Un oligopéptido , a menudo llamado simplemente péptido ( oligo- , "unos pocos"), consta de dos a veinte aminoácidos y puede incluir dipéptidos , tripéptidos , tetrapéptidos y pentapéptidos. Algunas de las principales clases de oligopéptidos naturales incluyen aeruginosinas , cianopeptolinas , microcistinas , microviridinas , microgininas, anabaenopeptinas y ciclamidas . Las microcistinas son las que mejor se estudian debido a su posible impacto tóxico en el agua potable. [1] Una revisión de algunos oligopéptidos encontró que la clase más grande son las cianopeptolinas (40,1%), seguidas de las microcistinas (13,4%). [2]
Producción
Las clases de oligopéptidos se producen mediante péptidos sintasas no ribosómicas (NRPS), excepto que las cicamidas y las microviridinas se sintetizan a través de vías ribosómicas . [3]
Ejemplos
Ejemplos de oligopéptidos incluyen: [4]
Amanitinas : péptidos cíclicos extraídos de carpóforos de varias especies de hongos diferentes. Son potentes inhibidores de las ARN polimerasas en la mayoría de las especies eucariotas y previenen la producción de ARNm y la síntesis de proteínas. Estos péptidos son importantes en el estudio de la transcripción. La alfa-amanitina es la principal toxina de la especie Amanita phalloides , venenosa si es ingerida por humanos o animales.
Antipaína : oligopéptido producido por varias bacterias que actúa como inhibidor de la proteasa .
Ceruletide : un decapéptido específico que se encuentra en la piel de Hyla caerulea , la rana arborícola verde australiana . La ceruletida tiene mucho en común con la colecistoquinina en cuanto a acción y composición . Estimula la secreción gástrica, biliar y pancreática; y cierto músculo liso . Se utiliza para inducir pancreatitis en modelos animales de experimentación.
Glutatión : un tripéptido con muchas funciones en las células. Se conjuga con fármacos para hacerlos más solubles para la excreción, es cofactor de algunas enzimas, participa en el reordenamiento de los enlaces disulfuro de proteínas y reduce los peróxidos.
Netropsina : oligopéptido básico aislado de Streptomyces netropsis . Es citotóxico y su unión fuerte y específica a las áreas AT del ADN es útil para la investigación genética.
Pepstatinas : oligopéptidos N -acilados aislados de filtrados de cultivo de actinomicetos, que actúan específicamente para inhibir proteasas ácidas como la pepsina y la renina.
Péptido T - N -( N -( N (2)-( N - ( N -( N - ( N - D -Alanil L -seril)- L -treonil)- L -treonil) L -treonil)- L - asparaginil)-L - tirosil) L -treonina. Octapéptido que comparte homología de secuencia con la proteína de la envoltura del VIH gp120. Puede resultar útil como agente antiviral en la terapia del SIDA. La secuencia pentapeptídica central, TTNYT, que consta de los aminoácidos 4 a 8 del péptido T, es la secuencia de la envoltura del VIH necesaria para la unión al receptor CD4.
Faloidina : un polipéptido muy tóxico aislado principalmente de Amanita phalloides (Agaricaceae) o casquete mortal; causa daños mortales al hígado, los riñones y el sistema nervioso central en caso de intoxicación por hongos; utilizado en el estudio del daño hepático.
Teprotida : un nonapéptido sintético (Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro) que es exactamente igual al péptido del veneno de la serpiente Bothrops jararaca. Inhibe la quininasa II y la angiotensina I y se ha propuesto como agente antihipertensivo.
Tuftsin - N (2)-((1-( N (2)- L -treonil)- L -lisil)- L -prolil)- L -arginina. Tetrapéptido fabricado en el bazo mediante escisión enzimática de una gammaglobulina leucofílica. Estimula la actividad fagocítica de los leucocitos polimorfonucleares sanguíneos y, en particular, de los neutrófilos. El péptido se encuentra en el fragmento Fd de la molécula de gammaglobulina.
^ Martín Welker; Hans Von Döhren (2006). "Péptidos de cianobacterias: biosíntesis combinatoria propia de la naturaleza". Reseñas de microbiología FEMS . 30 (4): 530–563. doi : 10.1111/j.1574-6976.2006.00022.x . PMID 16774586.
^ George E. Chlipala; Shunyan Mo; Jimmy Orjala (2011). "Quimiodiversidad en cianobacterias terrestres y de agua dulce: una fuente para el descubrimiento de fármacos". Objetivos farmacológicos actuales . 12 (11): 1654–73. doi :10.2174/138945011798109455. PMC 3244969 . PMID 21561419.
^ Ramsy Agha; Samuel Cirés; Lars Wörmer; Antonio Quesada (2013). "Estabilidad limitada de microcistinas en composiciones de oligopéptidos de Microcystis aeruginosa (cianobacterias): implicaciones en la definición de quimiotipos". Toxinas . 5 (6): 1089-1104. doi : 10.3390/toxinas5061089 . PMC 3717771 . PMID 23744054.
^ Argos, Patricio. "Una investigación de dominios que unen oligopéptidos en estructuras terciarias de proteínas y posibles candidatos para la fusión genética general" (PDF) . Laboratorio Europeo de Biología Molecular. Archivado desde el original (PDF) el 28 de julio de 2014 . Consultado el 28 de julio de 2014 .
enlaces externos
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