Farnesiltransferasa

Por esta razón surgió un gran interés en sintetizar inhibidores que pudiesen emplearse como fármacos contra el cáncer.

Ambas estructuras secundarias de las subunidades están mayoritariamente compuestas por hélices alfa.

Esta unión entre el FPP y la Ftasa no requiere ningún tipo de enlace covalente; simplemente con su gran afinidad encajan.

Algunos de los sustratos estudiados son: proteínas H-, N-, K-Ras y la subsidiad γ de proteínas G. El producto, ahora farnelizado, permanece ligado a la farnesiltransferasa hasta que se desplaza por nuevos sustratos.

Los últimos tres aminoácidos de la caja CAAX se eliminan más tarde.

[5]​ La primera alternativa sugiere que una molécula de agua forma un enlace dativo con el cinc.

Esta molécula de agua sería reemplazada por el sustrato peptídico durante la reacción, volviendo posteriormente a su lugar.

La otra hipótesis sugiere que un residuo de aspartato bidentado y casi simétrico (Asp-297β) se enlaza fuertemente al cinc.

El enzima actúa en proteínas que poseen una señal específica en la secuencia terminal: una cisteína seguida de tres aminoácidos.

Si se trata de una serina, metionina o glutamina, la farnesiltransferasa agregará un grupo farnesilo.

En cambio, si el último aminoácido es una leucina, con la ayuda de un enzima diferente, se añadirá un lípido más extenso.

Muestra capacidad para inducir apoptosis e inhibir la activación de NF-κB.

Esta enfermedad se desarrolla ya que la FTasa hace la farnelisación de la pre-lámina A (mutada), llamada entonces progerina, lo que provoca posteriormente la deformación del núcleo de las células, dando lugar así a múltiples complicaciones.