índico. Los cangrejos terrestres como estos poseen múltiples variedades de β-glucosidasa, ya que son herbívoros terrestres. En el caso del cangrejo rojo de la Isla de Navidad, la β-glucosidasa no solo produce glucosa, sino que también elimina la celobiosa. [15] Esto es importante ya que la celobiosa es un inhibidor de varias enzimas, incluidas la endo-β-1,4-glucanasa y la celobiohidrolasa. La β-glucosidasa también es capaz de hidrólisis en pequeños oligómeros que son producidos por otras enzimas sin la ayuda de una enzima intermediaria. [15] Esto, a su vez, hace que la β-glucosidasa sea una enzima muy eficiente no solo en el tracto digestivo del cangrejo rojo de la Isla de Navidad, sino también en otros crustáceos.

Sinónimos

Los sinónimos, derivados y enzimas relacionadas incluyen gentiobiasa , celobiasa , emulsina , [16] elaterasa , aril-β-glucosidasa , β- D -glucosidasa , β-glucósido glucohidrolasa , arbutinasa , amigdalinasa , p- nitrofenil β-glucosidasa , primeverosidasa , amigdalasa , linamarasa , salicilinasa y β-1,6-glucosidasa .

Véase también

Referencias

  1. ^ AP : 3AHX ​; Jeng WY, Wang NC, Lin MH, Lin CT, Liaw YC, Chang WJ, et al. (Enero de 2011). "Análisis estructural y funcional de tres β-glucosidasas de la bacteria Clostridium cellulovorans, el hongo Trichoderma reesei y la termita Neotermes koshunensis" (PDF) . Revista de biología estructural . 173 (1): 46–56. doi :10.1016/j.jsb.2010.07.008. PMID  20682343.; renderizado mediante PyMOL.
  2. ^ Cox M, Lehninger AL, Nelson DR (2000). Principios de bioquímica de Lehninger. Nueva York: Worth Publishers. págs. 306-308. ISBN 1-57259-931-6.
  3. ^ Chida N, Sato T (2012). "2.8 Síntesis de grupos quirales: síntesis de grupos quirales a partir de carbohidratos". En Yamamoto H, Carreira EM (eds.). En Comprehensive Chirality . págs. 207–239. doi :10.1016/B978-0-08-095167-6.00203-2. ISBN 978-0-08-095168-3.
  4. ^ Dale MP, Kopfler WP, Chait I, Byers LD (mayo de 1986). "β-glucosidasa: sustrato, disolvente y variación de la viscosidad como sondas de los pasos limitantes de la velocidad". Bioquímica . 25 (9): 2522–9. doi :10.1021/bi00357a036. PMID  3087421.
  5. ^ ab Davies G, Henrissat B (septiembre de 1995). "Estructuras y mecanismos de las glicosilhidrolasas". Structure . 3 (9): 853–9. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID  8535779.
  6. ^ "El mecanismo del "ping-pong"". Chemistry LibreTexts . 2013-10-02 . Consultado el 2020-10-20 .
  7. ^ Konar, Sukanya (junio de 2019). "Investigación sobre el efecto de la glucosa en la actividad y estabilidad de la β-glucosidasa: una investigación de simulación de dinámica molecular de todos los átomos". ACS Omega . 4 (6): 11189−11196. doi :10.1021/acsomega.9b00509. PMC 6648728 . PMID  31460219. 
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  12. ^ Gao, Song; Sun, Rongjin; Singh, Rashim; Yu So, Sik; Chan, Clement TY; Savidge, Tor; Hu, Ming (1 de octubre de 2022). "El papel de la β-glucuronidasa microbiana intestinal en la disposición y el desarrollo de fármacos". Drug Discovery Today . 27 (10): 103316. doi :10.1016/j.drudis.2022.07.001. ISSN  1359-6446. PMC 9717552 . PMID  35820618. 
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  14. ^ Jhaveri P, Papastamatiou YP, German DP (noviembre de 2015). "Las actividades enzimáticas digestivas en los intestinos de los tiburones cabeza de pala ( Sphyrna tiburo ) brindan información sobre su estrategia digestiva y evidencia de digestión microbiana en sus intestinos posteriores". Comparative Biochemistry and Physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology . 189 : 76–83. doi :10.1016/j.cbpa.2015.07.013. hdl : 10023/9230 . PMID  26239220. S2CID  32666130.
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