Diguanilato ciclasa

[1]​ El 3',5'-diguanilato cíclico (c-di-GMP) es una molécula dedicada a la señalización intracelular que controla la motilidad y la adhesión en las células bacterianas.

[5]​ El sitio activo está localizado en la interfaz entre las dos subunidades, cada una unida a una molécula de GTP.

El dominio GGDEF fue identificado por primera vez en la proteína reguladora diguanilato ciclasa de la bacteria Caulobacter crecentus.

[7]​ Se observó posteriormente que numerosos genomas bacterianos codificaban múltiples proteínas con un dominio GGDEF.

[9]​ En el ciclo celular de la Caulobacter crescentus, se conoce que la DGC controla la morfogénesis polar.

[9]​ Durante el ciclo celular de la Caulobacter crescentus las proteínas con dominios GGDEF y EAL se separan hacia dos polos distintos.

[5]​[15]​ El c-di-GMP se une a la interfaz entre los dominios DGC y D2 estabilizando la estructura abierta e impidiendo la catálisis.

Figura 1. Estructura del dímero activo de la diguanilato ciclasa y de los dominios parecidos a CheY.
Figura 2. Mecanismo de activación y regulación a través de inhibición por producto de la DGC del C. crescentus . [ 5 ] ​