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Familia de las secretinas

Las hormonas peptídicas intestinales vasoactivas/polipéptido inhibidor gástrico/secretina/glucagón son una familia de hormonas peptídicas relacionadas evolutivamente que regulan la actividad de los receptores acoplados a proteína G de la familia de receptores de secretina .

Varias hormonas polipeptídicas, expresadas principalmente en el intestino o el páncreas , pertenecen a un grupo de estos péptidos estructuralmente relacionados. [1] [2] Una de estas hormonas, el glucagón , está ampliamente distribuida y se produce en las células alfa de los islotes pancreáticos . [3] Afecta el metabolismo de la glucosa en el hígado [4] al inhibir la síntesis de glucógeno , estimular la glucogenólisis y mejorar la gluconeogénesis . También aumenta la movilización de glucosa, ácidos grasos libres y cuerpos cetónicos , que son metabolitos producidos en exceso en la diabetes mellitus . El glucagón se produce, como otras hormonas peptídicas, como parte de un precursor más grande ( preproglucagón ), que se escinde para producir glucagón, proteína similar al glucagón I , proteína similar al glucagón II y glicentina. [5] La estructura del glucagón en sí está completamente conservada en todas las especies de mamíferos en las que se ha estudiado. [3] Otros miembros del grupo estructuralmente similar incluyen la secretina , el péptido inhibidor gástrico , el péptido intestinal vasoactivo , la prealbúmina , el péptido HI-27 y el factor liberador de la hormona del crecimiento .

Hormonas humanas de esta familia

ADCYAP1 ; GCG ; GHRH ; PIB ; SCT ; VIP ;

Referencias

  1. ^ Mutt V (1988). "Polipéptido intestinal vasoactivo y péptidos relacionados. Aislamiento y química". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 527 (1): 1–19. Bibcode :1988NYASA.527....1M. doi :10.1111/j.1749-6632.1988.tb26968.x. PMID  3133967. S2CID  40431562.
  2. ^ Bataille D, Blache P, Mercier F, Jarrousse C, Kervran A, Dufour M, Mangeat P, Dubrasquet M, Mallat A, Lotersztajn S (1988). "Glucagón y péptidos relacionados. Estructura molecular y especificidad biológica". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 527 (1): 168–85. Bibcode :1988NYASA.527..168B. doi :10.1111/j.1749-6632.1988.tb26980.x. PMID  3291691. S2CID  7798790.
  3. ^ ab Conlon JM, Thim L (diciembre de 1985). "Estructura primaria del glucagón de un pez elasmobranquio. Torpedo marmorata". Endocrinología general y comparada . 60 (3): 398–405. doi :10.1016/0016-6480(85)90073-5. PMID  4076759.
  4. ^ Lopez LC, Frazier ML, Su CJ, Kumar A, Saunders GF (septiembre de 1983). "El preproglucagón pancreático de los mamíferos contiene tres péptidos relacionados con el glucagón". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 80 (18): 5485–9. Bibcode :1983PNAS...80.5485L. doi : 10.1073/pnas.80.18.5485 . PMC 384282 . PMID  6577439. 
  5. ^ Pollock HG, Hamilton JW, Rouse JB, Ebner KE, Rawitch AB (julio de 1988). "Aislamiento de hormonas peptídicas del páncreas de la rana toro (Rana catesbeiana). Secuencias de aminoácidos del polipéptido pancreático, oxintomodulina y dos péptidos similares al glucagón". The Journal of Biological Chemistry . 263 (20): 9746–51. doi : 10.1016/S0021-9258(19)81581-8 . PMID  3260236.
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