[1] Este gráfico permite, por lo tanto, aproximar a priori cuál será la estructura secundaria del péptido, ya que existen combinaciones de ángulos típicas para cada estructura (α- hélice y hojaβ).En el segundo cuadrante se hallan las combinaciones de la hojaβ, en el tercer cuadrante se hallan la hélice α derecha y los giros o bucles (loops); en el primer cuadrante las combinaciones de la hélice α izquierda.Se encontró que la región superior izquierda podía dividirse en dos: una a la izquierda conteniendo aminoácidos en hojas beta, y la otra a la derecha con aminoácidos en conformaciones de ovillos aleatorios.Esto se debe a los efectos estéricos entre los residuos (cadenas laterales) de los aminoácidos.Otro caso especial es la prolina, único aminoácido capaz de tener enlaces CIS y TRANS.
Un enlace peptídico tiene dos grados de libertad: los ángulos diedros denominados φ y ψ por Ramachandran.
Ejemplo de cómo se ve el gráfico de Ramachandran para dos polipéptidos TCage y Bloop.
