Como ligandos, comparte agonistas con receptores AMPA; de hecho, a veces se hace referencia a los receptores de kainato y AMPA como a una sola entidad, denominada «receptor no NMDA».
[1] Estructuralmente, poseen una estequiometría y topología transmembrana definidas.
Se trata de tetrámeros, y cada monómero posee un lugar de unión para el ligando y aporta un aminoácido al lumen del canal, canal que está compuesto de residuos hidrofóbicos y que penetra en la membrana.
GluR5-7 puede formar homómeros (es decir, un receptor que por ejemplo está formado por cuatro subunidades de GluR5) y heterómeros (por ejemplo, un receptor que contenga ambos tipos); no obstante, KA1 y KA2 sólo forman receptores funcionales combinándose con una subunidad del tipo GluR5-7.
[4] No obstante, desempeñan un rol fundamental en la plasticidad sináptica, pues afectan a la respuesta a posteriori de la célula estimulada.