Una capa de solvatación o vaina de solvatación es la interfaz solvente de cualquier compuesto químico o biomolécula que constituya el soluto en una solución . Cuando el disolvente es agua se le llama capa de hidratación o esfera de hidratación . El número de moléculas de disolvente que rodean cada unidad de soluto se denomina número de hidratación del soluto.
Un ejemplo clásico es cuando las moléculas de agua se disponen alrededor de un ion metálico. Si el ion metálico es un catión, el átomo de oxígeno electronegativo de la molécula de agua sería atraído electrostáticamente por la carga positiva del ion metálico. El resultado es una capa de solvatación de moléculas de agua que rodean al ion. Esta capa puede tener varias moléculas de espesor, dependiendo de la carga del ion, su distribución y sus dimensiones espaciales.
Varias moléculas de disolvente están involucradas en la capa de solvatación alrededor de aniones y cationes de una sal disuelta en un disolvente. Los iones metálicos en soluciones acuosas forman complejos acuáticos metálicos . Este número se puede determinar mediante varios métodos, como compresibilidad y mediciones de RMN, entre otros.
El número de capa de solvatación de un electrolito disuelto se puede vincular al componente estadístico del coeficiente de actividad del electrolito y a la relación entre el volumen molar aparente de un electrolito disuelto en una solución concentrada y el volumen molar del disolvente (agua): [ se necesita aclaración ]
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La capa de hidratación (a veces también llamada capa de hidratación) que se forma alrededor de las proteínas es de particular importancia en bioquímica. Esta interacción de la superficie de la proteína con el agua circundante a menudo se denomina hidratación de la proteína y es fundamental para la actividad de la proteína. [2] Se ha descubierto que la capa de hidratación alrededor de una proteína tiene una dinámica distinta de la del agua en masa hasta una distancia de 1 nm. La duración del contacto de una molécula de agua específica con la superficie de la proteína puede estar en el rango de subnanosegundos, mientras que las simulaciones de dinámica molecular sugieren que el tiempo que el agua pasa en la capa de hidratación antes de mezclarse con el agua a granel exterior podría estar en el rango de femtosegundos a picosegundos [2 ] y que cerca de características convencionalmente consideradas atractivas para el agua, como los donantes de enlaces de hidrógeno, las moléculas de agua en realidad están unidas relativamente débilmente y se desplazan fácilmente. [3] Las moléculas de agua de la capa de solvatación también pueden influir en el diseño molecular de los inhibidores o aglutinantes de proteínas. [4]
Con otros disolventes y solutos, diversos factores estéricos y cinéticos también pueden afectar la capa de solvatación.
