La fosfofructocinasa es la enzima cinasa que fosforila a la fructosa 6-fosfato en la glicólisis.
Esta enzima cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a la fructosa 6-fosfato para formar un derivado bisfosfato.
[2][3] La PFK existe como un homotetrámero en las células bacterianas y de mamíferos, donde cada monómero posee dos dominios similares; y como un octámero en las levaduras (donde se presentan 4 cadenas alfa (PFK1) y 4 cadenas beta (PFK2), esta última posee al igual que la PFK de mamíferos, dos dominios similares.[3]).
Esta proteína podría utilizar el modelo de morfeína para la regulación alostérica.
[4] La PFK tiene una longitud aproximada de 300 aminoácidos, y los estudios estructurales en las enzimas bacterianas han mostrado que comprende dos lóbulos similares (alfa/beta): uno que se encuentra involucrado en la unión al ATP, y el otro que acoge tanto al sitio de unión al sustrato como el sitio regulador alostérico (el sitio regulador, une al sustrato, pero aunque es diferente al sitio activo, regula la actividad de la enzima) El tetrámero formado por unidades idénticas adopta 2 diferentes conformaciones: en el estado "cerrado", la unión de un ion magnesio puentea los grupos fosfato del producto enzimático (ADP y fructosa-1,6-bisfosfato), y en el estado "abierto", el ion magnesio se enlaza únicamente al ADP,[5] mientras que los dos productos se encuentran ahora separados.