Los ficobilisomas son antenas que recogen luz y transmiten la energía de los fotones recogidos al fotosistema II y al fotosistema I en las cianobacterias y en los cloroplastos de las algas rojas y las glaucófitas . [1] [2] [3] Se perdieron durante la evolución de los cloroplastos de las algas verdes y las plantas . [3]
Los ficobilisomas son complejos proteicos (hasta 600 polipéptidos ) anclados a las membranas tilacoides . Están formados por pilas de proteínas cromoforiladas , las ficobiliproteínas , y sus polipéptidos enlazadores asociados. Cada ficobilisoma consta de un núcleo hecho de aloficocianina , del que se desprenden varias varillas orientadas hacia el exterior hechas de discos apilados de ficocianina y (si está presente) ficoeritrina (s) o ficoeritrocianina . Las propiedades espectrales de las ficobiliproteínas están dictadas principalmente por sus grupos prostéticos , que son tetrapirroles lineales conocidos como ficobilinas, incluyendo ficocianobilina , ficoeritrobilina , ficourobilina y ficobiliviolin. Las propiedades espectrales de una ficobilina dada están influenciadas por su entorno proteico. [4]
Cada ficobiliproteína tiene un máximo específico de absorción y emisión de fluorescencia en el rango visible de la luz. Por lo tanto, su presencia y la disposición particular dentro de los ficobilisomas permiten la absorción y transferencia unidireccional de energía luminosa a la clorofila a del fotosistema II. De esta manera, las células aprovechan las longitudes de onda de luz disponibles (en el rango de 500-650 nm), que son inaccesibles para la clorofila, y utilizan su energía para la fotosíntesis. Esto es particularmente ventajoso en las capas más profundas de la columna de agua , donde la luz con longitudes de onda más largas se transmite menos y, por lo tanto, está menos disponible directamente para la clorofila.
La disposición geométrica de un ficobilisoma es muy elegante, como si fuera una antena, y da como resultado una eficiencia de transferencia de energía del 95 % . [5]
Existen muchas variaciones en la estructura general de los ficobilisomas. Su forma puede ser hemidiscoidal (en las cianobacterias) o hemielipsoide (en las algas rojas). Las especies que carecen de ficoeritrina tienen al menos dos discos de ficocianina por bastón, lo que es suficiente para una fotosíntesis máxima. [6]
Las ficobiliproteínas muestran poca evolución de secuencia debido a su función altamente restringida (absorción y transferencia de longitudes de onda específicas). [ cita requerida ] En algunas especies de cianobacterias, cuando están presentes tanto la ficocianina como la ficoeritrina, el ficobilisoma puede sufrir una reestructuración significativa como respuesta al color de la luz. Con luz verde, las porciones distales de los bastones están hechas de ficoeritrina de color rojo, que absorbe mejor la luz verde. Con luz roja, esta es reemplazada por ficocianina de color azul, que absorbe mejor la luz roja. Este proceso reversible se conoce como adaptación cromática complementaria. Es el componente del sistema fotosintético de las cianobacterias, como una partícula con la que se unen varias estructuras (es decir, membrana tilacoide, etc.). [ cita requerida ]
Los ficobilisomas se pueden utilizar en fluorescencia rápida Archivado 2018-03-18 en Wayback Machine , [7] [8] citometría de flujo , [9] Western blotting y microarrays de proteínas . Algunos ficobilisomas tienen un perfil de absorción y emisión similar a Cy5 , lo que permite que se utilicen en muchas de las mismas aplicaciones. También pueden ser hasta 200 veces más brillantes y con un desplazamiento de Stokes mayor , lo que proporciona una señal más grande por evento de unión. Esta propiedad permite la detección de moléculas objetivo de bajo nivel [9] o eventos raros.
