Una metaloexopeptidasa es un tipo de enzima que actúa como una metaloproteinasa exopeptidasa . Estas enzimas tienen un mecanismo catalítico que involucra un metal , a menudo zinc . Funcionan en biología molecular como agentes que cortan los enlaces peptídicos terminales (o penúltimos) que terminan en las cadenas peptídicas. De manera análoga a cortar la punta de una barra de pan, el proceso libera un solo aminoácido (o dipéptido) para su uso.
Los términos "metalocarboxipeptidasa", "metalocarboxipeptidasa" y "metalocarboxipeptidasa" se utilizan para describir una metaloexopeptidasa carboxipeptidasa . Estas peptidasas se dirigen específicamente al extremo C , el grupo carboxilo libre (-COOH) en un extremo distinto de la cadena de aminoácidos (cortando un lado de una barra de pan en lugar del extremo).
Utilizando el sistema de números de la Comisión de Enzimas (número EC), las metalocarboxipeptidasas se incluyen en EC 3.4.17 . [1] Ejemplos de estos compuestos en el genoma humano incluyen AGBL1 y AGBL2, conocidos también como proteínas de unión a ATP/GTP similares a 1 y 2, respectivamente. El primero reside en el Cromosoma 15 y está formado por 951.392 pares de bases (bases) mientras que el segundo reside en el Cromosoma 11 y está formado por 56.221 bases. [2] [3]