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Hormona liberadora de hormona del crecimiento

La hormona liberadora de la hormona del crecimiento ( GHRH ), también conocida como somatocrinina entre otros nombres en su forma endógena y como somatorelina ( DCI ) en su forma farmacéutica , es una hormona liberadora de la hormona del crecimiento (GH). Es una hormona peptídica de 44 [1] aminoácidos producida en el núcleo arqueado del hipotálamo .

La GHRH aparece por primera vez en el hipotálamo humano entre las semanas 18 y 29 de gestación, lo que corresponde al inicio de la producción de la hormona del crecimiento y otros somatotropos en los fetos. [1]

Nomenclatura

Origen

La GHRH se libera desde las terminales nerviosas neurosecretoras de estas neuronas arqueadas y es transportada por el sistema portal hipotálamo-hipofisario a la glándula pituitaria anterior , donde estimula la secreción de la hormona del crecimiento (GH) al estimular el receptor de la hormona liberadora de la hormona del crecimiento . La GHRH se libera de manera pulsátil, [2] [3] estimulando una liberación pulsátil similar de GH. Además, la GHRH también promueve directamente el sueño de ondas lentas . [4] La hormona del crecimiento es necesaria para el crecimiento posnatal normal, el crecimiento óseo y los efectos reguladores sobre el metabolismo de proteínas, carbohidratos y lípidos. [1]

Efecto

La GHRH estimula la producción y liberación de GH al unirse al receptor de GHRH (GHRHR) en las células de la pituitaria anterior.

Receptor

El GHRHR es un miembro de la familia de receptores acoplados a proteína G de la secretina y se encuentra en el cromosoma 7 en los seres humanos. Esta proteína es transmembranosa con siete pliegues y su peso molecular es de aproximadamente 44 kD . [1]

Transducción de señales

La unión de GHRH a GHRHR da como resultado un aumento de la producción de GH principalmente por la vía dependiente de AMPc , [5] pero también por la vía de la fosfolipasa C (vía IP 3 /DAG), [1] y otras vías menores. [1]

La vía dependiente de AMPc se inicia con la unión de GHRH a su receptor, lo que provoca la conformación del receptor que activa la subunidad alfa de G del complejo de proteína G estrechamente asociado en el lado intracelular. Esto da como resultado la estimulación de la adenilato ciclasa unida a la membrana y el aumento del monofosfato de adenosina cíclico intracelular (AMPc). El AMPc se une a las subunidades reguladoras de la proteína quinasa A (PKA) y las activa, lo que permite que las subunidades catalíticas libres se transloquen al núcleo y fosforilen el factor de transcripción proteína de unión al elemento de respuesta al AMPc (CREB). El CREB fosforilado, junto con sus coactivadores, p300 y la proteína de unión a CREB (CBP), mejora la transcripción de GH al unirse a los elementos de respuesta al AMPc de CRE en la región promotora del gen de GH. También aumenta la transcripción del gen GHRHR, lo que proporciona retroalimentación positiva . [1]

En la vía de la fosfolipasa C , la GHRH estimula la fosfolipasa C (PLC) a través del complejo βγ de proteínas G heterotriméricas . La activación de la PLC produce tanto diacilglicerol (DAG) como trifosfato de inositol (IP3 ) , este último conduce a la liberación de Ca2+ intracelular del retículo endoplásmico , lo que aumenta la concentración de Ca2 + citosólico , lo que resulta en la fusión de vesículas y la liberación de vesículas secretoras que contienen hormona de crecimiento prefabricada. [1]

Parte de la entrada de Ca 2+ también es una acción directa del AMPc, que es distinta de la vía habitual dependiente del AMPc de activación de la proteína quinasa A. [ 1]

La activación de los GHRHR por la GHRH también conlleva la apertura de los canales de Na+ por el fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato , lo que provoca la despolarización celular. El cambio resultante en el voltaje intracelular abre un canal de calcio dependiente del voltaje , lo que da lugar a la fusión de vesículas y la liberación de GH. [1]

Relación de GHRH y somatostatina

La somatostatina (hormona inhibidora de la hormona del crecimiento) se opone a las acciones de la GHRH . La somatostatina se libera desde las terminales nerviosas neurosecretoras de las neuronas somatostatínicas periventriculares y es transportada por la circulación portal hipotálamo-hipofisaria hasta la hipófisis anterior, donde inhibe la secreción de GH. La somatostatina y la GHRH se secretan de forma alternada, lo que da lugar a la secreción marcadamente pulsátil de GH. [6]

Otras funciones

Se ha demostrado la expresión de GHRH en células y tejidos periféricos fuera de su sitio principal en el hipotálamo, por ejemplo, en el páncreas, la mucosa epitelial del tracto gastrointestinal y, patológicamente, en células tumorales. [1]

Secuencia

La secuencia de aminoácidos (44 de longitud) de la GHRH humana es:

HO - Tyr - Ala - Asp - Ala - Ile - Phe - Thr - Asn - Ser - Tyr - Arg - Lys - Val - Leu - Gly - Gln - Leu - Ser - Ala - Arg - Lys - Leu - Leu - Gln - Asp - Ile - Met - Ser - Arg - Gln - Gln - Gly - Glu - Ser - Asn - Gln - Glu - Arg - Gly - Ala - Arg - Ala - Arg - Leu - NH 2

Análogos

La hormona liberadora de hormona del crecimiento es el compuesto principal de varios análogos estructurales y funcionales , como Pro-Pro-hGHRH(1-44)-Gly-Gly-Cys, [7] CJC-1293, [8] y CJC-1295 . [9]

Muchos análogos de GHRH siguen siendo principalmente productos químicos de investigación , aunque algunos tienen aplicaciones específicas. La sermorelina , un fragmento peptídico funcional de GHRH, se ha utilizado en el diagnóstico de deficiencias en la secreción de la hormona del crecimiento. [10] La tesamorelina , [11] bajo el nombre comercial Egrifta, recibió la aprobación de la Administración de Alimentos y Medicamentos de los EE. UU. en 2010 para el tratamiento de la lipodistrofia en pacientes con VIH bajo terapia antirretroviral altamente activa , [12] y, en 2011, se investigó por sus efectos en ciertas pruebas cognitivas en ancianos. [13] Como categoría, el uso de análogos de GHRH por parte de atletas profesionales puede estar prohibido por restricciones al dopaje en el deporte porque actúan como secretagogos de la hormona del crecimiento . [14]

Véase también

Referencias

  1. ^ abcdefghijk GeneGlobe -> Señalización GHRH Archivado el 9 de octubre de 2020 en Wayback Machine. Recuperado el 5 de octubre de 2020.
  2. ^ Plotsky PM, Vale W (octubre de 1985). "Patrones de secreción del factor liberador de la hormona del crecimiento y de la somatostatina en la circulación portal hipofisaria de la rata". Science . 230 (4724): 461–463. Bibcode :1985Sci...230..461P. doi :10.1126/science.2864742. PMID  2864742.
  3. ^ Frohman LA, Downs TR, Clarke IJ, Thomas GB (julio de 1990). "Medición de la hormona liberadora de la hormona del crecimiento y la somatostatina en el plasma hipotálamo-portal de ovejas no anestesiadas. Secreción espontánea y respuesta a la hipoglucemia inducida por insulina". The Journal of Clinical Investigation . 86 (1): 17–24. doi :10.1172/jci114681. PMC 296684 . PMID  1973173. 
  4. ^ Obál F, Krueger JM (noviembre de 2001). "El eje somatotrópico y el sueño". Revue Neurologique . 157 (11 Pt 2): S12–S15. PMID  11924022.
  5. ^ Boron WF (2003). Fisiología médica: un enfoque celular y molecular . Elsevier/Saunders. pág. 1300. ISBN 1-4160-2328-3.
  6. ^ Lee J, Kim K, Cho JH, Bae JY, O'Leary TP, Johnson JD, et al. (agosto de 2020). "La insulina sintetizada en el núcleo paraventricular del hipotálamo regula la producción de la hormona de crecimiento hipofisaria". JCI Insight . 5 (16): e135412. doi :10.1172/jci.insight.135412. PMC 7455129 . PMID  32644973. 
  7. ^ Tang SS, Zhang JH, Du MH, Wu J, Liu JJ (noviembre de 2004). "Construcción y actividad de un nuevo análogo de GHRH, Pro-Pro-hGHRH(1-44)-Gly-Gly-Cys". Acta Pharmacologica Sinica . 25 (11): 1464–1470. PMID  15525469.
  8. ^ Jetté L, Léger R, Thibaudeau K, Benquet C, Robitaille M, Pellerin I, et al. (julio de 2005). "Los bioconjugados del factor liberador de la hormona de crecimiento humano (hGRF)1-29-albúmina activan el receptor GRF en la pituitaria anterior en ratas: identificación de CJC-1295 como un análogo de GRF de larga duración". Endocrinología . 146 (7): 3052–3058. doi :10.1210/en.2004-1286. PMID  15817669.
  9. ^ Teichman SL, Neale A, Lawrence B, Gagnon C, Castaigne JP, Frohman LA (marzo de 2006). "Estimulación prolongada de la secreción de la hormona del crecimiento (GH) y del factor de crecimiento similar a la insulina I por CJC-1295, un análogo de acción prolongada de la hormona liberadora de GH, en adultos sanos". The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism . 91 (3): 799–805. doi : 10.1210/jc.2005-1536 . PMID  16352683.
  10. ^ Prakash A, Goa KL (agosto de 1999). "Sermorelin: una revisión de su uso en el diagnóstico y tratamiento de niños con deficiencia idiopática de la hormona del crecimiento". BioDrugs . 12 (2): 139–157. doi :10.2165/00063030-199912020-00007. PMID  18031173. S2CID  195690081.
  11. ^ Mauss S, Schmutz G (julio de 2001). "[Síndrome de lipodistrofia por VIH]". Clínica médica . 96 (7): 391–401. doi :10.1007/PL00002220. PMID  11494914. S2CID  27548912.
  12. ^ "La FDA aprueba Egrifta para tratar la lipodistrofia en pacientes con VIH". Administración de Alimentos y Medicamentos de Estados Unidos. 2010-11-10 . Consultado el 2013-09-13 .
  13. ^ Gever J (11 de julio de 2011). "ICAD: Tesamorelin mejora la cognición en ancianos". MedPage Today . Consultado el 13 de septiembre de 2013 .
  14. ^ Koh B, Hardie M (11 de febrero de 2013). "Necesitamos un defensor contra el poder de la ASADA en el control del dopaje". The Conversation . Consultado el 13 de septiembre de 2013 .