stringtranslate.com

Recocido de cadenas dependiente de la síntesis

Un modelo actual de recombinación meiótica, iniciada por una rotura o brecha de doble cadena, seguida de un apareamiento con un cromosoma homólogo y una invasión de la cadena para iniciar el proceso de reparación recombinatoria. La reparación de la brecha puede conducir al entrecruzamiento (CO) o no entrecruzamiento (NCO) de las regiones flanqueantes. Se cree que la recombinación CO ocurre mediante el modelo de unión doble de Holliday (DHJ), ilustrado a la derecha, arriba. Se cree que los recombinantes NCO ocurren principalmente mediante el modelo de anexión de cadena dependiente de síntesis (SDSA), ilustrado a la izquierda, arriba. La mayoría de los eventos de recombinación parecen ser del tipo SDSA.

La hibridación de cadena dependiente de síntesis ( SDSA ) es un mecanismo importante de reparación dirigida por homología de roturas de doble cadena de ADN (DSB). Aunque muchas de las características de la SDSA se sugirieron por primera vez en 1976, [1] el modelo de unión doble Holliday propuesto en 1983 [2] fue favorecido por muchos investigadores. En 1994, se descubrió que los estudios de reparación de brechas de doble cadena en Drosophila eran incompatibles con el modelo de unión doble Holliday, lo que llevó a los investigadores a proponer un modelo al que llamaron hibridación de cadena dependiente de síntesis. [3] Estudios posteriores de recombinación meiótica en S. cerevisiae descubrieron que los productos no cruzados aparecen antes que las uniones dobles Holliday o los productos cruzados, lo que desafía la noción previa de que tanto los productos cruzados como los no cruzados son producidos por uniones dobles Holliday y lleva a los autores a proponer que los productos no cruzados se generan a través de la SDSA. [4]

En la Figura adjunta, el primer paso denominado “resección 5' a 3'” muestra la formación de una cadena de ADN simple con terminación 3' que en el siguiente paso invade un dúplex de ADN homólogo. Se informa que la ARN polimerasa III cataliza la formación de un híbrido transitorio de ARN-ADN en las roturas de doble cadena como un paso intermedio esencial en la reparación de las roturas por recombinación homóloga. [5] La formación del híbrido de ARN-ADN protegería al ADN monocatenario invasor de la degradación. Después de que se forma el intermediario híbrido transitorio de ARN-ADN, la cadena de ARN se reemplaza por la proteína Rad51 que cataliza la etapa posterior de invasión de la cadena.

En el modelo SDSA, la reparación de las roturas de doble cadena se produce sin la formación de una doble unión Holliday, de modo que los dos procesos de recombinación homóloga son idénticos hasta justo después de la formación del bucle D. [6] En la levadura, el bucle D se forma por invasión de la cadena con la ayuda de las proteínas Rad51 y Rad52 , [7] y luego la ADN helicasa Srs2 actúa sobre él para evitar la formación de la doble unión Holliday para que se produzca la vía SDSA. [8] La cadena 3' invasora se extiende así a lo largo del dúplex de ADN homólogo receptor por la ADN polimerasa en la dirección 5' a 3', de modo que el bucle D se transloca físicamente, un proceso conocido como síntesis de ADN por migración de burbujas. [9] La unión Holliday simple resultante se desliza entonces por el dúplex de ADN en la misma dirección en un proceso llamado migración de ramas , desplazando la cadena extendida de la cadena molde. Esta hebra desplazada se levanta para formar un saliente 3' en el dúplex de rotura de doble cadena original, que luego puede anexarse ​​al extremo opuesto de la rotura original a través del apareamiento de bases complementarias . De este modo, la síntesis de ADN llena los huecos que quedan del anexado y extiende ambos extremos de la rotura de ADN monocatenario aún presente, ligando todos los huecos restantes para producir ADN recombinante sin cruce. [10]

La SDSA es única en el sentido de que la translocación del bucle D da como resultado una replicación conservadora en lugar de semiconservativa , ya que la primera hebra extendida se desplaza de su hebra molde , dejando intacto el dúplex homólogo. Por lo tanto, aunque la SDSA produce productos que no se cruzan porque los marcadores flanqueantes del ADN heterodúplex no se intercambian, puede ocurrir una conversión génica , en la que se produce una transferencia genética no recíproca entre dos secuencias homólogas. [11]

Enzimas empleadas en SDSA durante la meiosis

El ensamblaje de un filamento de nucleoproteína que comprende ADN monocatenario (ssDNA) y el homólogo de RecA , Rad51 , es un paso clave necesario para la búsqueda de homología durante la recombinación . En la levadura en ciernes Saccharomyces cerevisiae , la translocasa Srs2 desmantela los filamentos de Rad51 durante la meiosis . [12] Al interactuar directamente con Rad51, Srs2 desaloja Rad51 de los filamentos de nucleoproteína, inhibiendo así la formación dependiente de Rad51 de moléculas de unión y estructuras de bucle D. Esta actividad de desmantelamiento es específica para Rad51 ya que Srs2 no desmantela DMC1 (un homólogo de Rad51 específico de la meiosis), Rad52 (un mediador de Rad 51) o la proteína de replicación A ( RPA , una proteína de unión al ADN monocatenario). Srs2 promueve la vía SDSA sin cruce, aparentemente regulando la unión de RAD51 durante el intercambio de hebras. [13]

La divergencia entre SDSA y la unión doble de Holliday ocurre cuando el bucle D se desmonta para permitir que la hebra naciente se asocie al otro extremo resecado del DSB (en el modelo de unión doble de Holliday, la hebra desplazada por la extensión del bucle D se asocie al otro extremo del DSB en "captura del segundo extremo"). La investigación en Drosophila melanogaster identificó la helicasa del síndrome de Bloom (Blm) como la enzima que promueve el desmontaje del bucle D. [14] [15] [16] De manera similar, S. cerevisiae Sgs1, un ortólogo de BLM, parece ser un regulador central de la mayoría de los eventos de recombinación que ocurren durante la meiosis de S. cerevisiae . [17] Sgs1(BLM) puede desensamblar estructuras de bucle D análogas a los intermediarios de invasión de hebra temprana y, por lo tanto, promover la formación de NCO por SDSA. [17] La ​​helicasa Sgs1 forma un complejo conservado con el heterodímero topoisomerasa III ( Top3 ) -RMI1 (que cataliza el paso de una sola cadena de ADN). Este complejo, llamado STR (por sus tres componentes), promueve la formación temprana de recombinantes NCO por SDSA durante la meiosis. [18]

Según lo revisado por Uringa et al. [19], se propone que la helicasa RTEL1 regula la recombinación durante la meiosis en el gusano Caenorhabditis elegans . RTEL1 es una proteína clave en la reparación de DSB. Altera los bucles D y se cree que promueve los resultados de NCO a través de SDSA.

El número de DSB creados durante la meiosis puede exceder sustancialmente el número de eventos CO finales. En la planta Arabidopsis thaliana , solo alrededor del 4% de los DSB son reparados por recombinación CO, [20] lo que sugiere que la mayoría de los DSB son reparados por recombinación NCO. Los datos basados ​​en el análisis de tétradas de varias especies de hongos muestran que solo una minoría (en promedio alrededor del 34%) de los eventos de recombinación durante la meiosis son CO (ver Whitehouse, [21] Tablas 19 y 38 para resúmenes de datos de S. cerevisiae , Podospora anserina , Sordaria fimicola y Sordaria brevicollis ). En la mosca de la fruta D. melanogaster durante la meiosis en hembras hay al menos una proporción de 3:1 de NCO a CO. [22] Estas observaciones indican que la mayoría de los eventos de recombinación durante la meiosis son NCO y sugieren que SDSA es la vía principal para la recombinación durante la meiosis.

Referencias

  1. ^ Resnick MA (junio de 1976). "La reparación de roturas de doble cadena en el ADN; un modelo que implica recombinación". Journal of Theoretical Biology . 59 (1): 97–106. Bibcode :1976JThBi..59...97R. doi :10.1016/s0022-5193(76)80025-2. PMID  940351.
  2. ^ Szostak JW, Orr-Weaver TL, Rothstein R, Stahl FW (mayo de 1983). "El modelo de reparación de rotura de doble cadena para la recombinación". Cell . 33 (1): 25–35. doi :10.1016/0092-8674(83)90331-8. PMID  6380756. S2CID  39590123.
  3. ^ Nassif N, Penney J, Pal S, Engels WR, Gloor GB (marzo de 1994). "Copia eficiente de secuencias no homólogas de sitios ectópicos mediante reparación de brechas inducida por el elemento P". Biología molecular y celular . 14 (3): 1613–25. doi :10.1128/mcb.14.3.1613. PMC 358520 . PMID  8114699. 
  4. ^ Allers T, Lichten M (julio de 2001). "Tiempo diferencial y control de la recombinación cruzada y no cruzada durante la meiosis". Cell . 106 (1): 47–57. doi : 10.1016/s0092-8674(01)00416-0 . PMID  11461701.
  5. ^ Liu S, Hua Y, Wang J, Li L, Yuan J, Zhang B, Wang Z, Ji J, Kong D. La ARN polimerasa III es necesaria para la reparación de roturas de doble cadena de ADN mediante recombinación homóloga. Cell. 4 de marzo de 2021;184(5):1314-1329.e10. doi: 10.1016/j.cell.2021.01.048. Publicación electrónica 23 de febrero de 2021. PMID: 33626331
  6. ^ McMahill MS, Sham CW, Bishop DK (noviembre de 2007). "Recocido de hebras dependiente de síntesis en la meiosis". PLOS Biology . 5 (11): e299. doi : 10.1371/journal.pbio.0050299 . PMC 2062477 . PMID  17988174. 
  7. ^ Dupaigne P, Le Breton C, Fabre F, Gangloff S, Le Cam E, Veaute X (febrero de 2008). "La actividad de la helicasa Srs2 es estimulada por filamentos Rad51 en dsADN: implicaciones para la incidencia de entrecruzamiento durante la recombinación mitótica". Molecular Cell . 29 (2): 243–54. doi : 10.1016/j.molcel.2007.11.033 . PMID  18243118.
  8. ^ Miura T, Yamana Y, Usui T, Ogawa HI, Yamamoto MT, Kusano K (mayo de 2012). "La recombinación homóloga a través de la hibridación de cadenas dependiente de la síntesis en levadura requiere las helicasas de ADN Irc20 y Srs2". Genética . 191 (1): 65–78. doi :10.1534/genetics.112.139105. PMC 3338270 . PMID  22367032. 
  9. ^ Formosa T, Alberts BM (diciembre de 1986). "Síntesis de ADN dependiente de la recombinación genética: caracterización de una reacción catalizada por proteínas purificadas del bacteriófago T4". Cell . 47 (5): 793–806. doi :10.1016/0092-8674(86)90522-2. PMID  3022939. S2CID  37903641.
  10. ^ Helleday T, Lo J, van Gent DC, Engelward BP (julio de 2007). "Reparación de roturas de doble cadena del ADN: de la comprensión mecanicista al tratamiento del cáncer". Reparación del ADN . 6 (7): 923–35. doi :10.1016/j.dnarep.2007.02.006. PMID  17363343.
  11. ^ Maher RL, Branagan AM, Morrical SW (octubre de 2011). "Coordinación de las actividades de replicación y recombinación del ADN en el mantenimiento de la estabilidad del genoma". Journal of Cellular Biochemistry . 112 (10): 2672–82. doi :10.1002/jcb.23211. PMC 3178728 . PMID  21647941. 
  12. ^ Sasanuma H, Furihata Y, Shinohara M, Shinohara A (agosto de 2013). "Remodelación de la proteína de intercambio de cadena de ADN Rad51 por la helicasa Srs2". Genética . 194 (4): 859–72. doi :10.1534/genetics.113.150615. PMC 3730916 . PMID  23770697. 
  13. ^ Ira G, Malkova A, Liberi G, Foiani M, Haber JE (noviembre de 2003). "Srs2 y Sgs1-Top3 suprimen los entrecruzamientos durante la reparación de roturas de doble cadena en levadura". Cell . 115 (4): 401–11. doi :10.1016/s0092-8674(03)00886-9. PMC 4493758 . PMID  14622595. 
  14. ^ Adams MD, McVey M, Sekelsky JJ (enero de 2003). "Drosophila BLM en la reparación de roturas de doble cadena mediante hibridación de cadena dependiente de síntesis". Science . 299 (5604): 265–7. Bibcode :2003Sci...299..265A. doi :10.1126/science.1077198. PMID  12522255. S2CID  39077165.
  15. ^ McVey M, Adams M, Staeva-Vieira E, Sekelsky JJ (junio de 2004). "Evidencia de múltiples ciclos de invasión de hebras durante la reparación de brechas de doble hebra en Drosophila". Genética . 167 (2): 699–705. doi :10.1534/genetics.103.025411. PMC 1470890 . PMID  15238522. 
  16. ^ McVey M, Larocque JR, Adams MD, Sekelsky JJ (noviembre de 2004). "La formación de deleciones durante la reparación de rotura de doble cadena en mutantes DmBlm de Drosophila ocurre después de la invasión de la cadena". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (44): 15694–9. Bibcode :2004PNAS..10115694M. doi : 10.1073/pnas.0406157101 . PMC 524851 . PMID  15501916. 
  17. ^ ab De Muyt A, Jessop L, Kolar E, Sourirajan A, Chen J, Dayani Y, Lichten M (abril de 2012). "El ortólogo de helicasa BLM Sgs1 es un regulador central del metabolismo intermedio de la recombinación meiótica". Célula molecular . 46 (1): 43–53. doi :10.1016/j.molcel.2012.02.020. PMC 3328772 . PMID  22500736. 
  18. ^ Kaur H, De Muyt A, Lichten M (febrero de 2015). "La decatenasa monocatenaria de ADN Top3-Rmi1 es fundamental para la formación y resolución de intermediarios de recombinación meiótica". Molecular Cell . 57 (4): 583–594. doi :10.1016/j.molcel.2015.01.020. PMC 4338413 . PMID  25699707. 
  19. ^ Uringa EJ, Youds JL, Lisaingo K, Lansdorp PM, Boulton SJ (marzo de 2011). "RTEL1: una helicasa esencial para el mantenimiento de los telómeros y la regulación de la recombinación homóloga". Nucleic Acids Research . 39 (5): 1647–55. doi :10.1093/nar/gkq1045. PMC 3061057 . PMID  21097466. 
  20. ^ Crismani W, Girard C, Froger N, Pradillo M, Santos JL, Chelysheva L, et al. (junio de 2012). "FANCM limita los cruces meióticos". Ciencia . 336 (6088): 1588–90. Código bibliográfico : 2012 Ciencia... 336.1588C. doi : 10.1126/ciencia.1220381. PMID  22723424. S2CID  14570996.
  21. ^ Whitehouse, HLK (1982). Recombinación genética: comprensión de los mecanismos. Wiley. pág. 321 y tabla 38. ISBN 978-0471102052
  22. ^ Mehrotra S, McKim KS (noviembre de 2006). "Análisis temporal de la formación y reparación de roturas de doble cadena del ADN meiótico en hembras de Drosophila". PLOS Genetics . 2 (11): e200. doi : 10.1371/journal.pgen.0020200 . PMC 1657055 . PMID  17166055.