La crescentina es una proteína que es un pariente bacteriano de los filamentos intermedios que se encuentran en las células eucariotas . Al igual que las tubulinas y actinas , las otras proteínas principales del citoesqueleto , tienen homólogos procariotas en las proteínas FtsZ y MreB , respectivamente , los filamentos intermedios están unidos a la proteína crescentina. Algunos de sus homólogos están etiquetados erróneamente como proteína de segregación cromosómica ParA . Esta familia de proteínas se encuentra en Caulobacter y Methylobacterium .
La crescentina fue descubierta en 2009 por Christine Jacobs-Wagner en Caulobacter crescentus (ahora vibrioides ), una bacteria acuática que utiliza sus células en forma de medialuna para mejorar la motilidad. [1] La proteína crescentina se encuentra en la cara cóncava de estas células y parece ser necesaria para su forma, ya que los mutantes que carecen de la proteína forman células en forma de bastón. [2] Para influir en la forma de las células de Caulobacter , las hélices de los filamentos de crescentina se asocian con el lado citoplasmático de la membrana celular en un lado lateral de la célula. Esto induce una forma celular curvada en las células más jóvenes, que son más cortas que el paso helicoidal de la crescentina, pero induce una forma espiral en las células más viejas y más largas. [3]
Al igual que los filamentos intermedios eucariotas, la crescentina se organiza en filamentos y está presente en una estructura helicoidal en la célula. La crescentina es necesaria para ambas formas del procariota Caulobacter (forma vibroide/de medialuna y forma helicoidal, que puede adoptar después de una larga fase estacionaria). La proteína crescentina tiene 430 residuos; su secuencia consiste principalmente en un patrón de 7 residuos repetidos que forman una estructura de espiral enrollada. La secuencia de ADN de la proteína tiene secciones muy similares a las proteínas eucariotas de queratina y lámina , que en su mayoría involucran la estructura de espiral enrollada. Ausmees et al. (2003) demostraron que, al igual que las proteínas de filamentos intermedios animales, la crescentina tiene una varilla central formada por cuatro segmentos de espiral enrollada. [4] Tanto las proteínas de filamentos intermedios como las crescentinas tienen una secuencia primaria que incluye cuatro segmentos α-helicoidales junto con dominios de enlace no α-helicoidales. Una diferencia importante entre la crescentina y las proteínas de filamento intermedio animales es que la crescentina carece de ciertos elementos de secuencia de consenso en los extremos del dominio de varilla que se conservan en las proteínas de lámina y queratina animales. [5]
La proteína se ha dividido en unos pocos subdominios organizados de manera similar a las proteínas IF eucariotas. [6] No todos los investigadores están convencidos de que sea un homólogo de los filamentos intermedios, lo que sugiere en cambio que la similitud podría haber surgido a través de la evolución convergente. [7]
Las proteínas eucariotas de filamentos intermedios se ensamblan en filamentos de 8-15 nm dentro de la célula sin necesidad de aporte de energía, es decir, sin necesidad de ATP o GTP . Ausmees et al. continuaron su investigación sobre la crescentina probando si la proteína podía ensamblarse en filamentos de esta manera in vitro . Descubrieron que las proteínas crescentinas eran capaces de formar filamentos de unos 10 nm de ancho, y que algunos de estos filamentos se organizaban lateralmente en haces, tal como lo hacen los filamentos intermedios eucariotas. [4] La similitud de la proteína crescentina con las proteínas de filamentos intermedios sugiere un vínculo evolutivo entre estas dos proteínas del citoesqueleto.
Al igual que los filamentos intermedios eucariotas, el filamento formado a partir de crescentina es elástico. Las proteínas individuales se disocian lentamente, lo que hace que la estructura sea algo rígida y lenta de remodelar. La tensión no induce el endurecimiento de la estructura, a diferencia de los FI eucariotas que sí lo hacen. [8]