En el sistema de activación por contacto o CAS , tres proteínas en la sangre, el factor XII (FXII), la precalicreína (PK) y el quininógeno de alto peso molecular (HK), se unen a una superficie y causan coagulación sanguínea e inflamación . FXII y PK son proteasas y HK es un cofactor no enzimático. El CAS puede activar el sistema quinina-calicreína y la coagulación sanguínea a través de su capacidad para activar múltiples proteínas posteriores. El CAS se inicia cuando FXII se une a una superficie y se produce la activación recíproca de FXII y PK, formando FXIIa y PKa. FXIIa puede iniciar la cascada de coagulación al escindir y activar el factor XI (FXI), lo que conduce a la formación de un coágulo sanguíneo. Además, el CAS puede activar el sistema quinina-calicreína cuando PKa escinde HK para formar cHK, liberando un péptido conocido como bradicinina (BK). La BK y sus derivados se unen a los receptores de bradicinina B1 y B2 para mediar la inflamación . [1] [2] [3]
Superficies y activación
Las sustancias artificiales cargadas negativamente que activan el FXII incluyen L- homocisteína , heparán sulfatos , condroitín sulfatos , dermatán sulfato , cristales de ácido úrico , lipoproteínas , ferritina y porfirinas . Sin embargo, las sustancias fisiológicas o superficies que activan el FXII aún están en debate. Estas pueden incluir proteínas, como gC1q-R, proteínas agregadas, amiloide , colágeno , ácidos nucleicos y polifosfatos . [4] [5] [6] La capacidad del FXII para unirse a superficies cargadas negativamente y activar la coagulación forma la base de la prueba aPTT , en la que los materiales artificiales actúan como una superficie para la activación por contacto. Esta prueba se utiliza para medir la vía de activación por contacto (vía intrínseca) y la vía común de la coagulación. [7] El FXII es un zimógeno , lo que significa que requiere procesamiento para alcanzar su actividad de proteasa catalítica. Al unirse a las superficies, el FXII se altera en su conformación, lo que le da una actividad de proteasa de bajo nivel. Este cambio de conformación también promueve su escisión por PKa y la escisión por el propio FXIIa. FXIIa puede escindir PK produciendo PKa, lo que produce una retroalimentación positiva para activar ambas enzimas. HK se une a PK y es necesaria para localizar PK en la superficie para su activación por FXII. [8]
Se ha demostrado que el zinc es crucial para inducir un cambio conformacional tanto en FXII como en HK, ya que es necesario para el ensamblaje de la PK unida a FXII y HK en algunas superficies con carga negativa. Se sugiere que el zinc media la unión de FXII y HK a superficies con carga negativa, incluidos gC1q-R y polifosfatos. [9] [10] [11]
Factores de contacto que se unen a bacterias y virus
Aunque el sistema de contacto puede activar el FXI y la cascada de coagulación subsiguiente, y se observa rutinariamente que activa la coagulación en presencia de dispositivos médicos, [16] el papel real del sistema de contacto en la coagulación fisiológica normal sigue siendo controvertido. Esto se debe principalmente al hecho de que las deficiencias en las proteínas del sistema de contacto FXII, PK y HK no producen trastornos hemorrágicos. [17]
El papel fisiológico del sistema de activación por contacto en el sistema quinina-calicreína es más claro. Aquí, después de la activación de PK a PKa por FXIIa, PKa escinde HK. Esto produce HK escindida (cHK), liberando un pequeño péptido conocido como bradicinina. Este péptido se une al receptor de bradicinina B2 y su derivado, Des-Arg9-bradicinina, se une al receptor de bradicinina B1. Tras la unión del ligando, estos receptores median las respuestas inflamatorias. [18]
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