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Polimerasa

Estructura de la ADN polimerasa Taq

En bioquímica , una polimerasa es una enzima ( EC 2.7.7.6/7/19/48/49) que sintetiza largas cadenas de polímeros o ácidos nucleicos . La ADN polimerasa y la ARN polimerasa se utilizan para ensamblar moléculas de ADN y ARN , respectivamente, copiando una cadena de plantilla de ADN mediante interacciones de apareamiento de bases o ARN mediante replicación de media escalera.

Una ADN polimerasa de la bacteria termófila , Thermus aquaticus ( Taq ) ( PDB 1BGX, EC 2.7.7.7) se utiliza en la reacción en cadena de la polimerasa , una técnica importante de biología molecular .

Una polimerasa puede ser dependiente o independiente de la plantilla. La poli-A-polimerasa es un ejemplo de polimerasa independiente de la plantilla. La desoxinucleotidil transferasa terminal también se sabe que tiene actividades independientes de la plantilla y dependientes de la plantilla.

Por función

Por estructura

Las polimerasas se dividen generalmente en dos superfamilias, el pliegue de "mano derecha" ( InterPro :  IPR043502 ) y el pliegue de "doble barril beta psi " (a menudo simplemente "doble barril"). El primero se observa en casi todas las polimerasas de ADN y casi todas las polimerasas de subunidad única virales; están marcadas por un dominio de "palma" conservado. [2] El último se observa en todas las polimerasas de ARN de múltiples subunidades, en cRdRP y en las polimerasas de ADN de la "familia D" que se encuentran en las arqueas. [3] [4] La familia "X" representada por la ADN polimerasa beta solo tiene una forma vaga de "palma", y a veces se considera una superfamilia diferente ( InterPro :  IPR043519 ). [5]

Las primasas generalmente no entran en ninguna de las dos categorías. Las primasas bacterianas suelen tener el dominio Toprim y están relacionadas con las topoisomerasas y la helicasa mitocondrial twinkle . [6] Las primasas arqueales y eucariotas forman una familia AEP no relacionada, posiblemente relacionada con la polimerasa palm. Sin embargo, ambas familias se asocian al mismo conjunto de helicasas. [7]

Véase también

Referencias

  1. ^ Loc'h J, Rosario S, Delarue M (septiembre de 2016). "Base estructural para una nueva actividad moldeada por la desoxinucleotidil transferasa terminal: implicaciones para la recombinación V(D)J". Structure . 24 (9): 1452–63. doi : 10.1016/j.str.2016.06.014 . PMID  27499438.
  2. ^ Hansen JL, Long AM, Schultz SC (agosto de 1997). "Estructura de la ARN polimerasa dependiente de ARN del virus de la poliomielitis". Structure . 5 (8): 1109–22. doi : 10.1016/S0969-2126(97)00261-X . PMID  9309225.
  3. ^ Cramer P (febrero de 2002). "Multisubunit RNA polymerases" (Polimerasas de ARN multisubunidades). Current Opinion in Structural Biology . 12 (1): 89–97. doi :10.1016/S0959-440X(02)00294-4. PMID  11839495.
  4. ^ Sauguet L (septiembre de 2019). "La superfamilia de polimerasas de "dos barriles" extendida: estructura, función y evolución". Revista de biología molecular . 431 (20): 4167–4183. doi : 10.1016/j.jmb.2019.05.017 . PMID  31103775.
  5. ^ Salgado PS, Koivunen MR, Makeyev EV, Bamford DH, Stuart DI, Grimes JM (diciembre de 2006). "La estructura de una polimerasa de ARNi vincula el silenciamiento y la transcripción del ARN". PLoS Biology . 4 (12): e434. doi : 10.1371/journal.pbio.0040434 . PMC 1750930 . PMID  17147473. 
  6. ^ Aravind L, Leipe DD, Koonin EV (septiembre de 1998). "Toprim: un dominio catalítico conservado en topoisomerasas de tipo IA y II, primasas de tipo DnaG, nucleasas de la familia OLD y proteínas RecR". Nucleic Acids Research . 26 (18): 4205–13. doi :10.1093/nar/26.18.4205. PMC 147817 . PMID  9722641. 
  7. ^ Iyer LM, Koonin EV, Leipe DD, Aravind L (2005). "Origen y evolución de la superfamilia de primasas arqueoeucariotas y proteínas relacionadas con el dominio de la palma: perspectivas estructurales y nuevos miembros". Investigación de ácidos nucleicos . 33 (12): 3875–96. doi :10.1093/nar/gki702. PMC 1176014 . PMID  16027112. 

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