[1] En muchos casos, la alternancia de cadenas contienen residuos aminoacídicos polares e hidrofóbicos, de modo que los residuos hidrofóbicos están orientados hacia el interior del barril para formar un núcleo hidrofóbico y los residuos polares están orientados hacia el exterior del barril sobre la superficie expuesta a solvente.
Las porinas y otras proteínas de membrana que contienen barriles beta pueden revertir este patrón, con residuos hidrófobos orientados hacia el exterior, donde están en contacto con lípidos, y los residuos hidrófilos orientados hacia el interior del poro.
Aquellos con topología de tipo greca están conformados por láminas beta adyacentes en el espacio pero no en secuencia.
Estos barriles beta generalmente consisten en al menos un motivo estructural en greca unido a una horquilla beta, o dos grecas sucesivas.
El barril tipo remolino (jelly-roll en inglés) es una estructura compleja no local en donde cuatro pares de láminas beta antiparalelas y una sola de ellas adyacente en secuencia, están "envueltos" tridimensionalmente para adoptar la forma de un barril.